Білок cu oh 2 рівняння. Білки як форма життя. Демонстрація досвіду із презентації «Білки»

Методичні вказівки для викладачів

2. Питання хімії для підготовки до семінару треба дати учням не пізніше ніж за два тижні до уроку.

4. Викладач хімії проводить мотивацію заняття, розглядає питання складу та властивості білків. Викладач біології узагальнює та актуалізує знання про структуру білкових молекул, їх функції та застосування.

5. Наприкінці заняття викладачі оцінюють роботу учнів цьому занятии. Обладнання:кодопленки, кодоскоп, екран, діапроектор, слайди, хімічні препарати, демонстраційний столик, таблиці.

План заняття (написаний на дошці)

1. Склад та будова білка.

2. Властивості білка (денатурація, ренатурація, гідроліз, кольорові реакції).

3. Функції білка та його синтез у клітині.

4. Застосування білка, штучний синтез пептидів.

Вчитель хімії.Сьогодні ми проводимо не зовсім звичайний урок – він охоплює проблеми хімії та біології одночасно. Мета нашого заняття – систематизувати та поглибити знання на тему «Білок». Вивчення білків ми приділяємо особливу увагу, тому що саме білки є головною складовою всього живого на Землі. Згадайте висловлювання Ф.Енгельса про те, що таке життя: «Повсюди, де ми зустрічаємо життя, ми знаходимо, що вона пов'язана з якимось білковим тілом, і всюди, де ми зустрічаємо якесь білкове тіло, що не перебуває в процесі розкладання Ми без винятку зустрічаємо і явища життя. Життя є спосіб існування білкових тіл». Жодна з речовин не виконує таких специфічних і різноманітних функцій в організмі, як білок.
Згадаймо, які сполуки називаються білками. ( Природні полімери мономерами яких є амінокислоти.)
Вивчення якого процесу допомогло встановити будову білків? ( Вивчення гідролізу білків.)

Який процес називається гідролізом?

Які сполуки утворюються при гідролізі білків?

Які сполуки називаються амінокислотами?

Скільки амінокислот відомо у природі?

Скільки амінокислот зустрічається у білках?

Вчитель хімії демонструє кодоплівку.

Вчитель хімії.Зверніть увагу, яке положення в амінокислотах займає аміногрупа. Відповідно до положення аміногрупи амінокислоти, що входять до складу білків, називаються a-амінокислотами. Загальну формулу будь-якої з цих амінокислот можна записати так:

На кодоплівці ви бачите дві амінокислоти, одна з яких містить дві карбоксильні групи -СООН, інша - дві аміногрупи -NH2. Такі кислоти називають відповідно амінодикарбоновими чи діамінокарбоновими.
З курсу хімії ви знаєте про оптичні ізомери природних сполук. До складу майже всіх білків входять лише L-амінокислоти.
Амінокислоти – мономери білків. Вони можуть з'єднуватися один з одним за допомогою амідного (пептидного) зв'язку, який утворюється з виділенням води – це реакція конденсації.
Давайте складемо рівняння реакції взаємодії амінокислот гліцину та аланіну.
(Учні працюють самостійно, а потім звіряють свої результати із записом на дошці чи кодоплівці.)

Структура, що утворилася, називається дипептидом. Полімер із багатьох амінокислот називається поліпептидом.

Вчитель біології.Продовжимо вивчення властивостей білків, але спочатку дамо відповідь такі питання.

1. Чим можна пояснити різноманітність білків, що існує в природі? ( Відмінностями у складі амінокислот та різною послідовністю їх у поліпептидному ланцюгу.)

2. Які рівні організації білкової молекули? ( Первинна – послідовність амінокислот; вторинна – a -спіральна або b -Складчаста структури ділянок ланцюга; третинна – просторова структура білка, що утворюється за рахунок взаємодії амінокислотних залишків віддалених ділянок ланцюга: глобула у глобулярних білків, ниткоподібна структура у фібрилярних білків; четвертинна – поєднання двох чи більше окремих білкових молекул.)

3. Який тип зв'язку, що виникає між амінокислотами у первинній структурі? Як ще називається цей зв'язок? ( Ковалентний зв'язок. Амідна, або пептидна, зв'язок.)

4. Які зв'язки переважно забезпечують вторинну структуру білкової молекули? ( Водневі зв'язки, дисульфгідрильні містки..)

5. Які зв'язки забезпечують третинну структуру? ( Водневі зв'язки, гідрофобні та іонні взаємодії.)

6. Які зв'язки забезпечують четвертинну структуру білкової молекули? ( Електростатичні, гідрофобні та іонні взаємодії.)

7. Наведіть приклад відомого вам білка, що має четвертинну структуру. ( АТФаза, гемоглобін.)

А тепер вирішимо наступне завдання ( умова завдання проектується через кодоскоп, демонструється слайд з мазками крові здорової людини та хворої на серповидно-клітинну анемію.).
Захворювання на серповидно-клітинну анемію супроводжується заміною в поліпептидному ланцюгу молекули гемоглобіну амінокислотного залишку глутамінової кислоти на залишок валіну. Фрагмент ланцюга нормального гемоглобіну: – глу–глу–ліз-. Фрагмент ланцюга аномального гемоглобіну: – вал–глу–ліз– (глу- Глутамінова кислота; ліз- Лізин; вал– валін). Зобразіть ці фрагменти як хімічних формул.

Рішення.

Фрагмент ланцюга нормального гемоглобіну:

Фрагмент ланцюга аномального гемоглобіну:

З наведеного прикладу слід, що первинна структура білкової молекули може визначати її наступні рівні організації. Зміни у структурній організації білка можуть порушувати його функції, що у деяких випадках призводить до розвитку патології – хвороби.
Структура білка визначає його фізико-хімічні властивості, наприклад, розчинність.

Викладач хімії демонструє кодоплівку.

Класифікація білків за їх розчинністю

Вчитель хімії.Білки задля збереження своєї функціональної активності повинні мати природну (нативну) структурну організацію всіх рівнях.
Порушення первинної організації, що призводять до розриву амідного зв'язку з приєднанням молекули води, називаються гідролізом білка. При повному гідролізі білок розпадається на його амінокислоти.
Порушення вторинної та третинної структури білка, тобто. втрата їм нативної структури називається денатурацією білка.
Денатурацію білка викликають різні фактори: значні зміни температури, підвищення та зниження pH середовища, вплив іонів важких металів, деяких хімічних сполук, наприклад, фенолів.

Викладач хімії демонструє досліди.

Досвід 1.Білок + нагрівання ->

Досвід 2. Білок + фенол -> денатурація (випадання осаду).

Досвід 3.Білок + Pb або CH 3 COOH -> денатурація (випадання осаду).

Досвід 4.Білок + CuSO4 -> денатурація (випадання осаду).

Вчитель біології.Денатурація відбувається в результаті руйнування водневих та дисульфідних ковалентних зв'язків (але не пептидних зв'язків, іонних та гідрофобних взаємодій), які забезпечують формування та підтримання вторинної та третинної структур білка. При цьому білок втрачає властиві йому біологічні властивості.
Реакції, що використовуються визначення складу речовини, називаються якісними.
Які реакції є якісними на білок?

Вчитель хімії демонструє такі досліди.

Досвід 1.Ксантопротеїнова реакція (нітрування бензольних кілець ароматичних амінокислот білка):

білок (охолодж.) + HNO 3 (Конц.) + Нагрів --> жовте фарбування

Досвід 2Біуретова реакція (дозволяє визначити кількість пептидних зв'язків):

білок + CuSO 4 + NaOH --> фіолетове забарвлення (таку реакцію дає сечовина);
CuSO 4 + NaOH --> Cu(OH) 2 + Na 2 SO 4 ;
білок + Cu(OH) 2 --> фіолетове фарбування.

Чи можна за допомогою одного реактиву розпізнати гліцерин, білок, глюкозу? Можна, можливо! Цей реактив - гідроксид міді, він дає різне фарбування розчинів цих речовин:

а) гліцерин + Су(ОН) 2 --> яскраво-синій розчин;
б) глюкоза + Су(ОН) 2 + нагрівання -> червоний осад;
в) білок + Сu(ОН) 2 --> фіолетове фарбування.

Вчитель біології.Назвіть відомі функції поліпептидів. ( Будівництво. Поліпептиди входять до складу клітинних стінок грибів та мікроорганізмів та беруть участь у побудові мембран. З білка кератину складається волосся, нігті, пазурі. А білок колаген є основою сухожиль і зв'язок. Ще одна важлива функція білка – ферментативна, каталітична. Білки забезпечують також усі види біологічної рухливості. Крім того, білки виконують транспортну, гормональну, або регуляторну, рецепторну, гемостатичну, токсигенну, захисну та енергетичну функції..)
Дайте визначення ферментів. ( Ферменти – білки, які мають каталітичної активністю, тобто. прискорюючі перебіг реакцій.)
Усі ферменти високоспецифічні до свого субстрату і, зазвичай, каталізують лише одне цілком певну реакцію. Подивіться схематичне зображення будови ферменту. ( Викладач біології показує кодопленку зі схематичним зображенням ферменту.) Кожен фермент має активний центр, у якому відбувається хімічне перетворення субстрату реакції. Іноді центрів зв'язування субстрату може бути кілька. Структура центру зв'язування додаткова структури субстрату, тобто. вони підходять один до одного, як ключ підходить до замку.
На роботу ферментів впливають численні фактори: рН, температура, іонний склад середовища, присутність малих органічних молекул, які зв'язуються з ферментом або входять до його структури і називаються інакше кофакторами (коферментами). Коферментами іноді виступають деякі вітаміни, такі як піридоксин (B 6 ) та кобаламін (B 12 ).

Вчитель біології знайомить учнів із практичним застосуванням ферментів.

Клінічне значення ферментів

1. Широко відомі захворювання, викликані ферментної недостатністю. Приклади: неперетравлюваність молока (немає ферменту лактази); гіповітамінози (вітамінна недостатність) – відсутність коферментів знижує активність ферментів (гіповітаміноз вітаміну B1 призводить до захворювання на бері-бері); фенілкетонурія (викликається порушенням ферментативного перетворення амінокислоти фенілаланіну на тирозин).

2. Визначення активності ферментів у біологічних рідинах має значення для діагностики захворювань. Наприклад, за активністю ферментів у плазмі визначають вірусний гепатит.

3. Ферменти використовують як реактиви під час діагностики деяких захворювань.

4. Ферменти використовують із лікування деяких хвороб. Приклади деяких препаратів ферментної природи панкреатин, фестал, лідаза.

Використання ферментів у промисловості

1. У харчовій промисловості ферменти використовують для приготування безалкогольних напоїв, сирів, консервів, ковбас, копченостей.

2. У тваринництві ферменти використовують із приготуванні кормів.

3. Ферменти використовують із виготовлення фотоматеріалів.

4. Ферменти використовують для обробки льону, конопель.

5. Ферменти використовуються для пом'якшення шкіри у шкіряній промисловості.

6. Ферменти входять до складу пральних порошків.

Вчитель біології.Розглянемо інші функції білків. Рухові функції здійснюються спеціальними скорочувальними білками, до яких відносяться, наприклад, актин та міозин, що входять до складу м'язових волокон.
Ще одна важлива функція білків – транспортна. Білки, наприклад, переносять через клітинну мембрану в клітину іони калію, амінокислоти, цукру та інші сполуки. Білки також є міжтканинними переносниками.

Регулюючи обмін речовин усередині клітин та між клітинами тканинами всього організму, білки виконують гормональну, або регуляторну функцію. Наприклад гормон інсулін бере участь у регуляції і білкового та жирового обмінів.
На поверхні клітинних мембран знаходяться білкові рецептори, які вибірково пов'язують гормони, медіатори, виконуючи цим рецепторну функцію.
Гомеостатична функція білків полягає у освіті томба при зупинці кровотечі.
Деякі білки та пептиди, що виділяються організмами, наприклад хвороботворними мікроорганізмами або деякими отруйними тваринами, є токсичними для інших живих організмів – це токсикогенна функція білків.
Дуже важливою є захисна функція білків. Антитіла – це білки, які виробляються імунною системою організму при вторгненні до нього чужорідного білка, бактерії, вірусу. Вони впізнають «чужинця» та беруть участь у його знищенні.
До білків, що є енергетичним резервом, відноситься, наприклад, казеїн - основний білок молока.

Дайте відповідь на наступні запитання.

2. З чим пов'язане відторгнення пересаджених (трансплантованих) органів та тканин у пацієнтів? ( Антитіла, виконуючи захисну функцію, пізнають чужорідний білок пересаджених органів та викликають реакції його відторгнення.)

3. Чому зі зварених яєць ніколи не з'явиться курча? ( Білки яйця незворотно втратили свою нативну структуру через теплову денатурацію.)

4. Чому відбувається зменшення ваги м'яса та риби після їхньої теплової обробки? ( Під час теплової обробки відбувається денатурація м'яса або риби. Білки стають практично нерозчинними у воді і віддають значну частину води, що міститься в них, при цьому маса м'яса зменшується на 20–40%..)

5. Про що свідчить утворення «пластівців» чи помутніння бульйону під час варіння м'яса? ( Якщо м'ясо занурити в холодну воду і нагрівати, розчинні білки із зовнішніх шарів м'яса переходять у воду. Під час варіння відбувається їх денатурація, при цьому утворюються пластівці, піна, що спливає на поверхню води, або дрібна суспензія, що робить розчин каламутним..)

Усі білкові молекули мають кінцевий термін життя – згодом вони руйнуються. Тому в організмі відбувається постійне оновлення білків. У зв'язку з цим згадаємо основи біосинтезу білка. Дайте відповідь на наступні запитання.

1. Де відбувається синтез білка у клітині? ( На рибосомах.)

2. У якому клітинному органоїді зберігається інформація про первинну структуру білка. ( У хромосомах носієм інформації є ДНК.)

3. Що розуміють під терміном ген? ( Послідовність нуклеотидів, що кодує синтез одного білка.)

4. Як називаються основні етапи біосинтезу білка? ( Транскрипція, трансляція.)

5. У чому полягає транскрипція? ( Це зчитування інформації з ДНК шляхом синтезу інформаційної РНК, комплементарної ділянки ДНК, що зчитується..)

6. У якій частині клітини йде транскрипція? ( У ядрі.)

7. У чому полягає трансляція? ( Це синтез білка з амінокислот у послідовності, записаній в іРНК; він проходить за участю транспортних тРНК, що доставляють відповідні амінокислоти рибосому.)

8. У якій частині клітини йде трансляція? ( У цитозолі, на рибосомах, у мітохондріях.)

Біосинтез білка йде в організмі протягом усього життя, найбільш інтенсивно – у дитинстві. Інтенсивність синтезу білків у деяких випадках можна регулювати. Дія багатьох антибіотиків ґрунтується на пригніченні синтезу білка, у тому числі й у бактерій-збудників хвороби. Наприклад, антибіотик тетрациклін запобігає зв'язуванню тРНК з рибосомами.
Давайте послухаємо короткі повідомлення про білкові препарати, що використовуються в сучасній медицині.

Антигістамінні препарати

Сучасний напружений ритм життя супроводжується збільшенням числа захворювань, таких як інфаркт, гіпертонія, ожиріння, різні види алергій. Алергія – надмірна чутливість організму до специфічних зовнішніх подразників. Для всіх цих хвороб характерно підвищений вміст крові гістаміну. Гістаміни - речовини, що утворюються при декарбоксилювання амінокислоти гістидину. Антигістамінні препарати перешкоджають цій реакції, і рівень гістаміну знижується.

Інтерферон

У процесі еволюції боротьби з вірусами у тварин виник механізм синтезу захисного білка інтерферону. Програма утворення інтерферону, як і будь-якого білка, закодована в ДНК у клітинному ядрі і включається після зараження клітин вірусом. Охолодження, нервове потрясіння, відсутність вітамінів у їжі призводить до зниження здатності виробляти інтерферон. В даний час препарат інтерферону для медичних цілей виготовляють із лейкоцитів донорської крові або генної інженерії. Інтерферон використовують для запобігання та лікування вірусних інфекцій – грипу, герпесу, а також при злоякісних новоутвореннях.

Інсулін

Інсулін – білок, що складається із 51 амінокислоти. Він виділяється у відповідь на підвищення рівня глюкози у крові. Інсулін контролює вуглеводний обмін і викликає такі ефекти:

- Збільшення швидкості перетворення глюкози в глікоген;
– прискорення перенесення глюкози через клітинні мембрани у м'язах та жировій тканині;
– посилення синтезу білка та ліпідів;
- Підвищення швидкості синтезу АТФ, ДНК і РНК.

Інсулін необхідний для життя, тому що це єдиний гормон, який знижує концентрацію глюкози в крові. Недостатня секреція інсуліну призводить до порушення метаболізму, відомого під назвою цукрового діабету. Препарати інсуліну одержують із підшлункової залози великої рогатої худоби або за допомогою генної інженерії.

Вчитель хімії.Інсулін був першим білком, у якого вдалося розшифрувати первинну структуру. На встановлення послідовності амінокислот в інсуліні було витрачено майже 10 років. Нині розшифрована первинна структура дуже великої кількості білків, зокрема значно складнішого будови.
Синтез речовин білкової природи було вперше здійснено на прикладі двох гормонів гіпофізу (вазопресину та окситоцину).
На закінчення викладачі виставляють учням позначки за роботу на уроці з хімії та біології.

1. Відповідно до речовин, які необхідно ідентифікувати, слід зазначити відомі якісні реакції, реагенти та ідентифікаційні ознаки.

У нашому випадку можна використовувати наступні реакції:

2. Запропонувати як схеми найбільш ефективну послідовність визначення зазначених сполук.

3. Вказати методику проведення реакцій, умови та написати рівняння реакції із зазначенням характерної ідентифікаційної ознаки.

Як попередня проба на розчинні білки можна використовувати реагенти, що викликають денатурацію (згортання): теплову або хімічну.

При вирішенні цього завдання можливі варіанти аналізу.

Варіант 1.Послідовність ідентифікації вмісту склянок може бути такою:

1. Проводимо попереднє випробування на наявність білків. Проби кожної із 4-х склянок нагріваємо в полум'ї спиртування. У пробірках із розчинами білків спостерігається денатурація (білок згортається і втрачає розчинність). У пробірках із пробами інших речовин змін не спостерігається.

2. Ідентифікуємо білки, використовуючи їхню відмінність в амінокислотному складі. Проводимо ксантопротеїнову реакцію із пробами білків. У пробірці з розчином яєчного білка спостерігається розчинення жовтого осаду, що спочатку утворюється, і поява помаранчевого фарбування, так як до складу яєчного білка входять ароматичні кислоти (тир, фен, три). Желатин не містить ароматичних амінокислот, проба на їх наявність буде негативною.

3. Ідентифікуємо вміст склянок з глюкозою та амінокислотою, використовуючи реакцію з нінгідрином. У пробірці з гліцином з'являється характерне фіолетове забарвлення.

4. Підтверджуємо наявність глюкози в склянці, що залишилася. Глюкоза відноситься до моносахаридів, що відновлюють, тому для її ідентифікації можна використовувати або реакцію «срібного дзеркала» (при нагріванні на водяній бані з'являється характерний дзеркальний наліт срібла на стінках пробірки), або реакцію «мідного дзеркала» (при нагріванні в полум'ї спиртовки з'являється характерний міді (I) цегляно-червоного кольору).

Варіант 2.

1. Визначаємо приналежність сполуки до групи білків, використовуючи біуретову реакцію зі свіжоосадженим гідроксидом міді (II). У пробірках із пробами розчинів білків з'являється характерне фіолетове кільце. У пробірці з глюкозою також спостерігається розчинення блакитного осаду гідроксиду міді (II) і поява волошки забарвлення за рахунок утворення комплексного з'єднання – сахарату міді, у пробірці з амінокислотою з'являється темно-синє забарвлення внаслідок утворення комплексного з'єднання – гліцинату міді.

2. Підтверджуємо наявність глюкози. Обидві пробірки нагріваємо в полум'ї спиртівки. У пробірці з глюкозою утворюється характерний осад оксиду міді (II) цегляно-червоного кольору, оскільки глюкоза відноситься до групи моносахаридів, що відновлюють.

3. Ідентифікуємо білки, використовуючи їхню відмінність в амінокислотному складі. З новими пробами розчинів білків проводимо ксантопротеїнову реакцію (див. вар. 1).

Для більш точної ідентифікації амінокислоти можна взяти нову пробу та зробити реакцію з розчином нінгідрину.

Не виключені й інші варіанти, що відрізняються послідовністю реакцій та реагентами.

1) Біуретова реакція(На всі білки)

Білок + СуSO 4 + NaOH яскраве фіолетове фарбування

СуSO 4 + 2NaOH Cu(OH) 2 + Na 2 SO 4

блакитний осад

C = O: Cu: O = C C = O: N

N H OH N: O = C

розчинний комплекс

яскраво-фіолетового кольору

2) Ксантопротеїнова реакція(Для білків, що мають у складі АК з ароматичним радикалом)

білок + HNO 3 (k) осад жовтого кольору

| || -- H 2 O | ||

N CH C─ + HONO 2 N CH C─

жовтого кольору

Якщо додати концентрований розчин аміаку, то з'являється помаранчеве фарбування, оскільки в нітробензол відбувається зміщення електронної щільності.

3) Цистеїнова реакція- реакція на залишок АК, що містить S

Білок + NaOH + Pb(CH 3 COO) 2 PbS + білок

Чорний колір

| Pb + PbS

БІОКАТАЛІЗ

Однією з важливих рис хімічних реакцій, які у живих організмах, є їх каталітична природа. Живу клітину можна як мініатюрний каталітичний реактор. Відмінність клітини від колби хіміка у тому, що у колбі всі реакції протікають незалежно (здійснюється фундаментальний принцип незалежності реакцій), то клітині все відбувається взаємопов'язано.

Це не тому, що порушуються фізичні закони чи клітина підпорядковується іншим законам – ні, у живих матеріях діють одні закони. Просто в процесі еволюції природою було створено ефективний апарат регулювання всіх клітинних реакцій, який дозволяє всій клітині контролювати співвідношення продуктів таким чином, щоб оптимально функціонували всі реакції.

Таким чином, всі біохімічні реакції – це реакції каталітичні.

Біологічні каталізатори називаються ферментами чи ензимами.

У принципі, у клітині протікають самі хімічні реакції, що у хімічної лабораторії, але умови протікання реакцій у клітині накладаються жорсткі обмеження, саме T = 37 ◦ З і P = 1 атм.

Тому часто процеси, які в лабораторії протікають в 1 стадію, в живих клітинах здійснюються в кілька стадій.

Сутність каталітичних реакцій, незважаючи на різноманіття, зводиться до того, що вихідні речовини утворюють з каталізатором проміжне з'єднаннящо відносно швидко перетворюється на продукти реакції, регенеруючи каталізатор.

Іноді проміжні сполуки можна виділити в чистому вигляді, але вони складаються з нестійких молекул, виявлення яких можливе тільки за допомогою дуже чутливих спектральних приладів.

Процес за участю каталізатора – циклічний чи круговий.

міра активності ферменту - число обертів(кількість молей субстрату, що зазнають змін за 1 хвилину в розрахунку на 1 моль ферменту)

Число оборотів може досягати 10 8 .

Часто цикли роботи кількох каталізаторів з'єднуються разом, утворюючи круговий процес.

Речовини S1 та S2 перетворюються на продукти Р1 та Р2. У ході цього перетворення спочатку S1 реагує з третьою речовиною Х та каталізатором Е1, утворюючи проміжний продукт М1, який у свою чергу за допомогою каталізатора Е2 перетворюється на проміжний продукт М2 і т.д.

Прискорююча дія каталізатора пов'язана із зменшенням енергії активації (це та додаткова енергія, яка повинна бути повідомлена одному молю речовини, щоб частинки речовини стали реакційно здатними та могли подолати енергетичний бар'єр реакції).

До основних властивостей ферментів належать:

Ефективність, яка полягає у ступені прискорення (прискорення у 100 млн разів).

Підвищена субстратна специфічність. Ферменти відрізняють субстрат завдяки біологічному впізнаванню (комплементарності).

Підвищена специфічність каталізується реакції. Більшість ферментів прискорює один тип реакцій.

Підвищена специфічність по відношенню до оптичних ізомерів (можуть впізнавати ліві та праві ізомери).

Причина всіх унікальних властивостей ферментів – їхня просторова будова. Зазвичай це глобулярні білки, які набагато перевершують за розмірами субстрат. Ця обставина призводить до того, що в процесі еволюції на поверхні ферменту утворився активний центр, який комплементарний субстрату. Це замок та ключ.

Умовно активні центри поділяються на: зв'язувальні та каталітичні.

Зв'язуючий центр зв'язує субстрат і оптимально орієнтує його по відношенню до групи, що каталізується, в каталізуючому ж центрі зосереджені всі активні групи.

Якщо для проведення реакції необхідно провести гідроліз (білків, ліпідів), то центр, що каталізується, формується бічними радикалами АК – залишків.

У цьому випадку фермент складається лише з поліпептидних ланцюгів. Однак крім гідролітичних реакцій протікають і інші: окислювально-відновні реакції перенесення будь-яких груп.

У цих випадках у ферментах міститься небілкова частина. Ця частина – кофермент(Рофактор, простетична група). Білкова частина забезпечує зв'язуючу дію, а кофермент – каталітичну. Білкова частина – апофермент.

Апофермент + кофермент ↔холофермент