Valk cu oh 2 võrrand. Valgud kui eluvorm. Kogemuste demonstreerimine ettekandest "Oravad"

Juhised õpetajatele

2. Keemiaalased küsimused seminariks valmistumiseks tuleb õpilastele esitada hiljemalt kaks nädalat enne õppetundi.

4. Keemiaõpetaja annab tunniks motivatsiooni, arvestab valkude koostise ja omadustega. Bioloogiaõpetaja üldistab ja uuendab teadmisi valgumolekulide ehitusest, funktsioonidest ja rakendustest.

5. Tunni lõpus hindavad õpetajad õpilaste tööd selles tunnis. Varustus: koodfilmid, grafoprojektor, ekraan, grafoprojektor, slaidid, kemikaalid, demonstratsioonilaud, lauad.

Tunniplaan (kirjutatakse tahvlile)

1. Valgu koostis ja struktuur.

2. Valkude omadused (denaturatsioon, renaturatsioon, hüdrolüüs, värvusreaktsioonid).

3. Valgu funktsioonid ja selle süntees rakus.

4. Valgu rakendamine, peptiidide kunstlik süntees.

Keemia õpetaja. Täna viime läbi ebatavalise õppetunni – see hõlmab korraga keemia ja bioloogia probleeme. Meie tunni eesmärk on süstematiseerida ja süvendada teadmisi teemal “Valk”. Pöörame erilist tähelepanu valkude uurimisele, sest valgud on kogu elu põhikomponent Maal. Pidage meeles F. Engelsi ütlust selle kohta, mis on elu: "Kus iganes me elu kohtame, leiame, et see on seotud mingi valgukehaga, ja kõikjal, kus leiame valgukeha, mis ei ole lagunemisjärgus, oleme eranditult , puutuda kokku elunähtustega. Elu on valgukehade eksisteerimise viis. Ükski aine ei täida organismis nii spetsiifilisi ja mitmekesiseid funktsioone kui valk.
Meenutagem, milliseid ühendeid nimetatakse valkudeks. ( Looduslikud polümeerid, mille monomeerideks on aminohapped.)
Millise protsessi uurimine aitas luua valkude struktuuri? ( Valkude hüdrolüüsi uurimine.)

Millist protsessi nimetatakse hüdrolüüsiks?

Millised ühendid tekivad valkude hüdrolüüsil?

Milliseid ühendeid nimetatakse aminohapeteks?

Kui palju aminohappeid on looduses teada?

Kui palju aminohappeid leidub valkudes?

Keemiaõpetaja demonstreerib koodfilmi.

Keemia õpetaja. Pöörake tähelepanu aminorühma positsioonile aminohapetes. Vastavalt aminorühma asukohale nimetatakse valke moodustavaid aminohappeid a-aminohapeteks. Nende aminohapete üldvalemi saab kirjutada järgmiselt:

Koodifilmil näete kahte aminohapet, millest üks sisaldab kahte karboksüülrühma – COOH, teine ​​– kahte aminorühma – NH2. Selliseid happeid nimetatakse vastavalt aminodikarboksüül- või diaminokarboksüülhapeteks.
Oma keemiakursusest teate looduslike ühendite optiliste isomeeride kohta. Peaaegu kõik valgud sisaldavad ainult L-aminohappeid.
Aminohapped on valkude monomeerid. Need võivad omavahel ühenduda amiid- (peptiid)sideme kaudu, mis tekib vee eraldumisel – see on kondensatsioonireaktsioon.
Koostame aminohapete glütsiini ja alaniini vahelise reaktsiooni võrrandi.
(Õpilased töötavad iseseisvalt ja võrdlevad seejärel oma tulemusi tahvlile või lindile kirjutatuga.)

Saadud struktuuri nimetatakse dipeptiidiks. Paljude aminohapete polümeeri nimetatakse polüpeptiidiks.

Bioloogia õpetaja. Jätkame valkude omaduste uurimist, kuid kõigepealt vastame järgmistele küsimustele.

1. Kuidas seletada looduses eksisteerivat valkude mitmekesisust? ( Aminohapete koostise erinevused ja nende erinev järjestus polüpeptiidahelas.)

2. Millised on valgumolekuli organiseerituse tasemed? ( Primaarne – aminohappejärjestus; sekundaarne - a -spiraal või b - keti sektsioonide volditud struktuur; tertsiaarne - valgu ruumiline struktuur, mis moodustub ahela kaugemate lõikude aminohappejääkide koosmõjul: gloobul globulaarsete valkude jaoks, filamentne struktuur fibrillaarsete valkude jaoks; kvaternaarne - kahe või enama eraldiseisva valgu molekuli liit.)

3. Mis tüüpi side tekib primaarstruktuuris olevate aminohapete vahel? Mis on selle ühenduse teine ​​nimi? ( Kovalentne side. Amiid- või peptiidside.)

4. Millised sidemed tagavad peamiselt valgumolekuli sekundaarstruktuuri? ( Vesiniksidemed, disulfhüdrüülsillad.)

5. Millised ühendused annavad tertsiaarse struktuuri? ( Vesiniksidemed, hüdrofoobsed ja ioonsed vastasmõjud.)

6. Millised sidemed annavad valgu molekuli kvaternaarse struktuuri? ( Elektrostaatilised, hüdrofoobsed ja ioonsed vastasmõjud.)

7. Tooge näide teile teadaolevast valgust, millel on kvaternaarne struktuur. ( ATPaas, hemoglobiin.)

Nüüd lahendame järgmise probleemi ( ülesande seisukord projitseeritakse läbi grafoprojektori, näidatakse slaidi terve inimese ja sirprakulise aneemiaga patsiendi vereproovidega).
Haiguse sirprakulise aneemiaga kaasneb hemoglobiini molekuli polüpeptiidahela aminohappejäägi glutamiinhappe asendamine valiini jäägiga. Normaalse hemoglobiini ahela fragment: - glu–glu–Liz–. Ebanormaalse hemoglobiiniahela fragment: - võll–glu–Liz– (glu- glutamiinhape; Liz- lüsiin; võll- valiin). Joonistage need fragmendid keemiliste valemitena.

Lahendus.

Normaalse hemoglobiini ahela fragment:

Ebanormaalse hemoglobiiniahela fragment:

Ülaltoodud näitest järeldub, et valgumolekuli esmane struktuur võib määrata kõik selle järgnevad organiseerituse tasemed. Muutused valgu struktuurses korralduses võivad häirida selle funktsioone, mis mõnel juhul põhjustab patoloogia - haiguse arengut.
Valgu struktuur määrab selle füüsikalis-keemilised omadused, näiteks lahustuvuse.

Keemiaõpetaja demonstreerib koodifilmi.

Valkude klassifitseerimine nende lahustuvuse järgi

Keemia õpetaja. Funktsionaalse aktiivsuse säilitamiseks peab valkudel kõigil tasanditel olema loomulik (natiivne) struktuurne korraldus.
Häireid esmases organisatsioonis, mis põhjustab amiidsideme purunemist veemolekuli lisamisel, nimetatakse valgu hüdrolüüsiks. Täieliku hüdrolüüsi korral laguneb valk selle koostises olevateks aminohapeteks.
Valgu sekundaarse ja tertsiaarse struktuuri rikkumine, s.o. oma loomuliku struktuuri kadumist nimetatakse valgu denaturatsiooniks.
Valkude denaturatsiooni põhjustavad erinevad tegurid: olulised temperatuurimuutused, keskkonna pH tõus ja langus, kokkupuude raskmetalliioonidega ja teatud keemiliste ühenditega, näiteks fenoolidega.

Keemiaõpetaja demonstreerib katseid.

Kogemus 1. Valk + soojus -->

Kogemus 2. Valk + fenool --> denatureerimine (sadestamine).

Kogemus 3. Valk + Pb või CH 3 COOH --> denatureerimine (sadestamine).

Kogemus 4. Valk + CuSO4 --> denatureerimine (sadestamine).

Bioloogia õpetaja. Denatureerimine toimub kovalentsete vesinik- ja disulfiidsidemete (kuid mitte peptiidsidemete, ioonsete ja hüdrofoobsete interaktsioonide) hävimise tulemusena, mis tagavad valgu sekundaarsete ja tertsiaarsete struktuuride moodustumise ja säilimise. Sel juhul kaotab valk oma loomulikud bioloogilised omadused.
Aine koostise määramiseks kasutatavaid reaktsioone nimetatakse kvalitatiivseteks.
Millised reaktsioonid on valgu suhtes kvalitatiivsed?

Keemiaõpetaja demonstreerib järgmisi katseid.

Kogemus 1. Ksantoproteiini reaktsioon (valgu aromaatsete aminohapete benseenitsüklite nitreerimine):

valk (jahutatud) + HNO 3 (konts.) + kuumus --> kollane värv

Kogemus 2. Biureti reaktsioon (võimaldab määrata peptiidsidemete arvu):

valk + CuSO 4 + NaOH --> violetne värvus (selle reaktsiooni annab karbamiid);
CuSO 4 + NaOH --> Cu(OH) 2 +Na 2 NII 4 ;
valk + Cu(OH) 2 --> violetne värv.

Kas ühe reagendiga on võimalik ära tunda glütserooli, valku ja glükoosi? Saab! See reaktiiv on vaskhüdroksiid, mis annab nende ainete lahustele erinevat värvi:

a) glütserool + Cu(OH) 2 --> helesinine lahus;
b) glükoos + Cu(OH) 2 + kuumutamine --> punane sade;
c) valk + Cu(OH) 2 --> violetne värv.

Bioloogia õpetaja. Nimetage polüpeptiidide funktsioonid, mida teate. ( Ehitus Polüpeptiidid on osa seente ja mikroorganismide rakuseintest ning osalevad membraanide ehitamises. Juuksed, küüned ja küünised on valmistatud keratiinivalgust. Kollageenivalk on kõõluste ja sidemete aluseks. Teine oluline valgu funktsioon on ensümaatiline, katalüütiline. Valgud pakuvad ka igat tüüpi bioloogilist liikuvust. Lisaks täidavad valgud transpordi-, hormonaalseid või regulatoorseid, retseptori-, hemostaatilisi, toksikogeenseid, kaitse- ja energiafunktsioone.)
Määratlege ensüümid. ( Ensüümid on valgud, millel on katalüütiline aktiivsus, st. kiirendavad reaktsioonid.)
Kõik ensüümid on oma substraadi suhtes väga spetsiifilised ja reeglina katalüüsivad ainult ühte väga spetsiifilist reaktsiooni. Vaadake ensüümi struktuuri skemaatiliselt. ( Bioloogiaõpetaja demonstreerib ensüümi skemaatiliselt kujutatud koodifilmi.) Igal ensüümil on aktiivne sait, milles toimub reaktsioonisubstraadi keemiline muundumine. Mõnikord võib substraadi sidumiskohti olla mitu. Sidumiskoha struktuur on substraadi struktuuriga komplementaarne, st. need sobivad kokku "nagu võti sobib lukuga".
Ensüümide tööd mõjutavad arvukad tegurid: pH, temperatuur, söötme ioonne koostis, väikeste orgaaniliste molekulide olemasolu, mis seonduvad ensüümiga või on osa selle struktuurist ja mida muidu nimetatakse kofaktoriteks (koensüümideks). Mõned vitamiinid, nagu püridoksiin (B 6 ) ja kobalamiin (B 12 ).

Bioloogiaõpetaja tutvustab õpilastele ensüümide praktilist kasutamist.

Ensüümide kliiniline tähtsus

1. Ensüümide puudulikkusest põhjustatud haigused on laialt tuntud. Näited: piima seedimatus (laktaasi ensüüm puudub); hüpovitaminoos (vitamiinipuudus) – koensüümide puudumine vähendab ensüümide aktiivsust (vitamiini B1 hüpovitaminoos põhjustab beriberi haigust); fenüülketonuuria (põhjustatud aminohappe fenüülalaniini türosiiniks ensümaatilise muundamise rikkumisest).

2. Ensüümide aktiivsuse määramisel bioloogilistes vedelikes on suur tähtsus haiguste diagnoosimisel. Näiteks viirushepatiidi määrab ensüümide aktiivsus vereplasmas.

3. Ensüüme kasutatakse teatud haiguste diagnoosimisel reaktiividena.

4. Ensüüme kasutatakse teatud haiguste raviks. Mõnede ensüümipõhiste ravimite näited: pankreatiin, festaal, lidaas.

Ensüümide kasutamine tööstuses

1. Toiduainetööstuses kasutatakse ensüüme karastusjookide, juustude, konservide, vorstide ja suitsuliha valmistamisel.

2. Loomakasvatuses kasutatakse sööda valmistamisel ensüüme.

3. Fotomaterjalide valmistamisel kasutatakse ensüüme.

4. Ensüüme kasutatakse lina ja kanepi töötlemisel.

5. Nahatööstuses kasutatakse naha pehmendamiseks ensüüme.

6. Ensüümid on pesupulbrite osa.

Bioloogia õpetaja. Vaatame teisi valkude funktsioone. Motoorseid funktsioone teostavad spetsiaalsed kontraktiilsed valgud, mille hulka kuuluvad näiteks aktiin ja müosiin, mis on osa lihaskiududest.
Teine oluline valkude funktsioon on transport. Näiteks valgud kannavad läbi rakumembraani rakku kaaliumiioone, aminohappeid, suhkruid ja muid ühendeid. Valgud on ka interstitsiaalsed kandjad.

Reguleerides ainevahetust rakkude sees ning kogu keha rakkude ja kudede vahel, täidavad valgud hormonaalset ehk reguleerivat funktsiooni. Näiteks hormooninsuliin osaleb nii valkude kui rasvade ainevahetuse reguleerimises.
Rakumembraanide pinnal on valguretseptorid, mis seovad selektiivselt hormoone ja vahendajaid, täites seeläbi retseptori funktsiooni.
Valkude homöostaatiline funktsioon on trombi moodustamine verejooksu peatamisel.
Mõned organismide, näiteks patogeenide või mõnede mürgiste loomade poolt vabanevad valgud ja peptiidid on mürgised teistele elusorganismidele – see on valkude toksikogeenne funktsioon.
Valkude kaitsefunktsioon on väga oluline. Antikehad on valgud, mida toodab organismi immuunsüsteem võõrvalgu, bakteri või viiruse tungimisel. Nad tuvastavad "võõra" ja osalevad tema hävitamises.
Energiavaruna toimivate valkude hulka kuulub näiteks kaseiin, mis on peamine piimavalk.

Vasta järgmistele küsimustele.

2. Mis põhjustab siirdatud elundite ja kudede äratõukereaktsiooni patsientidel? ( Kaitsefunktsiooni täitvad antikehad tunnevad ära siirdatud elundite võõrvalgu ja põhjustavad selle äratõukereaktsioone.)

3. Miks keedetud munadest ei tule kunagi kana? ( Munavalged on kuumadenaturatsiooni tõttu pöördumatult kaotanud oma loomuliku struktuuri.)

4. Miks liha ja kala kaal pärast küpsetamist väheneb? ( Kuumtöötlemisel toimub liha- või kalavalkude denatureerimine. Valgud muutuvad vees praktiliselt lahustumatuks ja annavad ära olulise osa neis sisalduvast veest, samal ajal kui liha kaal väheneb 20–40%..)

5. Millele viitab “helveste” teke või puljongi hägusus liha küpsetamisel? ( Kui liha panna külma vette ja kuumutada, kanduvad liha väliskihtidest lahustuvad valgud vette. Küpsetamise ajal need denatureerivad, mille tulemusena tekivad helbed, vee pinnale hõljuv vaht või peen suspensioon, mis muudab lahuse häguseks..)

Kõikidel valgumolekulidel on piiratud eluiga – need lagunevad aja jooksul. Seetõttu uuenevad organismis valgud pidevalt. Sellega seoses meenutagem valkude biosünteesi põhitõdesid. Vasta järgmistele küsimustele.

1. Kus rakus toimub valgusüntees? ( Ribosoomidel.)

2. Millises raku organellis on talletatud informatsioon valgu primaarstruktuuri kohta? ( Kromosoomides on infokandjaks DNA.)

3. Mida mõeldakse termini “geen” all? ( Nukleotiidjärjestus, mis kodeerib ühe valgu sünteesi.)

4. Kuidas nimetatakse valkude biosünteesi põhietappe? ( Transkriptsioon, saade.)

5. Millest transkriptsioon koosneb? ( See on DNA-st teabe lugemine, sünteesides RNA-d, mis on loetava DNA piirkonnaga komplementaarne.)

6. Millises raku osas toimub transkriptsioon? ( Tuumas.)

7. Millest saade koosneb? ( See on valgu süntees aminohapetest mRNA-s registreeritud järjestuses; see toimub transpordi-tRNA-de osalusel, mis toimetavad vastavad aminohapped ribosoomi.)

8. Millises raku osas toimub translatsioon? ( Tsütosoolis, ribosoomidel, mitokondrites.)

Valkude biosüntees toimub organismis kogu elu jooksul, kõige intensiivsemalt lapsepõlves. Mõnel juhul saab valgusünteesi intensiivsust reguleerida. Paljude antibiootikumide toime põhineb valgusünteesi pärssimisel, sealhulgas haigust põhjustavates bakterites. Näiteks antibiootikum tetratsükliin takistab tRNA seondumist ribosoomidega.
Kuulame lühisõnumeid tänapäeva meditsiinis kasutatavate valguravimite kohta.

Antihistamiinikumid

Kaasaegse kiire elutempoga kaasneb haiguste sagenemine, nagu infarkt, hüpertensioon, ülekaalulisus, kõikvõimalikud allergiad. Allergia on keha liigne tundlikkus konkreetsete väliste ärritajate suhtes. Kõiki neid haigusi iseloomustab histamiini taseme tõus veres. Histamiinid on ained, mis tekivad aminohappe histidiini dekarboksüülimisel. Antihistamiinikumid segavad seda reaktsiooni ja histamiini tase väheneb.

Interferoon

Evolutsiooni käigus on loomad viirustevastases võitluses välja töötanud kaitsva valgu interferooni sünteesi mehhanismi. Interferooni moodustamise programm, nagu iga valk, on kodeeritud DNA-s raku tuumas ja lülitub sisse pärast rakkude nakatumist viirusega. Jahutus, närvišokk ja vitamiinide puudumine toidus põhjustavad interferooni tootmise võime vähenemist. Praegu valmistatakse meditsiinilistel eesmärkidel interferoonipreparaate doonorivere leukotsüütidest või geenitehnoloogia abil. Interferooni kasutatakse viirusnakkuste - gripi, herpese, aga ka pahaloomuliste kasvajate ennetamiseks ja raviks.

Insuliin

Insuliin on valk, mis koosneb 51 aminohappest. See vabaneb vastusena suurenenud vere glükoosisisaldusele. Insuliin kontrollib süsivesikute ainevahetust ja põhjustab järgmisi toimeid:

- glükoosi glükogeeniks muutumise kiiruse suurendamine;
– glükoosi ülekande kiirendamine läbi rakumembraanide lihastes ja rasvkoes;
- suurenenud valkude ja lipiidide süntees;
- ATP, DNA ja RNA sünteesi kiiruse suurendamine.

Insuliin on eluks vajalik, sest see on ainus hormoon, mis vähendab glükoosi kontsentratsiooni veres. Insuliini ebapiisav sekretsioon põhjustab ainevahetushäireid, mida nimetatakse suhkurtõveks. Insuliinipreparaate saadakse veiste kõhunäärmest või geenitehnoloogia abil.

Keemia õpetaja. Insuliin oli esimene valk, mille esmane struktuur dešifreeriti. Insuliini aminohapete järjestuse kindlakstegemiseks kulus peaaegu 10 aastat. Praegu on väga paljude valkude, sealhulgas palju keerulisema struktuuriga valkude esmane struktuur dešifreeritud.
Valguainete süntees viidi esmalt läbi kahe hüpofüüsi hormooni (vasopressiini ja oksütotsiini) näitel.
Lõpuks annavad õpetajad õpilastele keemia- ja bioloogiatunnis tehtud töö eest hindeid.

1. Vastavalt identifitseerimist vajavatele ainetele tuleb näidata teadaolevad kvalitatiivsed reaktsioonid, reaktiivid ja identifitseerimistunnused.

Meie puhul saame kasutada järgmisi reaktsioone:

2. Pakkuge diagrammi kujul välja nende ühendite määramise kõige tõhusam järjestus.

3. Märkige reaktsiooni käik, tingimused ja kirjutage üles reaktsioonivõrrand, mis näitab iseloomulikku identifitseerimistunnust.

Lahustuvate valkude eelkatsena võite kasutada denaturatsiooni (voltimist) põhjustavaid reaktiive: termilisi või keemilisi.

Selle probleemi lahendamisel on võimalikud analüüsivõimalused.

Valik 1. Pudelite sisu tuvastamise järjekord võib olla järgmine:

1. Teostame valkude olemasolu eeltesti. Kuumutame iga nelja pudeli näidiseid alkoholilambi leegis. Valgulahustega katseklaasides täheldatakse denaturatsiooni (valk koaguleerub ja kaotab lahustuvuse). Muude ainete proovidega katseklaasides muutusi ei täheldata.

2. Tuvastame valgud, kasutades nende erinevusi aminohapete koostises. Valguproovidega viime läbi ksantoproteiini reaktsiooni. Munavalgelahusega katseklaasis lahustub algselt moodustunud kollane sade ja ilmub oranž värvus, kuna munavalge sisaldab aromaatseid happeid (tyr, fen, tri). Želatiin ei sisalda aromaatseid aminohappeid, nende olemasolu test on negatiivne.

3. Me tuvastame pudelite sisu glükoosi ja aminohappega, kasutades reaktsiooni ninhüdriiniga. Glütsiini sisaldavas katseklaasis ilmub iseloomulik violetne värvus.

4. Kinnitage glükoosi olemasolu järelejäänud pudelis. Glükoos on redutseeriv monosahhariid, nii et selle tuvastamiseks võite kasutada kas "hõbepeegli" reaktsiooni (veevannis kuumutamisel tekib katseklaasi seintele iseloomulik hõbedane peegelkate) või "vasepeegel" reaktsiooni. (alkohollambi leegis kuumutamisel ilmub iseloomulik oksiidisade vask (I) telliskivipunane).

2. võimalus.

1. Teeme kindlaks, kas ühend kuulub valkude rühma, kasutades biureedi reaktsiooni värskelt sadestatud vask(II)hüdroksiidiga. Valgulahuste proove sisaldavatesse katseklaasidesse ilmub iseloomulik lilla rõngas. Glükoosiga katseklaasis täheldatakse ka vask(II)hüdroksiidi sinise sademe lahustumist ja rukkilillesinise värvuse tekkimist kompleksühendi – vasesahharoosi – moodustumisest, aminorühmaga katseklaasis. happega, ilmneb tumesinine värv kompleksühendi - vasglütsinaadi moodustumise tõttu.

2. Kinnitage glükoosi olemasolu. Kuumutame mõlemat katseklaasi alkoholilambi leegis. Glükoosiga katseklaasis moodustub iseloomulik telliskivipunane vask(II)oksiidi sade, kuna glükoos kuulub redutseerivate monosahhariidide rühma.

3. Tuvastame valgud, kasutades nende erinevusi aminohapete koostises. Teostame ksantoproteiini reaktsiooni uute valgulahuste proovidega (vt versioon 1).

Aminohappe täpsemaks tuvastamiseks võite võtta uue proovi ja viia läbi reaktsioon ninhüdriini lahusega.

Välistada ei saa ka teisi võimalusi, mis erinevad reaktsioonide ja reaktiivide järjestuse poolest.

1) Biureetne reaktsioon(kõikide valkude jaoks)

Valk + CuSO 4 + NaOH hele lilla värv

СuSO 4 + 2NaOH Cu(OH) 2 + Na 2 SO 4

sinine sete

C = O: Cu: O = C C = O: N

NHOHN:O=C

lahustuv kompleks

säravlilla

2) Ksantoproteiini reaktsioon(valkude jaoks, mis sisaldavad AA-d koos aromaatse radikaaliga)

valk + HNO 3 (k) kollane sade

| || -- H 2 O | ||

N CH C─ + HONO 2 N CH C─

kollast värvi

Kui lisate kontsentreeritud ammoniaagi lahust, ilmub oranž värv, kuna elektronide tihedus nitrobenseenis muutub.

3) Tsüsteiini reaktsioon- reaktsioon S-d sisaldavale AK-jäägile

Valk + NaOH + Pb(CH 3 COO) 2 PbS + valk

Must värv

| Pb + PbS

BIOKATALÜÜS

Elusorganismides toimuvate keemiliste reaktsioonide üheks oluliseks tunnuseks on nende katalüütiline olemus. Elusrakku võib pidada miniatuurseks katalüütiliseks reaktoriks. Raku ja keemiku kolbi erinevus seisneb selles, et kui kolvis kulgevad kõik reaktsioonid iseseisvalt (rakeneb reaktsioonide sõltumatuse aluspõhimõte), siis rakus toimub kõik omavahel seotud.

Seda ei juhtu sellepärast, et rikutakse füüsikaseadusi või rakk järgib muid seadusi – ei, elusaines kehtivad ainult seadused. Lihtsalt loodus lõi evolutsiooni käigus tõhusa aparaadi kõigi rakuliste reaktsioonide reguleerimiseks, mis võimaldab kogu rakul kontrollida saaduste suhet nii, et kõik reaktsioonid toimiksid optimaalselt.

Seega on kõik biokeemilised reaktsioonid reaktsioonid katalüütiline.

Bioloogilisi katalüsaatoreid nimetatakse ensüümid või ensüümid.

Põhimõtteliselt toimuvad rakus samad keemilised reaktsioonid, mis keemialaboris, kuid rakus toimuvate reaktsioonide tingimustele seatakse ranged piirangud, nimelt T = 37 ◦ C ja P = 1 atm.

Seetõttu viiakse sageli laboris ühes etapis toimuvad protsessid elusrakkudes läbi mitmes etapis.

Katalüütiliste reaktsioonide olemus, hoolimata nende mitmekesisusest, taandub asjaolule, et lähteained moodustuvad koos katalüsaatoriga vaheühendus, mis muutub suhteliselt kiiresti reaktsiooniproduktideks, regenereerides katalüsaatori.

Mõnikord saab vaheühendeid eraldada puhtal kujul, kuid tavaliselt koosnevad need ebastabiilsetest molekulidest, mida saab tuvastada ainult väga tundlike spektriinstrumentidega.

Katalüsaatorit hõlmav protsess on tsükliline või ringikujuline.

Ensüümide aktiivsuse mõõt kiirust(1 minuti jooksul muutuvate substraadi moolide arv 1 mooli ensüümi kohta)

Pöörete arv võib ulatuda 108-ni.

Üsna sageli kombineeritakse mitme katalüsaatori tsüklid kokku, moodustades ringikujulise protsessi.

Ained S1 ja S2 muudetakse toodeteks P1 ja P2. Selle muundamise käigus reageerib esimene S1 kolmanda ainega X ja katalüsaatoriga E1, moodustades vaheprodukti M1, mis omakorda muudetakse katalüsaatori E2 abil vaheproduktiks M2 jne.

Katalüsaatori kiirendav toime on seotud aktiveerimisenergia vähenemisega (see on lisaenergia, mis tuleb anda ühele ainemoolile, et aine osakesed muutuksid reaktiivseks ja suudaksid ületada eraldusvõime energiabarjääri. reaktsioon).

Ensüümide peamised omadused on järgmised:

Tõhusus, mis seisneb kiirenduse astmes (100 miljonit korda kiirendus).

Suurenenud substraadi spetsiifilisus. Ensüümid eristavad substraati bioloogilise äratundmise (komplementaarsuse) kaudu.

Katalüüsitud reaktsiooni suurenenud spetsiifilisus. Enamik ensüüme kiirendab ühte tüüpi reaktsioone.

Suurenenud spetsiifilisus optiliste isomeeride suhtes (suudab ära tunda vasaku- ja paremakäelised isomeerid).

Ensüümide kõigi ainulaadsete omaduste põhjuseks on nende ruumiline struktuur. Tavaliselt on need globulaarsed valgud, mis on substraadi suurusest palju suuremad. See asjaolu toob kaasa asjaolu, et evolutsiooni käigus tekkis ensüümi pinnale aktiivne keskus, mis on substraadiga komplementaarne. See on lukk ja võti.

Tinglikult aktiivsed keskused jagunevad: siduvad ja katalüütilised.

Seondumiskeskus seob substraadi ja orienteerib selle optimaalselt katalüüsitud rühma suhtes, samas kui kõik aktiivsed rühmad on koondunud katalüütilisse keskusesse.

Kui reaktsiooni läbiviimiseks on vajalik hüdrolüüs (valkude, lipiidide), siis katalüüsitud tsentri moodustavad AA jääkide kõrvalradikaalid.

Sel juhul koosneb ensüüm ainult polüpeptiidahelatest. Kuid lisaks hüdrolüütilistele reaktsioonidele toimuvad ka teised: redoksreaktsioonid, mis tahes rühmade ülekandereaktsioonid.

Nendel juhtudel sisaldavad ensüümid mittevalgulist osa. See osa on koensüüm(r-faktor, proteeside rühm). Valguosa tagab sidumisefekti ja koensüüm katalüütilise toime. Valgu osa - apoensüüm.

Apoensüüm + koensüüm ↔holoensüüm