معادله پروتئین cu oh 2. پروتئین ها به عنوان شکلی از زندگی نمایش تجربه از ارائه "سنجاب ها"

دستورالعمل برای معلمان

2. سوالات شیمی برای آمادگی در سمینار باید حداکثر دو هفته قبل از درس به دانش آموزان داده شود.

4. معلم شیمی برای درس انگیزه ایجاد می کند، ترکیب و خواص پروتئین ها را در نظر می گیرد. یک معلم زیست شناسی دانش را در مورد ساختار مولکول های پروتئین، عملکردها و کاربردهای آنها تعمیم و به روز می کند.

5. در پایان درس، معلمان کار دانش آموزان را در این درس ارزیابی می کنند. تجهیزات:فیلم کد، پروژکتور سقفی، صفحه نمایش، پروژکتور سقفی، اسلاید، مواد شیمیایی، جدول نمایش، جداول.

طرح درس (نوشته شده روی تخته)

1. ترکیب و ساختار پروتئین.

2. خواص پروتئین (دناتوره شدن، تغییر طبیعت، هیدرولیز، واکنش های رنگی).

3. وظایف پروتئین و سنتز آن در سلول.

4. کاربرد پروتئین، سنتز مصنوعی پپتیدها.

معلم شیمی.امروز ما در حال برگزاری یک درس غیر معمول هستیم - همزمان مشکلات شیمی و زیست شناسی را پوشش می دهد. هدف از درس ما سیستماتیک کردن و تعمیق دانش در مورد موضوع "پروتئین" است. ما توجه ویژه ای به مطالعه پروتئین ها داریم، زیرا پروتئین ها جزء اصلی تمام حیات روی زمین هستند. این جمله اف. انگلس را در مورد چیستی زندگی به خاطر بسپاریم: «هرجا که زندگی را ملاقات کنیم، متوجه می‌شویم که با نوعی بدن پروتئینی مرتبط است، و هر جا که بدن پروتئینی را که در حال تجزیه نیست، بی‌استثنا می‌یابیم. ، با پدیده های زندگی روبرو شوید. زندگی راهی برای وجود اجسام پروتئینی است.» هیچ ماده ای به اندازه پروتئین وظایف خاص و متنوعی را در بدن انجام نمی دهد.
بیایید به یاد بیاوریم که به چه ترکیباتی پروتئین می گویند. ( پلیمرهای طبیعی که مونومرهای آنها اسیدهای آمینه هستند.)
مطالعه کدام فرآیند به ایجاد ساختار پروتئین ها کمک کرد؟ ( مطالعه هیدرولیز پروتئین)

چه فرآیندی هیدرولیز نامیده می شود؟

در هنگام هیدرولیز پروتئین ها چه ترکیباتی تشکیل می شود؟

به چه ترکیباتی اسید آمینه می گویند؟

چه تعداد اسید آمینه در طبیعت شناخته شده است؟

چه تعداد اسید آمینه در پروتئین ها یافت می شود؟

یک معلم شیمی یک فیلم کد را نشان می دهد.

معلم شیمی.به جایگاه گروه آمینه در اسیدهای آمینه توجه کنید. مطابق با موقعیت گروه آمینه، اسیدهای آمینه ای که پروتئین ها را تشکیل می دهند، اسیدهای آمینه نامیده می شوند. فرمول کلی هر یک از این اسیدهای آمینه را می توان به صورت زیر نوشت:

روی فیلم کد دو آمینو اسید می بینید که یکی شامل دو گروه کربوکسیل - COOH و دیگری - دو گروه آمینه - NH2 است. این گونه اسیدها به ترتیب اسیدهای آمینودی کربوکسیلیک یا دی آمینو کربوکسیلیک نامیده می شوند.
از درس شیمی خود در مورد ایزومرهای نوری ترکیبات طبیعی می دانید. تقریباً همه پروتئین ها فقط حاوی اسیدهای آمینه L هستند.
اسیدهای آمینه مونومرهای پروتئین هستند. آنها می توانند از طریق پیوند آمیدی (پپتیدی) به یکدیگر متصل شوند که با آزاد شدن آب تشکیل می شود - این یک واکنش تراکم است.
بیایید یک معادله برای واکنش بین اسیدهای آمینه گلیسین و آلانین ایجاد کنیم.
(دانش آموزان به طور مستقل کار می کنند و سپس نتایج خود را با نوشته های روی تخته یا نوار مقایسه می کنند.)

ساختار حاصل را دی پپتید می نامند. پلیمری از بسیاری از اسیدهای آمینه، پلی پپتید نامیده می شود.

معلم زیست شناسی.بیایید به بررسی خواص پروتئین ها ادامه دهیم، اما ابتدا به سوالات زیر پاسخ خواهیم داد.

1. چگونه می توانیم تنوع پروتئین های موجود در طبیعت را توضیح دهیم؟ ( تفاوت در ترکیب اسیدهای آمینه و توالی متفاوت آنها در زنجیره پلی پپتیدی)

2. سطوح سازمان دهی یک مولکول پروتئین چیست؟ ( توالی اسید آمینه اولیه؛ ثانوی -آ -مارپیچ یاب - ساختار تاشو از بخش های زنجیره ای؛ سوم - ساختار فضایی پروتئین که به دلیل برهم کنش بقایای اسید آمینه بخش های دور زنجیره تشکیل شده است: یک گلبول برای پروتئین های کروی، یک ساختار رشته ای برای پروتئین های فیبریلار. چهارتایی - اتحاد دو یا چند مولکول پروتئین جداگانه.)

3. چه نوع پیوندی بین اسیدهای آمینه در ساختار اولیه ایجاد می شود؟ نام دیگر این ارتباط چیست؟ ( پیوند کووالانسی. پیوند آمیدی یا پپتیدی)

4. چه پیوندهایی عمدتاً ساختار ثانویه یک مولکول پروتئین را فراهم می کنند؟ ( پیوندهای هیدروژنی، پل های دی سولفیدریل.)

5. چه اتصالاتی ساختار سوم را فراهم می کند؟ ( پیوندهای هیدروژنی، برهمکنش های آبگریز و یونی.)

6. چه پیوندهایی ساختار چهارتایی یک مولکول پروتئین را فراهم می کنند؟ ( برهمکنش های الکترواستاتیک، آبگریز و یونی.)

7. نمونه ای از پروتئینی را که برای شما شناخته شده و دارای ساختار چهارتایی است، ذکر کنید. ( ATPase، هموگلوبین.)

حالا بیایید مشکل زیر را حل کنیم ( وضعیت کار از طریق یک پروژکتور بالای سر نشان داده می شود، یک اسلاید با اسمیر خون یک فرد سالم و یک بیمار مبتلا به کم خونی سلول داسی شکل نشان داده می شود.).
بیماری کم خونی سلول داسی با جایگزینی باقی مانده اسید آمینه گلوتامیک اسید در زنجیره پلی پپتیدی مولکول هموگلوبین با باقی مانده والین همراه است. قطعه ای از زنجیره هموگلوبین طبیعی: glu–glu–لیز–. تکه ای از زنجیره هموگلوبین غیر طبیعی: شفت–glu–لیز– (glu- اسید گلوتامیک؛ لیز- لیزین؛ شفت- والین). این قطعات را به صورت فرمول شیمیایی رسم کنید.

راه حل.

قطعه ای از زنجیره ای از هموگلوبین طبیعی:

قطعه ای از زنجیره هموگلوبین غیر طبیعی:

از مثال فوق چنین بر می آید که ساختار اولیه یک مولکول پروتئین می تواند تمام سطوح سازماندهی بعدی آن را تعیین کند. تغییرات در سازمان ساختاری پروتئین می تواند عملکرد آن را مختل کند، که در برخی موارد منجر به ایجاد آسیب شناسی - بیماری می شود.
ساختار یک پروتئین ویژگی های فیزیکوشیمیایی آن مانند حلالیت را تعیین می کند.

یک معلم شیمی یک فیلم کد را نشان می دهد.

طبقه بندی پروتئین ها بر اساس حلالیت آنها

معلم شیمی.برای حفظ فعالیت عملکردی خود، پروتئین ها باید دارای یک سازمان ساختاری طبیعی (بومی) در تمام سطوح باشند.
اختلالات در سازمان اولیه که منجر به پاره شدن پیوند آمیدی با افزودن یک مولکول آب می شود، هیدرولیز پروتئین نامیده می شود. با هیدرولیز کامل، پروتئین به اسیدهای آمینه تشکیل دهنده خود تجزیه می شود.
نقض ساختار ثانویه و سوم پروتئین، به عنوان مثال. از دست دادن ساختار اصلی آن دناتوره شدن پروتئین نامیده می شود.
دناتوره شدن پروتئین توسط عوامل مختلفی ایجاد می شود: تغییرات قابل توجه دما، افزایش و کاهش pH محیط، قرار گرفتن در معرض یون های فلزات سنگین و برخی ترکیبات شیمیایی، به عنوان مثال، فنل ها.

یک معلم شیمی آزمایش هایی را نشان می دهد.

تجربه 1.پروتئین + گرما -->

تجربه 2. پروتئین + فنل --> دناتوره شدن (رسوب).

تجربه 3.پروتئین + سرب یا CH 3 COOH --> دناتوراسیون (رسوب).

تجربه 4.پروتئین + CuSO4 --> دناتوراسیون (رسوب).

معلم زیست شناسی.دناتوره شدن در نتیجه تخریب پیوندهای کووالانسی هیدروژن و دی سولفید (اما نه پیوندهای پپتیدی، فعل و انفعالات یونی و آبگریز) رخ می دهد که تشکیل و حفظ ساختارهای ثانویه و سوم پروتئین را تضمین می کند. در این حالت پروتئین خواص بیولوژیکی ذاتی خود را از دست می دهد.
واکنش هایی که برای تعیین ترکیب یک ماده استفاده می شود، کیفی نامیده می شود.
چه واکنش هایی نسبت به پروتئین کیفی است؟

یک معلم شیمی آزمایش های زیر را نشان می دهد.

تجربه 1.واکنش زانتوپروتئین (نیتراسیون حلقه های بنزن از اسیدهای آمینه معطر پروتئین):

پروتئین (خنک شده) + HNO 3 (مجموع) + حرارت --> رنگ زرد

تجربه 2.واکنش بیورت (به شما امکان می دهد تعداد پیوندهای پپتیدی را تعیین کنید):

پروتئین + CuSO 4 + NaOH --> رنگ بنفش (اوره این واکنش را نشان می دهد).
CuSO 4 + NaOH --> Cu(OH) 2 +نا 2 بنابراین 4 ;
پروتئین + مس (OH) 2 --> رنگ بنفش.

آیا می توان گلیسرول، پروتئین و گلوکز را با استفاده از یک معرف تشخیص داد؟ می توان! این معرف هیدروکسید مس است و به محلول های این مواد رنگ های مختلفی می دهد:

الف) گلیسرول + مس (OH) 2 --> راه حل آبی روشن؛
ب) گلوکز + مس (OH) 2 + گرمایش --> رسوب قرمز؛
ج) پروتئین + مس (OH) 2 --> رنگ بنفش.

معلم زیست شناسی.وظایف پلی پپتیدهایی را که می دانید نام ببرید. ( ساخت و ساز پلی پپتیدها بخشی از دیواره سلولی قارچ ها و میکروارگانیسم ها هستند و در ساخت غشاها نقش دارند. موها، ناخن ها و پنجه ها از پروتئین کراتین ساخته شده اند. پروتئین کلاژن اساس تاندون ها و رباط ها است. عملکرد مهم دیگر پروتئین آنزیمی، کاتالیزوری است. پروتئین ها همچنین انواع تحرک بیولوژیکی را فراهم می کنند. علاوه بر این، پروتئین ها عملکردهای انتقال، هورمونی یا تنظیمی، گیرنده، هموستاتیک، سم زا، حفاظتی و انرژی را انجام می دهند..)
آنزیم ها را تعریف کنید. ( آنزیم ها پروتئین هایی هستند که دارای فعالیت کاتالیزوری هستند. واکنش های تسریع کننده.)
همه آنزیم ها برای بستر خود بسیار خاص هستند و به عنوان یک قاعده، تنها یک واکنش بسیار خاص را کاتالیز می کنند. به نمایش نموداری ساختار یک آنزیم نگاه کنید. ( یک معلم زیست شناسی یک فیلم کد با نمایش شماتیک یک آنزیم نشان می دهد.) هر آنزیم دارای یک مکان فعال است که در آن تبدیل شیمیایی سوبسترای واکنش رخ می دهد. گاهی اوقات ممکن است چندین محل اتصال بستر وجود داشته باشد. ساختار محل اتصال مکمل ساختار بستر است، یعنی. آنها با هم قرار می گیرند "مثل یک کلید متناسب با قفل."
کار آنزیم ها تحت تأثیر عوامل متعددی است: pH، دما، ترکیب یونی محیط، وجود مولکول های آلی کوچکی که به آنزیم متصل می شوند یا بخشی از ساختار آن هستند و در غیر این صورت کوفاکتور (کوآنزیم) نامیده می شوند. برخی از ویتامین ها مانند پیریدوکسین (B 6 ) و کوبالامین (B 12 ).

معلم زیست شناسی دانش آموزان را با استفاده عملی از آنزیم ها آشنا می کند.

اهمیت بالینی آنزیم ها

1. بیماری های ناشی از کمبود آنزیم به طور گسترده ای شناخته شده است. مثال: عدم هضم شیر (بدون آنزیم لاکتاز). هیپوویتامینوز (کمبود ویتامین) - کمبود کوآنزیم باعث کاهش فعالیت آنزیم می شود (هیپوویتامینوز ویتامین B1 منجر به بیماری بری بری می شود). فنیل کتونوری (ناشی از نقض تبدیل آنزیمی اسید آمینه فنیل آلانین به تیروزین).

2. تعیین فعالیت آنزیمی در مایعات بیولوژیکی برای تشخیص بیماری ها از اهمیت بالایی برخوردار است. به عنوان مثال، هپاتیت ویروسی با فعالیت آنزیم های پلاسمای خون تعیین می شود.

3. آنزیم ها به عنوان معرف در تشخیص بیماری های خاص استفاده می شوند.

4. از آنزیم ها برای درمان برخی بیماری ها استفاده می شود. نمونه هایی از برخی داروهای مبتنی بر آنزیم: پانکراتین، فستال، لیداز.

استفاده از آنزیم ها در صنعت

1. در صنایع غذایی از آنزیم ها در تهیه نوشابه، پنیر، کنسرو، سوسیس و گوشت دودی استفاده می شود.

2. در دامپروری از آنزیم ها در تهیه خوراک استفاده می شود.

3. در تولید مواد عکاسی از آنزیم ها استفاده می شود.

4. در فرآوری کتان و کنف از آنزیم ها استفاده می شود.

5. برای نرم کردن چرم در صنعت چرم سازی از آنزیم ها استفاده می شود.

6. آنزیم ها بخشی از پودرهای لباسشویی هستند.

معلم زیست شناسی.بیایید سایر عملکردهای پروتئین ها را بررسی کنیم. عملکردهای حرکتی توسط پروتئین های انقباضی ویژه ای انجام می شود که به عنوان مثال شامل اکتین و میوزین هستند که بخشی از فیبرهای عضلانی هستند.
یکی دیگر از وظایف مهم پروتئین ها انتقال است. به عنوان مثال، پروتئین ها یون های پتاسیم، اسیدهای آمینه، قندها و سایر ترکیبات را از طریق غشای سلولی به داخل سلول حمل می کنند. پروتئین ها نیز ناقل بینابینی هستند.

پروتئین ها با تنظیم متابولیسم در سلول ها و بین سلول ها و بافت های کل بدن، عملکرد هورمونی یا تنظیمی را انجام می دهند. به عنوان مثال، هورمون انسولین در تنظیم متابولیسم پروتئین و چربی نقش دارد.
بر روی سطح غشای سلولی گیرنده های پروتئینی وجود دارد که به طور انتخابی به هورمون ها و واسطه ها متصل می شوند و در نتیجه عملکرد گیرنده را انجام می دهند.
عملکرد هموستاتیک پروتئین ها تشکیل لخته در هنگام توقف خونریزی است.
برخی از پروتئین ها و پپتیدهای آزاد شده توسط ارگانیسم ها، مانند پاتوژن ها یا برخی از حیوانات سمی، برای سایر موجودات زنده سمی هستند - این عملکرد سم زایی پروتئین ها است.
عملکرد محافظتی پروتئین ها بسیار مهم است. آنتی بادی ها پروتئین هایی هستند که توسط سیستم ایمنی بدن هنگامی که توسط یک پروتئین، باکتری یا ویروس خارجی مورد تهاجم قرار می گیرد، تولید می شوند. آنها "غریبه" را شناسایی می کنند و در نابودی او شرکت می کنند.
پروتئین هایی که به عنوان ذخیره انرژی عمل می کنند شامل، به عنوان مثال، کازئین، پروتئین اصلی شیر است.

به سوالات زیر پاسخ دهید.

2. علت رد اعضا و بافت های پیوندی در بیماران چیست؟ ( آنتی بادی ها با انجام یک عملکرد محافظتی، پروتئین خارجی اندام های پیوندی را تشخیص می دهند و باعث واکنش های رد آن می شوند.)

3. چرا تخم مرغ آب پز هرگز مرغ تولید نمی کند؟ ( سفیده تخم مرغ به دلیل دناتوره شدن حرارت ساختار اصلی خود را به طور غیر قابل برگشتی از دست داده است.)

4. چرا وزن گوشت و ماهی پس از پخت کاهش می یابد؟ ( در طی عملیات حرارتی، دناتوره شدن پروتئین های گوشت یا ماهی رخ می دهد. پروتئین ها عملاً در آب نامحلول می شوند و بخش قابل توجهی از آب موجود در آنها را از بین می برند، در حالی که وزن گوشت 20 تا 40٪ کاهش می یابد..)

5. تشکیل "پرک" یا کدر بودن آبگوشت هنگام پختن گوشت نشان دهنده چیست؟ ( اگر گوشت در آب سرد غوطه ور شود و حرارت داده شود، پروتئین های محلول از لایه های بیرونی گوشت به آب منتقل می شود. در طول پخت و پز، آنها دنچر می شوند و در نتیجه پوسته هایی تشکیل می شود، کفی که روی سطح آب شناور می شود، یا یک سوسپانسیون ریز که محلول را کدر می کند..)

تمام مولکول های پروتئین طول عمر محدودی دارند - در طول زمان تجزیه می شوند. بنابراین پروتئین ها به طور مداوم در بدن تجدید می شوند. در این رابطه، اجازه دهید اصول بیوسنتز پروتئین را یادآوری کنیم. به سوالات زیر پاسخ دهید.

1. سنتز پروتئین در کجای سلول اتفاق می افتد؟ ( روی ریبوزوم ها.)

2. اطلاعات مربوط به ساختار اولیه پروتئین در کدام اندامک سلولی ذخیره می شود؟ ( در کروموزوم ها، حامل اطلاعات DNA است.)

3. منظور از اصطلاح "ژن" چیست؟ ( توالی نوکلئوتیدی که سنتز یک پروتئین را کد می کند.)

4. مراحل اصلی بیوسنتز پروتئین را چه می نامند؟ ( رونویسی، پخش.)

5. رونویسی از چه چیزی تشکیل شده است؟ ( این خواندن اطلاعات از DNA با سنتز RNA پیام رسان است که مکمل ناحیه DNA خوانده شده است..)

6. رونویسی در چه قسمتی از سلول انجام می شود؟ ( در هسته.)

7. پخش از چه چیزی تشکیل شده است؟ ( این سنتز پروتئین از اسیدهای آمینه در توالی ثبت شده در mRNA است. با مشارکت tRNA های انتقالی که اسیدهای آمینه مربوطه را به ریبوزوم می رسانند، رخ می دهد.)

8. ترجمه در چه قسمتی از سلول انجام می شود؟ ( در سیتوزول، روی ریبوزوم، در میتوکندری.)

بیوسنتز پروتئین در بدن در طول زندگی اتفاق می افتد، به شدت در دوران کودکی. شدت سنتز پروتئین در برخی موارد قابل تنظیم است. عمل بسیاری از آنتی بیوتیک ها بر اساس سرکوب سنتز پروتئین است، از جمله در باکتری هایی که باعث بیماری می شوند. به عنوان مثال، آنتی بیوتیک تتراسایکلین از اتصال tRNA به ریبوزوم ها جلوگیری می کند.
بیایید به پیام های کوتاهی در مورد داروهای پروتئینی مورد استفاده در پزشکی مدرن گوش دهیم.

آنتی هیستامین ها

سرعت پرتلاطم زندگی مدرن با افزایش تعداد بیماری ها مانند حمله قلبی، فشار خون بالا، چاقی و انواع آلرژی ها همراه است. آلرژی حساسیت بیش از حد بدن به محرک های خارجی خاص است. همه این بیماری ها با افزایش سطح هیستامین در خون مشخص می شوند. هیستامین ها موادی هستند که از دکربوکسیلاسیون اسید آمینه هیستیدین تشکیل می شوند. آنتی هیستامین ها با این واکنش تداخل می کنند و سطح هیستامین کاهش می یابد.

اینترفرون

در روند تکامل، در مبارزه با ویروس ها، حیوانات مکانیزمی را برای سنتز پروتئین محافظ اینترفرون ایجاد کرده اند. برنامه تشکیل اینترفرون، مانند هر پروتئین دیگری، در DNA در هسته سلول کدگذاری می شود و پس از آلوده شدن سلول ها به ویروس فعال می شود. خنک شدن، شوک عصبی و کمبود ویتامین در غذا منجر به کاهش توانایی تولید اینترفرون می شود. در حال حاضر، آماده سازی اینترفرون برای اهداف پزشکی از لکوسیت های خون اهدا کننده یا با استفاده از مهندسی ژنتیک ساخته می شود. اینترفرون برای پیشگیری و درمان عفونت های ویروسی - آنفولانزا، تبخال، و همچنین برای نئوپلاسم های بدخیم استفاده می شود.

انسولین

انسولین پروتئینی است که از 51 اسید آمینه تشکیل شده است. در پاسخ به افزایش سطح گلوکز خون آزاد می شود. انسولین متابولیسم کربوهیدرات را کنترل می کند و اثرات زیر را ایجاد می کند:

- افزایش سرعت تبدیل گلوکز به گلیکوژن؛
- تسریع انتقال گلوکز از طریق غشای سلولی در عضلات و بافت چربی.
- افزایش سنتز پروتئین و لیپید؛
- افزایش سرعت سنتز ATP، DNA و RNA.

انسولین برای زندگی ضروری است، زیرا تنها هورمونی است که غلظت گلوکز را در خون کاهش می دهد. ترشح ناکافی انسولین منجر به یک اختلال متابولیک به نام دیابت شیرین می شود. آماده سازی انسولین از پانکراس گاو یا از طریق مهندسی ژنتیک به دست می آید.

معلم شیمی.انسولین اولین پروتئینی بود که ساختار اولیه آن رمزگشایی شد. تقریباً 10 سال طول کشید تا توالی اسیدهای آمینه در انسولین ایجاد شود. در حال حاضر، ساختار اولیه تعداد بسیار زیادی از پروتئین ها، از جمله پروتئین هایی با ساختار بسیار پیچیده تر، رمزگشایی شده است.
سنتز مواد پروتئینی ابتدا با استفاده از مثال دو هورمون هیپوفیز (وازوپرسین و اکسی توسین) انجام شد.
در نهایت، معلمان به دانش آموزان برای کارشان در کلاس شیمی و زیست شناسی نمره می دهند.

1. مطابق با موادی که باید شناسایی شوند، واکنش های کیفی شناخته شده، معرف ها و ویژگی های شناسایی باید نشان داده شوند.

در مورد ما، می توانیم از واکنش های زیر استفاده کنیم:

2. موثرترین توالی برای تعیین این ترکیبات را در قالب یک نمودار پیشنهاد کنید.

3. روش واکنش، شرایط را نشان دهید و معادله واکنش را که نشان دهنده ویژگی شناسایی مشخصه است بنویسید.

به عنوان یک آزمایش اولیه برای پروتئین های محلول، می توانید از معرف هایی استفاده کنید که باعث دناتوره شدن (تاخوردگی) می شوند: حرارتی یا شیمیایی.

هنگام حل این مشکل، گزینه های تجزیه و تحلیل امکان پذیر است.

انتخاب 1.ترتیب شناسایی محتویات بطری ها می تواند به صورت زیر باشد:

1. ما یک آزمایش اولیه برای وجود پروتئین انجام می دهیم. نمونه های هر 4 بطری را در شعله یک لامپ الکلی گرم می کنیم. در لوله های آزمایش با محلول های پروتئین، دناتوره شدن مشاهده می شود (پروتئین منعقد می شود و حلالیت خود را از دست می دهد). در لوله های آزمایش با نمونه های مواد دیگر هیچ تغییری مشاهده نمی شود.

2. ما پروتئین ها را با استفاده از تفاوت آنها در ترکیب اسید آمینه شناسایی می کنیم. ما یک واکنش زانتوپروتئین را با نمونه های پروتئین انجام می دهیم. در یک لوله آزمایش با محلول سفیده تخم مرغ، رسوب زرد اولیه حل می شود و رنگ نارنجی ظاهر می شود، زیرا سفیده تخم مرغ حاوی اسیدهای معطر (تیر، فن، تری) است. ژلاتین حاوی آمینو اسیدهای معطر نیست، آزمایش حضور آنها منفی خواهد بود.

3. محتویات بطری ها را با گلوکز و اسید آمینه با استفاده از واکنش با نین هیدرین شناسایی می کنیم. یک رنگ بنفش مشخص در یک لوله آزمایش حاوی گلیسین ظاهر می شود.

4. وجود گلوکز در بطری باقی مانده را تأیید کنید. گلوکز یک مونوساکارید کاهنده است، بنابراین برای شناسایی آن می توانید از واکنش "آینه نقره ای" (هنگامی که در حمام آب گرم می شود، یک پوشش آینه ای مشخص از نقره روی دیواره های لوله آزمایش ظاهر می شود) یا واکنش "آینه مسی" استفاده کنید. (هنگامی که در شعله یک لامپ الکلی گرم می شود، یک رسوب اکسید مشخصه به رنگ مسی (I) قرمز آجری ظاهر می شود).

گزینه 2.

1. ما تعیین می کنیم که آیا یک ترکیب متعلق به گروه پروتئین ها با استفاده از واکنش بیورت با هیدروکسید مس (II) تازه رسوب شده است یا خیر. یک حلقه بنفش مشخص در لوله های آزمایش حاوی نمونه های محلول پروتئین ظاهر می شود. در یک لوله آزمایش با گلوکز، انحلال یک رسوب آبی از هیدروکسید مس (II) و ظاهر شدن رنگ آبی گل ذرت به دلیل تشکیل یک ترکیب پیچیده - ساکارز مس - نیز مشاهده می شود؛ در یک لوله آزمایش با یک آمینو. اسید، رنگ آبی تیره به دلیل تشکیل یک ترکیب پیچیده - گلیسینات مس ظاهر می شود.

2. وجود گلوکز را تایید کنید. هر دو لوله آزمایش را در شعله لامپ الکلی گرم می کنیم. در یک لوله آزمایش با گلوکز، یک رسوب مشخصه قرمز آجری از اکسید مس (II) تشکیل می شود، زیرا گلوکز متعلق به گروه مونوساکاریدهای احیاکننده است.

3. ما پروتئین ها را با استفاده از تفاوت آنها در ترکیب اسید آمینه شناسایی می کنیم. ما یک واکنش زانتوپروتئین را با نمونه های جدید محلول های پروتئینی انجام می دهیم (نسخه 1 را ببینید).

برای شناسایی دقیق تر اسید آمینه، می توانید یک نمونه جدید بگیرید و با محلول نین هیدرین واکنش انجام دهید.

گزینه های دیگری که در توالی واکنش ها و معرف ها متفاوت هستند را نمی توان حذف کرد.

1) واکنش بیورت(برای همه پروتئین ها)

پروتئین + CuSO 4 + NaOH رنگ بنفش روشن

СuSO 4 + 2NaOH Cu(OH) 2 + Na 2 SO 4

رسوب آبی

C = O: Cu: O = C C = O: N

NHOHN:O=C

مجتمع محلول

بنفش روشن

2) واکنش زانتوپروتئین(برای پروتئین های حاوی AA با رادیکال معطر)

پروتئین + HNO 3 (k) رسوب زرد

| || -- H 2 O | ||

N CH C─ + HONO 2 N CH C─

رنگ زرد

اگر یک محلول غلیظ آمونیاک اضافه کنید، رنگ نارنجی ظاهر می شود زیرا چگالی الکترون در نیتروبنزن تغییر می کند.

3) واکنش سیستئین- واکنش به باقی مانده AK حاوی S

پروتئین + NaOH + سرب (CH 3 COO) 2 PbS + پروتئین

رنگ سیاه

| Pb + PbS

بیوکاتالیز

یکی از ویژگی های مهم واکنش های شیمیایی که در موجودات زنده رخ می دهد، ماهیت کاتالیزوری آنها است. یک سلول زنده را می توان به عنوان یک راکتور کاتالیزوری مینیاتوری در نظر گرفت. تفاوت بین سلول و فلاسک شیمیدان در این است که اگر در یک فلاسک همه واکنش ها به طور مستقل انجام شود (اصل اساسی استقلال واکنش ها اجرا می شود)، در یک سلول همه چیز به هم پیوسته اتفاق می افتد.

این اتفاق نمی افتد زیرا قوانین فیزیکی نقض می شوند یا سلول از قوانین دیگر پیروی می کند - نه، فقط قوانین در ماده زنده اعمال می شود. درست است که در فرآیند تکامل، طبیعت یک دستگاه مؤثر برای تنظیم تمام واکنش‌های سلولی ایجاد کرد که به کل سلول اجازه می‌دهد تا نسبت محصولات را به گونه‌ای کنترل کند که همه واکنش‌ها به خوبی عمل کنند.

بنابراین، تمام واکنش های بیوشیمیایی واکنش هستند کاتالیزوری

کاتالیزورهای بیولوژیکی نامیده می شوند آنزیم ها یا آنزیم ها.

در اصل، همان واکنش های شیمیایی در سلول انجام می شود که در یک آزمایشگاه شیمیایی، اما محدودیت های سختی برای شرایط واکنش در سلول اعمال می شود، یعنی T = 37 ◦ C و P = 1 atm.

بنابراین، اغلب فرآیندهایی که در یک مرحله در آزمایشگاه اتفاق می‌افتند در چند مرحله در سلول‌های زنده انجام می‌شوند.

ماهیت واکنش‌های کاتالیزوری، علی‌رغم تنوع آنها، به این واقعیت خلاصه می‌شود که مواد اولیه با کاتالیزور تشکیل می‌شوند. اتصال میانی، که نسبتاً سریع به محصولات واکنش تبدیل می شود و کاتالیزور را بازسازی می کند.

گاهی اوقات واسطه ها را می توان به شکل خالص جدا کرد، اما معمولاً آنها از مولکول های ناپایدار تشکیل می شوند که فقط با استفاده از ابزارهای طیفی بسیار حساس قابل تشخیص هستند.

فرآیندی که شامل یک کاتالیزور می شود، حلقوی یا دایره ای است.

اندازه گیری فعالیت آنزیم - سرعت(تعداد مول های سوبسترا که در 1 دقیقه در هر 1 مول آنزیم تغییر می کند)

تعداد دورها می تواند به 10 8 برسد.

اغلب، چرخه‌های چندین کاتالیزور با هم ترکیب می‌شوند و یک فرآیند دایره‌ای را تشکیل می‌دهند.

مواد S1 و S2 به محصولات P1 و P2 تبدیل می شوند. در طی این تبدیل، ابتدا S1 با ماده سوم X و کاتالیزور E1 واکنش می دهد و محصول میانی M1 را تشکیل می دهد که به نوبه خود توسط کاتالیزور E2 به محصول میانی M2 و غیره تبدیل می شود.

اثر شتاب دهنده یک کاتالیزور با کاهش انرژی فعال سازی همراه است (این انرژی اضافی است که باید به یک مول از یک ماده داده شود تا ذرات ماده واکنش پذیر شوند و بتوانند بر سد انرژی غلبه کنند. واکنش).

خواص اصلی آنزیم ها عبارتند از:

بازده، که در درجه شتاب (شتاب 100 میلیون بار) نهفته است.

افزایش ویژگی بستر آنزیم ها بستر را از طریق تشخیص بیولوژیکی (مکمل بودن) متمایز می کنند.

افزایش ویژگی واکنش کاتالیز شده. بیشتر آنزیم ها یک نوع واکنش را سرعت می بخشند.

افزایش ویژگی برای ایزومرهای نوری (می تواند ایزومرهای چپ دست و راست دست را تشخیص دهد).

دلیل تمام خواص منحصر به فرد آنزیم ها ساختار فضایی آنهاست. اینها معمولاً پروتئین های کروی هستند که اندازه آنها بسیار بزرگتر از بستر است. این شرایط منجر به این واقعیت می شود که در فرآیند تکامل یک مرکز فعال بر روی سطح آنزیم تشکیل شده است که مکمل بستر است. این یک قفل و کلید است.

مراکز فعال مشروط به دو دسته تقسیم می شوند: اتصال دهنده و کاتالیزوری.

مرکز اتصال، بستر را متصل می کند و آن را به طور بهینه نسبت به گروه کاتالیز شده جهت می دهد، در حالی که همه گروه های فعال در مرکز کاتالیزوری متمرکز هستند.

اگر هیدرولیز (پروتئین ها، لیپیدها) برای انجام یک واکنش ضروری باشد، مرکز کاتالیز شده توسط رادیکال های جانبی باقی مانده های AA تشکیل می شود.

در این مورد، آنزیم فقط از زنجیره های پلی پپتیدی تشکیل شده است. با این حال، علاوه بر واکنش های هیدرولیتیک، دیگران نیز رخ می دهند: واکنش های ردوکس، واکنش های انتقال هر گروه.

در این موارد، آنزیم ها حاوی بخشی غیر پروتئینی هستند. این قسمت است کوآنزیم(r-factor، گروه پروتز). بخش پروتئین اثر اتصال را فراهم می کند و کوآنزیم اثر کاتالیزوری را فراهم می کند. بخش پروتئین - آپوآنزیم

آپوآنزیم + کوآنزیم ↔هولوآنزیم