Equazione delle proteine ​​cu oh 2. Le proteine ​​come forma di vita. Dimostrazione di esperienza dalla presentazione "Scoiattoli"

Linee guida per gli insegnanti

2. Le domande di chimica per la preparazione al seminario devono essere poste agli studenti entro e non oltre due settimane prima della lezione.

4. L'insegnante di chimica fornisce la motivazione per la lezione, considera la composizione e le proprietà delle proteine. Un insegnante di biologia generalizza e aggiorna le conoscenze sulla struttura delle molecole proteiche, sulle loro funzioni e applicazioni.

5. Alla fine della lezione, gli insegnanti valutano il lavoro degli studenti in questa lezione. Attrezzatura: pellicole codificate, lavagna luminosa, schermo, lavagna luminosa, diapositive, prodotti chimici, tavolo dimostrativo, tavoli.

Programma della lezione (scritto alla lavagna)

1. Composizione e struttura delle proteine.

2. Proprietà delle proteine ​​(denaturazione, rinaturazione, idrolisi, reazioni cromatiche).

3. Funzioni delle proteine ​​e loro sintesi nella cellula.

4. Applicazione di proteine, sintesi artificiale di peptidi.

Insegnante di chimica. Oggi stiamo conducendo una lezione insolita: copre allo stesso tempo i problemi della chimica e della biologia. Lo scopo della nostra lezione è sistematizzare e approfondire la conoscenza sull'argomento "Proteine". Prestiamo particolare attenzione allo studio delle proteine, perché le proteine ​​sono il componente principale di tutta la vita sulla Terra. Ricorda l'affermazione di F. Engels su cosa sia la vita: "Ovunque incontriamo la vita, scopriamo che è associata a una sorta di corpo proteico, e ovunque troviamo un corpo proteico che non è in processo di decomposizione , noi, senza eccezioni , incontrare i fenomeni della vita. La vita è un modo di esistere dei corpi proteici”. Nessuna sostanza svolge funzioni così specifiche e diverse nel corpo come le proteine.
Ricordiamo quali composti sono chiamati proteine. ( Polimeri naturali i cui monomeri sono aminoacidi.)
Lo studio di quale processo ha contribuito a stabilire la struttura delle proteine? ( Studio dell'idrolisi delle proteine.)

Quale processo si chiama idrolisi?

Quali composti si formano durante l'idrolisi delle proteine?

Quali composti sono chiamati aminoacidi?

Quanti aminoacidi sono conosciuti in natura?

Quanti aminoacidi si trovano nelle proteine?

Un insegnante di chimica mostra un film in codice.

Insegnante di chimica. Prestare attenzione alla posizione del gruppo amminico negli amminoacidi. A seconda della posizione del gruppo amminico, gli amminoacidi che compongono le proteine ​​sono chiamati a-amminoacidi. La formula generale di ciascuno di questi amminoacidi può essere scritta come segue:

Sulla pellicola del codice si vedono due amminoacidi, uno dei quali contiene due gruppi carbossilici – COOH, l'altro – due gruppi ammino – NH2. Tali acidi sono chiamati rispettivamente acidi amminodicarbossilici o diamminocarbossilici.
Dal tuo corso di chimica conosci gli isomeri ottici dei composti naturali. Quasi tutte le proteine ​​contengono solo L-amminoacidi.
Gli amminoacidi sono monomeri delle proteine. Possono connettersi tra loro attraverso un legame ammidico (peptidico), che si forma con il rilascio di acqua: questa è una reazione di condensazione.
Creiamo un'equazione per la reazione tra gli aminoacidi glicina e alanina.
(Gli studenti lavorano in modo indipendente e poi confrontano i loro risultati con quanto scritto sulla lavagna o sul nastro.)

La struttura risultante è chiamata dipeptide. Un polimero formato da molti amminoacidi è chiamato polipeptide.

Insegnante di biologia. Continuiamo a studiare le proprietà delle proteine, ma prima risponderemo alle seguenti domande.

1. Come possiamo spiegare la diversità delle proteine ​​che esiste in natura? ( Differenze nella composizione degli aminoacidi e loro diversa sequenza nella catena polipeptidica.)

2. Quali sono i livelli di organizzazione di una molecola proteica? ( Primaria – sequenza aminoacidica; secondario – UN -spirale o B - struttura ripiegata dei tratti di catena; terziario - la struttura spaziale della proteina, formata dall'interazione di residui di amminoacidi di sezioni remote della catena: un globulo per proteine ​​globulari, una struttura filamentosa per proteine ​​fibrillari; quaternario: l'unione di due o più molecole proteiche separate.)

3. Che tipo di legame si verifica tra gli amminoacidi nella struttura primaria? Qual è un altro nome per questa connessione? ( Legame covalente. Legame ammidico o peptidico.)

4. Quali legami forniscono principalmente la struttura secondaria di una molecola proteica? ( Legami idrogeno, ponti disolfidrici.)

5. Quali connessioni forniscono la struttura terziaria? ( Legami idrogeno, interazioni idrofobiche e ioniche.)

6. Quali legami forniscono la struttura quaternaria di una molecola proteica? ( Interazioni elettrostatiche, idrofobiche e ioniche.)

7. Fornisci un esempio di una proteina a te nota che ha una struttura quaternaria. ( ATPasi, emoglobina.)

Ora risolviamo il seguente problema ( lo stato del compito viene proiettato attraverso una lavagna luminosa, viene mostrata una diapositiva con strisci di sangue di una persona sana e di un paziente con anemia falciforme).
La malattia dell'anemia falciforme è accompagnata dalla sostituzione del residuo aminoacidico dell'acido glutammico nella catena polipeptidica della molecola di emoglobina con un residuo di valina. Frammento della catena dell’emoglobina normale: – glu–glu–Lisa–. Frammento di una catena di emoglobina anomala: – lancia–glu–Lisa– (glu- acido glutammico; Lisa– lisina; lancia– valina). Disegna questi frammenti come formule chimiche.

Soluzione.

Frammento di una catena di emoglobina normale:

Frammento di una catena di emoglobina anomala:

Dall'esempio sopra segue che la struttura primaria di una molecola proteica può determinare tutti i suoi successivi livelli di organizzazione. I cambiamenti nell'organizzazione strutturale di una proteina possono interromperne le funzioni, il che in alcuni casi porta allo sviluppo di patologie: malattie.
La struttura di una proteina determina le sue proprietà fisico-chimiche, come la solubilità.

Un insegnante di chimica mostra un film in codice.

Classificazione delle proteine ​​in base alla loro solubilità

Insegnante di chimica. Per mantenere la loro attività funzionale, le proteine ​​devono avere un'organizzazione strutturale naturale (nativa) a tutti i livelli.
I disturbi nell'organizzazione primaria, che portano alla rottura del legame ammidico con l'aggiunta di una molecola d'acqua, sono chiamati idrolisi proteica. Con l'idrolisi completa, la proteina si scompone nei suoi aminoacidi costituenti.
Violazione della struttura secondaria e terziaria della proteina, ad es. la perdita della sua struttura nativa è chiamata denaturazione delle proteine.
La denaturazione delle proteine ​​è causata da vari fattori: cambiamenti significativi di temperatura, aumento e diminuzione del pH dell'ambiente, esposizione a ioni di metalli pesanti e alcuni composti chimici, ad esempio i fenoli.

Un insegnante di chimica mostra gli esperimenti.

Esperienza 1. Proteine ​​+ calore -->

Esperienza 2. Proteine ​​+ fenoli --> denaturazione (precipitazione).

Esperienza 3. Proteine ​​+ Pb o CH 3 COOH --> denaturazione (precipitazione).

Esperienza 4. Proteine ​​+ CuSO4 --> denaturazione (precipitazione).

Insegnante di biologia. La denaturazione si verifica a seguito della distruzione dei legami covalenti idrogeno e disolfuro (ma non dei legami peptidici, delle interazioni ioniche e idrofobiche), che assicurano la formazione e il mantenimento delle strutture secondarie e terziarie della proteina. In questo caso, la proteina perde le sue proprietà biologiche intrinseche.
Le reazioni utilizzate per determinare la composizione di una sostanza sono chiamate qualitative.
Quali reazioni sono qualitative alle proteine?

Un insegnante di chimica mostra i seguenti esperimenti.

Esperienza 1. Reazione della xantoproteina (nitrazione degli anelli benzenici degli aminoacidi aromatici delle proteine):

proteine ​​(raffreddate) + HNO 3 (conc.) + calore --> colore giallo

Esperienza 2. Reazione del biureto (consente di determinare il numero di legami peptidici):

proteina + CuSO 4 + NaOH --> colore viola (l'urea dà questa reazione);
CuSO 4 + NaOH --> Cu(OH) 2 +No 2 COSÌ 4 ;
proteina + Cu(OH) 2 --> colorazione viola.

È possibile riconoscere glicerolo, proteine ​​e glucosio utilizzando un unico reagente? Potere! Questo reagente è idrossido di rame, conferisce colori diversi alle soluzioni di queste sostanze:

a) glicerolo + Cu(OH) 2 --> soluzione blu brillante;
b) glucosio + Cu(OH) 2 + riscaldamento --> precipitato rosso;
c) proteina + Cu(OH) 2 --> colorazione viola.

Insegnante di biologia. Nomina le funzioni dei polipeptidi che conosci. ( Costruzione I polipeptidi fanno parte delle pareti cellulari di funghi e microrganismi e sono coinvolti nella costruzione delle membrane. Capelli, unghie e artigli sono costituiti da proteine ​​cheratina. La proteina del collagene è la base di tendini e legamenti. Un'altra importante funzione delle proteine ​​è enzimatica, catalitica. Le proteine ​​forniscono anche tutti i tipi di mobilità biologica. Inoltre, le proteine ​​svolgono funzioni di trasporto, ormonali o regolatorie, recettoriali, emostatiche, tossigeniche, protettive ed energetiche..)
Definire gli enzimi. ( Gli enzimi sono proteine ​​che hanno attività catalitica, cioè reazioni acceleranti.)
Tutti gli enzimi sono altamente specifici per il loro substrato e, di norma, catalizzano solo una reazione molto specifica. Osserva la rappresentazione schematica della struttura di un enzima. ( Un insegnante di biologia mostra un film in codice con la rappresentazione schematica di un enzima.) Ogni enzima ha un sito attivo in cui avviene la trasformazione chimica del substrato di reazione. A volte possono esserci diversi siti di legame del substrato. La struttura del sito di legame è complementare alla struttura del substrato, cioè si incastrano “come una chiave si adatta a una serratura”.
Il lavoro degli enzimi è influenzato da numerosi fattori: pH, temperatura, composizione ionica del mezzo, presenza di piccole molecole organiche che si legano all'enzima o fanno parte della sua struttura e sono altrimenti chiamate cofattori (coenzimi). Alcune vitamine, come la piridossina (B 6 ) e cobalamina (B 12 ).

Un insegnante di biologia introduce gli studenti all'uso pratico degli enzimi.

Significato clinico degli enzimi

1. Le malattie causate da carenza di enzimi sono ampiamente conosciute. Esempi: indigeribilità del latte (assenza dell'enzima lattasi); ipovitaminosi (carenza vitaminica) – la mancanza di coenzimi riduce l’attività enzimatica (l’ipovitaminosi della vitamina B1 porta alla malattia del beriberi); fenilchetonuria (causata da una violazione della conversione enzimatica dell'aminoacido fenilalanina in tirosina).

2. La determinazione dell'attività enzimatica nei fluidi biologici è di grande importanza per la diagnosi delle malattie. Ad esempio, l'epatite virale è determinata dall'attività degli enzimi nel plasma sanguigno.

3. Gli enzimi vengono utilizzati come reagenti nella diagnosi di alcune malattie.

4. Gli enzimi sono usati per trattare alcune malattie. Esempi di alcuni farmaci a base enzimatica: pancreatina, festal, lidasi.

Utilizzo degli enzimi nell'industria

1. Nell'industria alimentare, gli enzimi vengono utilizzati nella preparazione di bibite, formaggi, cibo in scatola, salsicce e carni affumicate.

2. Nell'allevamento degli animali, gli enzimi vengono utilizzati nella preparazione dei mangimi.

3. Gli enzimi vengono utilizzati nella produzione di materiali fotografici.

4. Gli enzimi vengono utilizzati nella lavorazione del lino e della canapa.

5. Gli enzimi vengono utilizzati per ammorbidire la pelle nell'industria della pelle.

6. Gli enzimi fanno parte dei detersivi.

Insegnante di biologia. Diamo un'occhiata ad altre funzioni delle proteine. Le funzioni motorie sono svolte da speciali proteine ​​contrattili, che includono, ad esempio, actina e miosina, che fanno parte delle fibre muscolari.
Un'altra importante funzione delle proteine ​​è il trasporto. Le proteine, ad esempio, trasportano ioni potassio, amminoacidi, zuccheri e altri composti attraverso la membrana cellulare all'interno della cellula. Le proteine ​​sono anche trasportatori interstiziali.

Regolando il metabolismo all'interno delle cellule e tra cellule e tessuti dell'intero corpo, le proteine ​​svolgono una funzione ormonale o regolatrice. Ad esempio, l’ormone insulina è coinvolto nella regolazione del metabolismo sia delle proteine ​​che dei grassi.
Sulla superficie delle membrane cellulari sono presenti recettori proteici che legano selettivamente ormoni e mediatori, svolgendo così una funzione recettoriale.
La funzione omeostatica delle proteine ​​è quella di formare un coagulo quando si arresta il sanguinamento.
Alcune proteine ​​e peptidi rilasciati da organismi, come agenti patogeni o alcuni animali velenosi, sono tossici per altri organismi viventi: questa è la funzione tossicogena delle proteine.
La funzione protettiva delle proteine ​​è molto importante. Gli anticorpi sono proteine ​​prodotte dal sistema immunitario del corpo quando viene invaso da una proteina, un batterio o un virus estraneo. Identificano lo “straniero” e partecipano alla sua distruzione.
Tra le proteine ​​che fungono da riserva energetica ricordiamo ad esempio la caseina, la principale proteina del latte.

Rispondi alle seguenti domande.

2. Cosa causa il rigetto degli organi e dei tessuti trapiantati nei pazienti? ( Gli anticorpi, svolgendo una funzione protettiva, riconoscono la proteina estranea degli organi trapiantati e provocano reazioni di rigetto.)

3. Perché dalle uova sode non nasce mai una gallina? ( Gli albumi hanno perso irreversibilmente la loro struttura originaria a causa della denaturazione termica.)

4. Perché il peso della carne e del pesce diminuisce dopo la cottura? ( Durante il trattamento termico si verifica la denaturazione delle proteine ​​della carne o del pesce. Le proteine ​​diventano praticamente insolubili in acqua e cedono una parte significativa dell'acqua in esse contenuta, mentre il peso della carne diminuisce del 20–40%.)

5. Cosa indica la formazione di “scaglie” o torbidità del brodo durante la cottura della carne? ( Se la carne viene immersa in acqua fredda e riscaldata, le proteine ​​solubili degli strati esterni della carne vengono trasferite nell'acqua. Durante la cottura si denaturano dando luogo alla formazione di scaglie, di schiuma che galleggia sulla superficie dell'acqua o di una sospensione fine che rende torbida la soluzione.)

Tutte le molecole proteiche hanno una durata di vita limitata: si decompongono nel tempo. Pertanto, le proteine ​​vengono costantemente rinnovate nel corpo. A questo proposito, ricordiamo le basi della biosintesi proteica. Rispondi alle seguenti domande.

1. Dove avviene la sintesi proteica nella cellula? ( Sui ribosomi.)

2. In quale organello cellulare sono immagazzinate le informazioni sulla struttura primaria della proteina? ( Nei cromosomi, il portatore di informazioni è il DNA.)

3. Cosa si intende con il termine “gene”? ( Sequenza nucleotidica che codifica la sintesi di una proteina.)

4. Come vengono chiamate le fasi principali della biosintesi proteica? ( Trascrizione, trasmissione.)

5. In cosa consiste la trascrizione? ( Si tratta di leggere informazioni dal DNA sintetizzando l'RNA messaggero che è complementare alla regione del DNA che viene letta.)

6. In quale parte della cellula avviene la trascrizione? ( Nel nucleo.)

7. In cosa consiste la trasmissione? ( Questa è la sintesi delle proteine ​​dagli amminoacidi nella sequenza registrata nell'mRNA; avviene con la partecipazione di tRNA di trasporto che trasportano gli amminoacidi corrispondenti al ribosoma.)

8. In quale parte della cellula avviene la traduzione? ( Nel citosol, sui ribosomi, nei mitocondri.)

La biosintesi proteica avviene nel corpo per tutta la vita, più intensamente durante l'infanzia. L'intensità della sintesi proteica in alcuni casi può essere regolata. L'azione di molti antibiotici si basa sulla soppressione della sintesi proteica, anche nei batteri che causano la malattia. Ad esempio, l’antibiotico tetraciclina impedisce al tRNA di legarsi ai ribosomi.
Ascoltiamo brevi messaggi sui farmaci proteici utilizzati nella medicina moderna.

Antistaminici

Il ritmo frenetico della vita moderna è accompagnato da un aumento del numero di malattie, come infarto, ipertensione, obesità e tutti i tipi di allergie. L’allergia è l’eccessiva sensibilità del corpo a specifici irritanti esterni. Tutte queste malattie sono caratterizzate da un aumento dei livelli di istamina nel sangue. Le istamine sono sostanze formate dalla decarbossilazione dell'amminoacido istidina. Gli antistaminici interferiscono con questa reazione e i livelli di istamina diminuiscono.

Interferone

Nel processo di evoluzione, nella lotta contro i virus, gli animali hanno sviluppato un meccanismo per la sintesi dell'interferone proteico protettivo. Il programma per la formazione dell'interferone, come qualsiasi proteina, è codificato nel DNA nel nucleo cellulare e viene attivato dopo che le cellule sono state infettate da un virus. Il raffreddamento, lo shock nervoso e la mancanza di vitamine nel cibo portano ad una diminuzione della capacità di produrre interferone. Attualmente, i preparati di interferone per scopi medici sono realizzati con leucociti del sangue di donatori o mediante l'ingegneria genetica. L'interferone è usato per prevenire e curare le infezioni virali: influenza, herpes e neoplasie maligne.

Insulina

L'insulina è una proteina composta da 51 aminoacidi. Viene rilasciato in risposta all’aumento dei livelli di glucosio nel sangue. L’insulina controlla il metabolismo dei carboidrati e provoca i seguenti effetti:

– aumentando la velocità di conversione del glucosio in glicogeno;
– accelerazione del trasferimento del glucosio attraverso le membrane cellulari nei muscoli e nel tessuto adiposo;
– aumento della sintesi proteica e lipidica;
– aumentando la velocità di sintesi di ATP, DNA e RNA.

L'insulina è necessaria per la vita perché è l'unico ormone che riduce la concentrazione di glucosio nel sangue. Una secrezione insufficiente di insulina porta a un disturbo metabolico noto come diabete mellito. I preparati di insulina sono ottenuti dal pancreas dei bovini o attraverso l'ingegneria genetica.

Insegnante di chimica. L'insulina è stata la prima proteina la cui struttura primaria è stata decifrata. Ci sono voluti quasi 10 anni per stabilire la sequenza degli aminoacidi nell'insulina. Attualmente è stata decifrata la struttura primaria di un gran numero di proteine, comprese quelle a struttura molto più complessa.
La sintesi delle sostanze proteiche è stata inizialmente effettuata utilizzando l'esempio di due ormoni ipofisari (vasopressina e ossitocina).
Infine, gli insegnanti danno agli studenti i voti per il loro lavoro nelle lezioni di chimica e biologia.

1. A seconda delle sostanze da identificare, devono essere indicate le reazioni qualitative note, i reagenti e le caratteristiche identificative.

Nel nostro caso possiamo utilizzare le seguenti reazioni:

2. Proporre sotto forma di diagramma la sequenza più efficace per la determinazione di questi composti.

3. Indicare la procedura di reazione, le condizioni e scrivere l'equazione di reazione indicando la caratteristica identificativa.

Come test preliminare per le proteine ​​solubili, è possibile utilizzare reagenti che causano denaturazione (piegatura): termica o chimica.

Quando si risolve questo problema, sono possibili opzioni di analisi.

Opzione 1. La sequenza per identificare il contenuto delle bottiglie può essere la seguente:

1. Effettuiamo un test preliminare per la presenza di proteine. Riscaldiamo i campioni di ciascuna delle 4 bottiglie alla fiamma di una lampada ad alcool. Nelle provette con soluzioni proteiche si osserva una denaturazione (la proteina coagula e perde solubilità). Nelle provette con campioni di altre sostanze non si osservano cambiamenti.

2. Identifichiamo le proteine ​​utilizzando le loro differenze nella composizione degli aminoacidi. Effettuiamo una reazione xantoproteica con campioni proteici. In una provetta con una soluzione di albume, il precipitato giallo inizialmente formato si dissolve e appare un colore arancione, poiché l'albume contiene acidi aromatici (tyr, fen, tri). La gelatina non contiene aminoacidi aromatici; il test per la loro presenza sarà negativo.

3. Identifichiamo il contenuto delle bottiglie con glucosio e amminoacido utilizzando la reazione con la ninidrina. Un caratteristico colore viola appare in una provetta contenente glicina.

4. Confermare la presenza di glucosio nella bottiglia rimanente. Il glucosio è un monosaccaride riducente, quindi per identificarlo si può utilizzare sia la reazione dello “specchio d'argento” (quando riscaldato a bagnomaria, sulle pareti della provetta appare un caratteristico rivestimento a specchio d'argento) oppure la reazione dello “specchio di rame” (quando riscaldato nella fiamma di una lampada ad alcool, appare un caratteristico precipitato di ossido di colore rosso mattone di rame (I).

Opzione 2.

1. Determiniamo se un composto appartiene al gruppo delle proteine ​​utilizzando la reazione del biureto con idrossido di rame (II) appena precipitato. Un caratteristico anello viola appare nelle provette contenenti campioni di soluzioni proteiche. In una provetta con glucosio si osserva anche la dissoluzione di un precipitato blu di idrossido di rame (II) e la comparsa di un colore blu fiordaliso dovuto alla formazione di un composto complesso, il saccarosio di rame; in una provetta con un amminoacido acido, appare un colore blu scuro dovuto alla formazione di un composto complesso: il glicinato di rame.

2. Confermare la presenza di glucosio. Riscaldiamo entrambe le provette nella fiamma di una lampada ad alcool. In una provetta con glucosio si forma un caratteristico precipitato rosso mattone di ossido di rame (II), poiché il glucosio appartiene al gruppo dei monosaccaridi riducenti.

3. Identifichiamo le proteine ​​utilizzando le loro differenze nella composizione degli aminoacidi. Effettuiamo una reazione xantoproteica con nuovi campioni di soluzioni proteiche (vedi versione 1).

Per identificare con maggiore precisione l'amminoacido, è possibile prelevare un nuovo campione ed eseguire una reazione con una soluzione di ninidrina.

Non si possono escludere altre opzioni che differiscono nella sequenza delle reazioni e dei reagenti.

1) Reazione del biureto(per tutte le proteine)

Proteine ​​+ CuSO 4 + NaOH colore viola brillante

СuSO 4 + 2NaOH Cu(OH) 2 + Na 2 SO 4

sedimento blu

C = O: Cu: O = C C = O: N

NHOHN:O=C

complesso solubile

viola brillante

2) Reazione della xantoproteina(per proteine ​​contenenti AA con un radicale aromatico)

proteina + HNO 3 (k) precipitato giallo

| || --H2O| ||

N CH C─ + HONO 2 N CH C─

colore giallo

Se aggiungi una soluzione concentrata di ammoniaca, appare un colore arancione perché la densità elettronica cambia nel nitrobenzene.

3) Reazione della cisteina- reazione ad un residuo AK contenente S

Proteine ​​+ NaOH + Pb(CH 3 COO) 2 PbS + proteine

Colore nero

| Pb + PbS

BIOCATALISI

Una delle caratteristiche importanti delle reazioni chimiche che si verificano negli organismi viventi è la loro natura catalitica. Una cellula vivente può essere pensata come un reattore catalitico in miniatura. La differenza tra una cella e un pallone da chimico è che se in un pallone tutte le reazioni procedono in modo indipendente (viene implementato il principio fondamentale dell'indipendenza delle reazioni), allora in una cella tutto avviene in modo interconnesso.

Ciò non accade perché le leggi fisiche vengono violate o la cellula obbedisce ad altre leggi - no, solo le leggi si applicano alla materia vivente. È solo che nel processo di evoluzione, la natura ha creato un apparato efficace per regolare tutte le reazioni cellulari, che consente all'intera cellula di controllare il rapporto dei prodotti in modo tale che tutte le reazioni funzionino in modo ottimale.

Pertanto, tutte le reazioni biochimiche sono reazioni catalitico.

Si chiamano catalizzatori biologici enzimi o enzimi.

In linea di principio nella cellula si svolgono le stesse reazioni chimiche che in un laboratorio chimico, ma vengono imposte rigide restrizioni sulle condizioni per le reazioni nella cellula, vale a dire T = 37 ◦ C e P = 1 atm.

Pertanto, spesso i processi che si verificano in una fase in laboratorio vengono eseguiti in più fasi nelle cellule viventi.

L'essenza delle reazioni catalitiche, nonostante la loro diversità, si riduce al fatto che i materiali di partenza si formano con il catalizzatore collegamento intermedio, che si trasforma in tempi relativamente brevi in ​​prodotti di reazione, rigenerando il catalizzatore.

A volte gli intermedi possono essere isolati in forma pura, ma solitamente sono costituiti da molecole instabili che possono essere rilevate solo utilizzando strumenti spettrali molto sensibili.

Il processo che coinvolge un catalizzatore è ciclico o circolare.

Una misura dell'attività enzimatica - velocità(numero di moli di substrato che subiscono una variazione in 1 minuto per 1 mole di enzima)

Il numero di giri può raggiungere 10 8.

Molto spesso i cicli di più catalizzatori si combinano insieme formando un processo circolare.

Le sostanze S1 e S2 vengono convertite nei prodotti P1 e P2. Durante questa trasformazione, prima S1 reagisce con una terza sostanza X e il catalizzatore E1, formando il prodotto intermedio M1, che a sua volta viene convertito dal catalizzatore E2 nel prodotto intermedio M2, ecc.

L'effetto accelerante di un catalizzatore è associato ad una diminuzione dell'energia di attivazione (è l'energia aggiuntiva che deve essere impartita ad una mole di una sostanza affinché le particelle della sostanza diventino reattive e capaci di superare la barriera energetica della sostanza) reazione).

Le principali proprietà degli enzimi includono:

Efficienza, che sta nel grado di accelerazione (accelerazione di 100 milioni di volte).

Maggiore specificità del substrato. Gli enzimi distinguono il substrato attraverso il riconoscimento biologico (complementarità).

Maggiore specificità della reazione catalizzata. La maggior parte degli enzimi accelera un tipo di reazione.

Maggiore specificità per gli isomeri ottici (può riconoscere gli isomeri destrorsi e mancini).

La ragione di tutte le proprietà uniche degli enzimi è la loro struttura spaziale. Tipicamente si tratta di proteine ​​globulari, molto più grandi del substrato in termini di dimensioni. Questa circostanza porta al fatto che nel processo di evoluzione sulla superficie dell'enzima si è formato un centro attivo, complementare al substrato. Questa è una serratura e una chiave.

I centri condizionatamente attivi sono divisi in: leganti e catalitici.

Il centro legante lega il substrato e lo orienta in modo ottimale rispetto al gruppo catalizzato, mentre tutti i gruppi attivi sono concentrati nel centro catalitico.

Se per effettuare una reazione è necessaria l'idrolisi (di proteine, lipidi), il centro catalizzato è formato da radicali laterali di residui AA.

In questo caso, l'enzima è costituito solo da catene polipeptidiche. Tuttavia, oltre alle reazioni idrolitiche, se ne verificano anche altre: reazioni redox, reazioni di trasferimento di qualsiasi gruppo.

In questi casi gli enzimi contengono una parte non proteica. Questa parte lo è coenzima(fattore r, gruppo protesico). La parte proteica fornisce l'effetto legante e il coenzima fornisce l'effetto catalitico. Parte proteica - apoenzima.

Apoenzima + coenzima ↔oloenzima