Równanie białka cu oh 2. Białka jako forma życia. Pokaz doświadczeń z prezentacji „Wiewiórki”

Wytyczne dla nauczycieli

2. Pytania z chemii przygotowujące do seminarium należy zadać studentom nie później niż na dwa tygodnie przed zajęciami.

4. Nauczyciel chemii motywuje lekcję, rozważa skład i właściwości białek. Nauczyciel biologii uogólnia i aktualizuje wiedzę na temat budowy cząsteczek białek, ich funkcji i zastosowań.

5. Na koniec lekcji nauczyciele oceniają pracę uczniów na tej lekcji. Sprzęt: filmy kodowe, rzutnik folii, ekran, rzutnik folii, slajdy, środki chemiczne, stół demonstracyjny, stoły.

Scenariusz lekcji (zapisany na tablicy)

1. Skład i struktura białka.

2. Właściwości białek (denaturacja, renaturacja, hydroliza, reakcje barwne).

3. Funkcje białka i jego synteza w komórce.

4. Zastosowanie białek, sztuczna synteza peptydów.

Nauczyciel chemii. Dziś prowadzimy nietypową lekcję - obejmuje ona jednocześnie problemy chemii i biologii. Celem naszej lekcji jest usystematyzowanie i pogłębienie wiedzy na temat „Białko”. Szczególną uwagę przywiązujemy do badania białek, ponieważ białka są głównym składnikiem całego życia na Ziemi. Przypomnijcie sobie wypowiedź F. Engelsa na temat tego, czym jest życie: „Gdziekolwiek spotykamy życie, stwierdzamy, że jest ono związane z jakimś ciałem białkowym, a gdziekolwiek znajdziemy jakieś ciało białkowe, które nie jest w procesie rozkładu, tam bez wyjątku , spotykają się ze zjawiskami życia. Życie jest sposobem istnienia ciał białkowych.” Żadna substancja nie pełni w organizmie tak specyficznych i różnorodnych funkcji jak białko.
Przypomnijmy, jakie związki nazywane są białkami. ( Polimery naturalne, których monomerami są aminokwasy.)
Badanie jakiego procesu pomogło ustalić strukturę białek? ( Badanie hydrolizy białek.)

Jaki proces nazywa się hydrolizą?

Jakie związki powstają podczas hydrolizy białek?

Jakie związki nazywamy aminokwasami?

Ile aminokwasów występuje w przyrodzie?

Ile aminokwasów znajduje się w białkach?

Nauczyciel chemii pokazuje film z kodem.

Nauczyciel chemii. Zwróć uwagę na pozycję grupy aminowej w aminokwasach. Zgodnie z pozycją grupy aminowej aminokwasy tworzące białka nazywane są a-aminokwasami. Ogólny wzór dowolnego z tych aminokwasów można zapisać w następujący sposób:

Na filmie kodowym widać dwa aminokwasy, z których jeden zawiera dwie grupy karboksylowe – COOH, drugi – dwie grupy aminowe – NH2. Takie kwasy nazywane są odpowiednio kwasami aminodikarboksylowymi lub diaminokarboksylowymi.
Z kursu chemii wiesz o izomerach optycznych związków naturalnych. Prawie wszystkie białka zawierają wyłącznie L-aminokwasy.
Aminokwasy są monomerami białek. Mogą łączyć się ze sobą poprzez wiązanie amidowe (peptydowe), które powstaje w wyniku uwolnienia wody - jest to reakcja kondensacji.
Stwórzmy równanie reakcji pomiędzy aminokwasami glicyną i alaniną.
(Uczniowie pracują samodzielnie, a następnie porównują swoje wyniki z zapisem na tablicy lub taśmie.)

Powstała struktura nazywana jest dipeptydem. Polimer składający się z wielu aminokwasów nazywany jest polipeptydem.

Nauczyciel biologii. Kontynuujmy badanie właściwości białek, ale najpierw odpowiemy na następujące pytania.

1. Jak możemy wyjaśnić różnorodność białek istniejącą w przyrodzie? ( Różnice w składzie aminokwasów i ich odmienna sekwencja w łańcuchu polipeptydowym.)

2. Jakie są poziomy organizacji cząsteczki białka? ( Pierwszorzędowa – sekwencja aminokwasów; wtórny - A -spirala lub B - złożona konstrukcja odcinków łańcucha; trzeciorzędowy - struktura przestrzenna białka, powstająca w wyniku interakcji reszt aminokwasowych odległych odcinków łańcucha: globula dla białek globularnych, struktura nitkowata dla białek fibrylarnych; czwartorzędowy - połączenie dwóch lub więcej oddzielnych cząsteczek białka.)

3. Jaki typ wiązania występuje pomiędzy aminokwasami w strukturze pierwszorzędowej? Jak inaczej nazywa się to połączenie? ( Wiązanie kowalencyjne. Wiązanie amidowe lub peptydowe.)

4. Jakie wiązania stanowią głównie strukturę drugorzędową cząsteczki białka? ( Wiązania wodorowe, mostki disulfhydrylowe.)

5. Jakie połączenia zapewniają strukturę trzeciorzędową? ( Wiązania wodorowe, oddziaływania hydrofobowe i jonowe.)

6. Jakie wiązania zapewniają czwartorzędową strukturę cząsteczki białka? ( Oddziaływania elektrostatyczne, hydrofobowe i jonowe.)

7. Podaj przykład znanego Ci białka, które ma budowę czwartorzędową. ( ATPaza, hemoglobina.)

Rozwiążmy teraz następujący problem ( stan zadania wyświetlany jest przez rzutnik, pokazywany jest slajd z rozmazami krwi osoby zdrowej i pacjenta chorego na anemię sierpowatokrwinkową).
Chorobie anemii sierpowatokrwinkowej towarzyszy zastąpienie reszty aminokwasowej kwasu glutaminowego w łańcuchu polipeptydowym cząsteczki hemoglobiny resztą waliny. Fragment łańcucha normalnej hemoglobiny: – glu–glu–Liz–. Fragment nieprawidłowego łańcucha hemoglobiny: – wał–glu–Liz– (glu- Kwas glutaminowy; Liz– lizyna; wał– walina). Narysuj te fragmenty jako wzory chemiczne.

Rozwiązanie.

Fragment łańcucha normalnej hemoglobiny:

Fragment nieprawidłowego łańcucha hemoglobiny:

Z powyższego przykładu wynika, że ​​pierwotna struktura cząsteczki białka może determinować wszystkie jej kolejne poziomy organizacji. Zmiany w organizacji strukturalnej białka mogą zakłócić jego funkcje, co w niektórych przypadkach prowadzi do rozwoju patologii - choroby.
Struktura białka determinuje jego właściwości fizykochemiczne, takie jak rozpuszczalność.

Nauczyciel chemii pokazuje film z kodem.

Klasyfikacja białek ze względu na ich rozpuszczalność

Nauczyciel chemii. Aby zachować swoją aktywność funkcjonalną, białka muszą posiadać naturalną (natywną) organizację strukturalną na wszystkich poziomach.
Zaburzenia w organizacji pierwotnej, prowadzące do zerwania wiązania amidowego pod wpływem dodatku cząsteczki wody, nazywane są hydrolizą białek. W wyniku całkowitej hydrolizy białko rozkłada się na aminokwasy składowe.
Naruszenie drugorzędowej i trzeciorzędowej struktury białka, tj. utrata natywnej struktury nazywana jest denaturacją białka.
Denaturację białek powodują różne czynniki: znaczne zmiany temperatury, wzrost i spadek pH środowiska, narażenie na jony metali ciężkich i niektóre związki chemiczne, np. fenole.

Nauczyciel chemii demonstruje eksperymenty.

Doświadczenie 1. Białko + ciepło -->

Doświadczenie 2. Białko + fenol --> denaturacja (wytrącanie).

Doświadczenie 3. Białko + Pb lub CH 3 COOH --> denaturacja (wytrącanie).

Doświadczenie 4. Białko + CuSO4 --> denaturacja (wytrącanie).

Nauczyciel biologii. Denaturacja następuje w wyniku zniszczenia wiązań kowalencyjnych wodorowych i dwusiarczkowych (ale nie wiązań peptydowych, oddziaływań jonowych i hydrofobowych), które zapewniają tworzenie i utrzymanie drugorzędowych i trzeciorzędowych struktur białka. W tym przypadku białko traci swoje wrodzone właściwości biologiczne.
Reakcje stosowane do określenia składu substancji nazywane są jakościowymi.
Jakie reakcje są jakościowe w stosunku do białka?

Nauczyciel chemii demonstruje następujące eksperymenty.

Doświadczenie 1. Reakcja ksantoproteinowa (nitrowanie pierścieni benzenowych aminokwasów aromatycznych białka):

białko (schłodzone) + HNO 3 (stęż.) + ciepło --> kolor żółty

Doświadczenie 2. Reakcja biuretowa (pozwala określić liczbę wiązań peptydowych):

białko + CuSO 4 + NaOH --> kolor fioletowy (mocznik daje tę reakcję);
CuSO 4 + NaOH --> Cu(OH) 2 +Nie 2 WIĘC 4 ;
białko + Cu(OH) 2 --> fioletowa kolorystyka.

Czy za pomocą jednego odczynnika można rozpoznać glicerol, białko i glukozę? Móc! Odczynnikiem tym jest wodorotlenek miedzi, który nadaje różne kolory roztworom tych substancji:

a) glicerol + Cu(OH) 2 --> jasnoniebieski roztwór;
b) glukoza + Cu(OH) 2 + ogrzewanie --> czerwony osad;
c) białko + Cu(OH) 2 --> fioletowa kolorystyka.

Nauczyciel biologii. Nazwij funkcje polipeptydów, które znasz. ( Budowa Polipeptydy wchodzą w skład ścian komórkowych grzybów i mikroorganizmów i biorą udział w budowie błon. Włosy, paznokcie i pazury zbudowane są z białka keratynowego. Białko kolagenowe jest podstawą ścięgien i więzadeł. Inną ważną funkcją białka jest enzymatyczna, katalityczna. Białka zapewniają także wszelkiego rodzaju mobilność biologiczną. Ponadto białka pełnią funkcje transportowe, hormonalne, czyli regulacyjne, receptorowe, hemostatyczne, toksyczne, ochronne i energetyczne.)
Zdefiniuj enzymy. ( Enzymy to białka posiadające aktywność katalityczną, tj. przyspieszanie reakcji.)
Wszystkie enzymy są wysoce specyficzne dla swojego substratu i z reguły katalizują tylko jedną, bardzo specyficzną reakcję. Przyjrzyj się schematycznemu przedstawieniu struktury enzymu. ( Nauczyciel biologii demonstruje film kodowy ze schematycznym przedstawieniem enzymu.) Każdy enzym posiada miejsce aktywne, w którym zachodzi przemiana chemiczna substratu reakcji. Czasami może istnieć kilka miejsc wiązania substratu. Struktura miejsca wiązania jest komplementarna do struktury substratu, tj. pasują do siebie „jak klucz do zamka”.
Na pracę enzymów wpływa wiele czynników: pH, temperatura, skład jonowy podłoża, obecność małych cząsteczek organicznych, które wiążą się z enzymem lub wchodzą w jego strukturę i nazywane są inaczej kofaktorami (koenzymami). Niektóre witaminy, takie jak pirydoksyna (B 6 ) i kobalaminę (B 12 ).

Nauczyciel biologii wprowadza uczniów w praktyczne zastosowanie enzymów.

Znaczenie kliniczne enzymów

1. Choroby spowodowane niedoborem enzymów są powszechnie znane. Przykłady: niestrawność mleka (brak enzymu laktazy); hipowitaminoza (niedobór witamin) – brak koenzymów zmniejsza aktywność enzymów (hipowitaminoza witaminy B1 prowadzi do choroby beri-beri); fenyloketonuria (spowodowana naruszeniem enzymatycznej konwersji aminokwasu fenyloalaniny do tyrozyny).

2. Oznaczanie aktywności enzymów w płynach biologicznych ma ogromne znaczenie w diagnostyce chorób. Na przykład wirusowe zapalenie wątroby jest określane przez aktywność enzymów w osoczu krwi.

3. Enzymy wykorzystuje się jako odczynniki w diagnostyce niektórych chorób.

4. Enzymy stosuje się w leczeniu niektórych chorób. Przykłady niektórych leków na bazie enzymów: pankreatyna, festal, lidaza.

Zastosowanie enzymów w przemyśle

1. W przemyśle spożywczym enzymy stosuje się do przygotowania napojów bezalkoholowych, serów, konserw, kiełbas i wędlin.

2. W hodowli zwierząt do przygotowania paszy stosuje się enzymy.

3. Enzymy wykorzystuje się w produkcji materiałów fotograficznych.

4. Enzymy wykorzystuje się w przetwórstwie lnu i konopi.

5. Enzymy stosuje się do zmiękczania skóry w przemyśle skórzanym.

6. Enzymy wchodzą w skład proszków do prania.

Nauczyciel biologii. Przyjrzyjmy się innym funkcjom białek. Funkcje motoryczne pełnią specjalne białka kurczliwe, do których zalicza się na przykład aktyna i miozyna, które wchodzą w skład włókien mięśniowych.
Kolejną ważną funkcją białek jest transport. Na przykład białka przenoszą jony potasu, aminokwasy, cukry i inne związki przez błonę komórkową do wnętrza komórki. Białka są także nośnikami śródmiąższowymi.

Regulując metabolizm wewnątrz komórek oraz pomiędzy komórkami i tkankami całego organizmu, białka pełnią funkcję hormonalną lub regulacyjną. Na przykład hormon insuliny bierze udział w regulacji metabolizmu białek i tłuszczów.
Na powierzchni błon komórkowych znajdują się receptory białkowe, które selektywnie wiążą hormony i mediatory, pełniąc w ten sposób funkcję receptorową.
Homeostatyczną funkcją białek jest tworzenie skrzepu podczas zatrzymywania krwawienia.
Niektóre białka i peptydy uwalniane przez organizmy, takie jak patogeny lub niektóre jadowite zwierzęta, są toksyczne dla innych żywych organizmów - jest to toksykogenna funkcja białek.
Bardzo ważna jest funkcja ochronna białek. Przeciwciała to białka wytwarzane przez układ odpornościowy organizmu w przypadku ataku obcego białka, bakterii lub wirusa. Identyfikują „obcego” i uczestniczą w jego zagładzie.
Do białek stanowiących rezerwę energetyczną zalicza się na przykład kazeinę, główne białko mleka.

Odpowiedz na następujące pytania.

2. Co powoduje odrzucanie przeszczepionych narządów i tkanek u pacjentów? ( Przeciwciała, pełniąc funkcję ochronną, rozpoznają obce białko przeszczepionego narządu i powodują reakcję jego odrzucenia.)

3. Dlaczego z jajka na twardo nigdy nie powstaje kurczak? ( Białka jaj nieodwracalnie utraciły swoją natywną strukturę w wyniku denaturacji cieplnej.)

4. Dlaczego po ugotowaniu masa mięsa i ryb spada? ( Podczas obróbki cieplnej następuje denaturacja białek mięsa lub ryb. Białka stają się praktycznie nierozpuszczalne w wodzie i oddają znaczną część zawartej w nich wody, a masa mięsa spada o 20–40%.)

5. O czym świadczy powstawanie „płatków” lub zmętnienie bulionu podczas gotowania mięsa? ( Jeśli mięso zanurzy się w zimnej wodzie i podgrzeje, rozpuszczalne białka z zewnętrznych warstw mięsa przedostaną się do wody. Podczas gotowania ulegają denaturacji, w wyniku czego tworzą się płatki, piana unosząca się na powierzchnię wody lub drobna zawiesina powodująca zmętnienie roztworu.)

Wszystkie cząsteczki białka mają skończoną żywotność - z czasem ulegają rozkładowi. Dlatego białka są stale odnawiane w organizmie. Przypomnijmy w tym kontekście podstawy biosyntezy białek. Odpowiedz na następujące pytania.

1. Gdzie w komórce zachodzi synteza białek? ( Na rybosomach.)

2. W jakich organellach komórkowych przechowywana jest informacja o pierwotnej strukturze białka? ( W chromosomach nośnikiem informacji jest DNA.)

3. Co oznacza termin „gen”? ( Sekwencja nukleotydowa kodująca syntezę jednego białka.)

4. Jak nazywają się główne etapy biosyntezy białek? ( Transkrypcja, emisja.)

5. Na czym polega transkrypcja? ( Polega to na odczytywaniu informacji z DNA poprzez syntezę informacyjnego RNA, który jest komplementarny do odczytywanego regionu DNA.)

6. W jakiej części komórki zachodzi transkrypcja? ( W rdzeniu.)

7. Z czego składa się transmisja? ( Jest to synteza białka z aminokwasów w sekwencji zapisanej w mRNA; zachodzi przy udziale transportowych tRNA, które dostarczają odpowiednie aminokwasy do rybosomu.)

8. W jakiej części komórki zachodzi translacja? ( W cytozolu, na rybosomach, w mitochondriach.)

Biosynteza białek zachodzi w organizmie przez całe życie, najintensywniej w dzieciństwie. Intensywność syntezy białek w niektórych przypadkach można regulować. Działanie wielu antybiotyków opiera się na hamowaniu syntezy białek, m.in. u bakterii wywołujących chorobę. Na przykład antybiotyk tetracyklina zapobiega wiązaniu się tRNA z rybosomami.
Posłuchajmy krótkich przekazów na temat leków białkowych stosowanych we współczesnej medycynie.

Leki przeciwhistaminowe

Współczesnemu, gorączkowemu rytmowi życia towarzyszy wzrost liczby chorób, takich jak zawał serca, nadciśnienie, otyłość i wszelkiego rodzaju alergie. Alergia to nadmierna wrażliwość organizmu na określone czynniki drażniące zewnętrzne. Wszystkie te choroby charakteryzują się podwyższonym poziomem histaminy we krwi. Histaminy to substancje powstałe w wyniku dekarboksylacji aminokwasu histydyny. Leki przeciwhistaminowe zakłócają tę reakcję i poziom histaminy spada.

Interferon

W procesie ewolucji, w walce z wirusami, zwierzęta wykształciły mechanizm syntezy ochronnego białka interferonu. Program tworzenia interferonu, jak każdego białka, jest kodowany w DNA w jądrze komórkowym i włącza się po zakażeniu komórek wirusem. Ochłodzenie, szok nerwowy i brak witamin w pożywieniu prowadzą do zmniejszenia zdolności do wytwarzania interferonu. Obecnie preparaty interferonu do celów medycznych wytwarza się z leukocytów z krwi dawcy lub z wykorzystaniem inżynierii genetycznej. Interferon stosuje się w profilaktyce i leczeniu infekcji wirusowych - grypy, opryszczki, a także nowotworów złośliwych.

Insulina

Insulina jest białkiem składającym się z 51 aminokwasów. Jest uwalniany w odpowiedzi na zwiększony poziom glukozy we krwi. Insulina kontroluje metabolizm węglowodanów i powoduje następujące skutki:

– zwiększenie szybkości przemiany glukozy w glikogen;
– przyspieszenie transportu glukozy przez błony komórkowe w mięśniach i tkance tłuszczowej;
– zwiększona synteza białek i lipidów;
– zwiększenie tempa syntezy ATP, DNA i RNA.

Insulina jest niezbędna do życia, ponieważ jest jedynym hormonem zmniejszającym stężenie glukozy we krwi. Niewystarczające wydzielanie insuliny prowadzi do zaburzenia metabolicznego zwanego cukrzycą. Preparaty insuliny otrzymywane są z trzustki bydła lub metodą inżynierii genetycznej.

Nauczyciel chemii. Insulina była pierwszym białkiem, którego pierwotną strukturę udało się rozszyfrować. Ustalenie sekwencji aminokwasów w insulinie zajęło prawie 10 lat. Obecnie rozszyfrowano strukturę pierwotną bardzo dużej liczby białek, w tym białek o znacznie bardziej złożonej strukturze.
Syntezę substancji białkowych przeprowadzono najpierw na przykładzie dwóch hormonów przysadkowych (wazopresyny i oksytocyny).
Na koniec nauczyciele wystawiają uczniom oceny za pracę na lekcjach chemii i biologii.

1. W zależności od substancji, które należy zidentyfikować, należy wskazać znane reakcje jakościowe, odczynniki i cechy identyfikacyjne.

W naszym przypadku możemy zastosować następujące reakcje:

2. Zaproponuj w formie diagramu najskuteczniejszą kolejność oznaczania tych związków.

3. Wskaż procedurę reakcji, warunki oraz zapisz równanie reakcji wskazujące charakterystyczną cechę identyfikacyjną.

Jako wstępny test na białka rozpuszczalne można zastosować odczynniki wywołujące denaturację (fałdowanie): termiczne lub chemiczne.

Podczas rozwiązywania tego problemu możliwe są opcje analizy.

Opcja 1. Kolejność identyfikacji zawartości butelek może być następująca:

1. Przeprowadzamy wstępne badanie na obecność białek. Próbki każdej z 4 butelek podgrzewamy w płomieniu lampy alkoholowej. W probówkach z roztworami białek obserwuje się denaturację (białko koaguluje i traci rozpuszczalność). W probówkach z próbkami innych substancji nie obserwuje się żadnych zmian.

2. Identyfikujemy białka na podstawie różnic w składzie aminokwasów. Przeprowadzamy reakcję ksantoproteinową z próbkami białek. W probówce z roztworem białka jaja początkowo utworzony żółty osad rozpuszcza się i pojawia się pomarańczowy kolor, ponieważ białko jaja zawiera kwasy aromatyczne (tyr, fen, tri). Żelatyna nie zawiera aminokwasów aromatycznych, test na ich obecność będzie negatywny.

3. Identyfikujemy zawartość butelek z glukozą i aminokwasem za pomocą reakcji z ninhydryną. W probówce zawierającej glicynę pojawia się charakterystyczny fioletowy kolor.

4. Potwierdź obecność glukozy w pozostałej butelce. Glukoza jest monosacharydem redukującym, dlatego do jej identyfikacji można zastosować reakcję „srebrnego lustra” (po podgrzaniu w łaźni wodnej na ściankach probówki pojawia się charakterystyczna lustrzana powłoka srebra) lub reakcji „miedzianego lustra” (po podgrzaniu w płomieniu lampy alkoholowej charakterystyczny osad tlenku pojawia się w kolorze miedzi (I) ceglastoczerwonym).

Opcja 2.

1. O przynależności związku do grupy białek decydujemy stosując reakcję biuretową ze świeżo wytrąconym wodorotlenkiem miedzi(II). W probówkach zawierających próbki roztworów białek pojawia się charakterystyczny fioletowy pierścień. W probówce z glukozą obserwuje się również rozpuszczenie niebieskiego osadu wodorotlenku miedzi (II) i pojawienie się chabrowego zabarwienia w wyniku utworzenia złożonego związku – sacharozy miedzi, w probówce z grupą aminową kwasu, pojawia się ciemnoniebieski kolor w wyniku utworzenia złożonego związku – glicynianu miedzi.

2. Potwierdź obecność glukozy. Obie probówki podgrzewamy w płomieniu lampy alkoholowej. W probówce z glukozą tworzy się charakterystyczny ceglasty osad tlenku miedzi (II), ponieważ glukoza należy do grupy monosacharydów redukujących.

3. Identyfikujemy białka na podstawie różnic w składzie aminokwasów. Reakcję ksantoproteinową przeprowadzamy z nowymi próbkami roztworów białek (patrz wersja 1).

Aby dokładniej zidentyfikować aminokwas, możesz pobrać nową próbkę i przeprowadzić reakcję z roztworem ninhydryny.

Nie można wykluczyć innych opcji różniących się kolejnością reakcji i odczynnikami.

1) Reakcja biuretowa(dla wszystkich białek)

Białko + CuSO 4 + NaOH kolor jasnofioletowy

СuSO 4 + 2NaOH Cu(OH) 2 + Na 2 SO 4

niebieski osad

C = O: Cu: O = do C = O: N

NHOHN:O=C

rozpuszczalny kompleks

jasny fiolet

2) Reakcja ksantoproteinowa(dla białek zawierających AA z rodnikiem aromatycznym)

białko + HNO 3 (k) żółty osad

| || -- H2O | ||

N CH C─ + HONO 2 N CH C─

żółty kolor

Jeśli dodasz stężony roztwór amoniaku, pojawi się pomarańczowy kolor, ponieważ zmienia się gęstość elektronów w nitrobenzenie.

3) Reakcja cysteinowa- reakcja na resztę AK zawierającą S

Białko + NaOH + Pb(CH 3 COO) 2 PbS + białko

Czarny kolor

| Pb + PbS

BIOKATALIZA

Jedną z ważnych cech reakcji chemicznych zachodzących w organizmach żywych jest ich katalityczny charakter. Żywą komórkę można porównać do miniaturowego reaktora katalitycznego. Różnica między ogniwem a kolbą chemiczną polega na tym, że jeśli w kolbie wszystkie reakcje przebiegają niezależnie (zastosowana jest podstawowa zasada niezależności reakcji), to w ogniwie wszystko dzieje się ze sobą powiązane.

Dzieje się tak nie dlatego, że naruszane są prawa fizyczne lub komórka kieruje się innymi prawami – nie, w materii żywej obowiązują tylko prawa. Tyle, że w procesie ewolucji natura stworzyła skuteczny aparat regulujący wszelkie reakcje komórkowe, który pozwala całej komórce kontrolować proporcje produktów w taki sposób, aby wszystkie reakcje przebiegały optymalnie.

Zatem wszystkie reakcje biochemiczne są reakcjami katalityczny.

Katalizatory biologiczne nazywane są enzymy lub enzymy.

W zasadzie w ogniwie zachodzą te same reakcje chemiczne, co w laboratorium chemicznym, jednak nałożone są ścisłe ograniczenia na warunki, w których zachodzą reakcje w ogniwie, a mianowicie T = 37 ◦ C i P = 1 atm.

Dlatego często procesy zachodzące w jednym etapie w laboratorium są przeprowadzane w kilku etapach w żywych komórkach.

Istota reakcji katalitycznych, pomimo ich różnorodności, sprowadza się do tego, że wraz z katalizatorem tworzą się materiały wyjściowe połączenie pośrednie, który stosunkowo szybko zamienia się w produkty reakcji regenerując katalizator.

Czasami półprodukty można wyizolować w czystej postaci, ale zazwyczaj składają się one z niestabilnych cząsteczek, które można wykryć jedynie przy użyciu bardzo czułych instrumentów spektralnych.

Proces z udziałem katalizatora ma charakter cykliczny lub kołowy.

Miara aktywności enzymatycznej - prędkość(liczba moli substratu ulegającego zmianie w ciągu 1 minuty na 1 mol enzymu)

Liczba obrotów może osiągnąć 10 8.

Dość często cykle kilku katalizatorów są łączone ze sobą, tworząc proces kołowy.

Substancje S1 i S2 przekształca się w produkty P1 i P2. Podczas tej przemiany pierwszy S1 reaguje z trzecią substancją X i katalizatorem E1, tworząc produkt pośredni M1, który z kolei jest przekształcany przez katalizator E2 w produkt pośredni M2 itd.

Przyspieszające działanie katalizatora wiąże się ze spadkiem energii aktywacji (jest to dodatkowa energia, jaką należy przekazać jednemu molowi substancji, aby cząstki substancji stały się reaktywne i były w stanie pokonać barierę energetyczną katalizatora). reakcja).

Do głównych właściwości enzymów zalicza się:

Wydajność, która polega na stopniu przyspieszenia (przyspieszenie 100 milionów razy).

Zwiększona specyficzność substratowa. Enzymy rozróżniają substrat poprzez rozpoznanie biologiczne (komplementarność).

Zwiększona specyficzność katalizowanej reakcji. Większość enzymów przyspiesza jeden rodzaj reakcji.

Zwiększona specyficzność dla izomerów optycznych (rozpoznaje izomery lewoskrętne i prawoskrętne).

Powodem wszystkich unikalnych właściwości enzymów jest ich struktura przestrzenna. Zazwyczaj są to białka globularne, znacznie większe od podłoża. Okoliczność ta powoduje, że w procesie ewolucji na powierzchni enzymu utworzyło się centrum aktywne, które jest komplementarne w stosunku do substratu. To jest zamek i klucz.

Centra warunkowo aktywne dzielą się na: wiążące i katalityczne.

Centrum wiążące wiąże substrat i optymalnie orientuje go względem grupy katalizowanej, natomiast wszystkie grupy aktywne skupiają się w centrum katalitycznym.

Jeżeli do przeprowadzenia reakcji konieczna jest hydroliza (białek, lipidów), wówczas katalizowane centrum tworzą boczne rodniki reszt AA.

W tym przypadku enzym składa się wyłącznie z łańcuchów polipeptydowych. Jednak oprócz reakcji hydrolitycznych zachodzą również inne: reakcje redoks, reakcje przeniesienia dowolnych grup.

W takich przypadkach enzymy zawierają część niebiałkową. Ta część jest koenzym(współczynnik r, grupa prostetyczna). Część białkowa zapewnia efekt wiązania, a koenzym zapewnia efekt katalityczny. Część białkowa - apoenzym.

Apoenzym + koenzym ↔holoenzym