Protein cu oh 2 denklemi. Bir yaşam biçimi olarak proteinler. "Sincaplar" sunumundan deneyim gösterimi

Öğretmenler için yönergeler

2. Seminere hazırlık için kimya ile ilgili sorular dersten en geç iki hafta önce öğrencilere verilmelidir.

4. Kimya öğretmeni ders için motivasyon sağlar, proteinlerin bileşimini ve özelliklerini dikkate alır. Biyoloji öğretmeni, protein moleküllerinin yapısı, işlevleri ve uygulamaları hakkındaki bilgileri genelleştirir ve günceller.

5. Dersin sonunda öğretmenler öğrencilerin bu dersteki çalışmalarını değerlendirir. Teçhizat: kod filmleri, tepegöz, perde, tepegöz, slaytlar, kimyasallar, gösteri masası, masalar.

Ders planı (tahtaya yazılır)

1. Proteinin bileşimi ve yapısı.

2. Protein özellikleri (denatürasyon, renatürasyon, hidroliz, renk reaksiyonları).

3. Proteinin görevleri ve hücrede sentezi.

4. Protein uygulaması, peptidlerin yapay sentezi.

Kimya hocası. Bugün alışılmadık bir ders yürütüyoruz - kimya ve biyolojinin sorunlarını aynı anda kapsıyor. Dersimizin amacı “Protein” konusundaki bilgiyi sistematikleştirmek ve derinleştirmektir. Proteinlerin incelenmesine özel önem veriyoruz çünkü proteinler Dünya'daki tüm yaşamın ana bileşenidir. F. Engels'in yaşamın ne olduğuna dair ifadesini hatırlayın: “Hayatla karşılaştığımız her yerde, onun bir tür protein gövdesiyle ilişkili olduğunu buluruz ve nerede ayrışma sürecinde olmayan herhangi bir protein gövdesi bulursak, istisnasız biz oluruz. , hayatın fenomenleriyle tanışın. Yaşam, protein bedenlerinin var olma biçimidir.” Hiçbir madde vücutta protein kadar spesifik ve çeşitli işlevler yerine getirmez.
Hangi bileşiklere protein denildiğini hatırlayalım. ( Monomerleri amino asit olan doğal polimerler.)
Hangi sürecin incelenmesi proteinlerin yapısının kurulmasına yardımcı oldu? ( Protein hidrolizinin incelenmesi.)

Hangi işleme hidroliz denir?

Proteinlerin hidrolizi sırasında hangi bileşikler oluşur?

Hangi bileşiklere amino asitler denir?

Doğada kaç tane amino asit bilinmektedir?

Proteinlerde kaç amino asit bulunur?

Bir kimya öğretmeni bir kod filmi gösteriyor.

Kimya hocası. Amino asitlerdeki amino grubunun konumuna dikkat edin. Amino grubunun konumuna göre proteinleri oluşturan amino asitlere a-amino asitler adı verilir. Bu amino asitlerden herhangi birinin genel formülü aşağıdaki gibi yazılabilir:

Kod filminde iki amino asit görüyorsunuz; bunlardan biri iki karboksil grubu (COOH), diğeri ise iki amino grubu (NH2) içeriyor. Bu tür asitlere sırasıyla aminodikarboksilik veya diaminokarboksilik asitler denir.
Kimya dersinizden doğal bileşiklerin optik izomerlerini biliyorsunuz. Hemen hemen tüm proteinler yalnızca L-amino asitleri içerir.
Amino asitler proteinlerin monomerleridir. Suyun salınmasıyla oluşan bir amid (peptit) bağı aracılığıyla birbirlerine bağlanabilirler - bu bir yoğunlaşma reaksiyonudur.
Glisin ve alanin amino asitleri arasındaki reaksiyon için bir denklem oluşturalım.
(Öğrenciler bağımsız olarak çalışırlar ve daha sonra sonuçlarını tahta veya bant üzerindeki yazılarla karşılaştırırlar.)

Ortaya çıkan yapıya dipeptit denir. Birçok amino asitten oluşan bir polimere polipeptit denir.

Biyoloji öğretmeni. Proteinlerin özelliklerini incelemeye devam edelim ama önce aşağıdaki soruları yanıtlayalım.

1. Doğada bulunan proteinlerin çeşitliliğini nasıl açıklayabiliriz? ( Amino asitlerin bileşimindeki farklılıklar ve bunların polipeptit zincirindeki farklı dizileri.)

2. Bir protein molekülünün organizasyon seviyeleri nelerdir? ( Birincil – amino asit dizisi; ikincil - A -spiral veya B - zincir bölümlerinin katlanmış yapısı; üçüncül - zincirin uzak bölümlerinin amino asit kalıntılarının etkileşimi nedeniyle oluşan proteinin uzamsal yapısı: küresel proteinler için bir kürecik, fibriler proteinler için filamentli bir yapı; dörtlü - iki veya daha fazla ayrı protein molekülünün birleşimi.)

3. Birincil yapıdaki amino asitler arasında ne tür bir bağ oluşur? Bu bağlantının diğer adı nedir? ( Kovalent bağ. Amid veya peptid bağı.)

4. Bir protein molekülünün ikincil yapısını esas olarak hangi bağlar sağlar? ( Hidrojen bağları, disülfhidril köprüleri.)

5. Üçüncül yapıyı hangi bağlantılar sağlar? ( Hidrojen bağları, hidrofobik ve iyonik etkileşimler.)

6. Bir protein molekülünün dördüncül yapısını hangi bağlar sağlar? ( Elektrostatik, hidrofobik ve iyonik etkileşimler.)

7. Kuaterner yapıya sahip olduğunu bildiğiniz bir proteine ​​örnek verin. ( ATPaz, hemoglobin.)

Şimdi aşağıdaki problemi çözelim ( Görevin durumu bir tepegöz aracılığıyla yansıtılır, sağlıklı bir kişinin ve orak hücreli anemisi olan bir hastanın kan lekelerinin yer aldığı bir slayt gösterilir).
Orak hücreli anemi hastalığına, hemoglobin molekülünün polipeptit zincirindeki amino asit kalıntısı glutamik asidin bir valin kalıntısıyla değiştirilmesi eşlik eder. Normal hemoglobin zincirinin parçası: – tutkal–tutkal–Liz–. Anormal bir hemoglobin zincirinin parçası: – şaft–tutkal–Liz– (tutkal- glutamik asit; Liz– lizin; şaft– valin). Bu parçaları kimyasal formüller olarak çizin.

Çözüm.

Normal hemoglobin zincirinin parçası:

Anormal bir hemoglobin zincirinin parçası:

Yukarıdaki örnekten, bir protein molekülünün birincil yapısının, onun sonraki tüm organizasyon seviyelerini belirleyebileceği sonucu çıkmaktadır. Bir proteinin yapısal organizasyonundaki değişiklikler, bazı durumlarda patolojinin - hastalığın gelişmesine yol açan işlevlerini bozabilir.
Bir proteinin yapısı, çözünürlük gibi fizikokimyasal özelliklerini belirler.

Bir kimya öğretmeni bir kod filmi gösteriyor.

Proteinlerin çözünürlüklerine göre sınıflandırılması

Kimya hocası. Proteinlerin fonksiyonel aktivitelerini sürdürebilmeleri için her düzeyde doğal (doğal) bir yapısal organizasyona sahip olmaları gerekir.
Bir su molekülünün eklenmesiyle amid bağının kopmasına yol açan birincil organizasyondaki bozukluklara protein hidrolizi denir. Tam hidroliz ile protein, kendisini oluşturan amino asitlere parçalanır.
Proteinin ikincil ve üçüncül yapısının ihlali, yani. doğal yapısının kaybına protein denatürasyonu denir.
Protein denatürasyonuna çeşitli faktörler neden olur: sıcaklıktaki önemli değişiklikler, ortamın pH'ının artması ve azalması, ağır metal iyonlarına ve fenoller gibi bazı kimyasal bileşiklere maruz kalma.

Bir kimya öğretmeni deneyleri gösterir.

Deneyim 1. Protein + ısı -->

Deneyim 2. Protein + fenol --> denatürasyon (çökelme).

Deneyim 3. Protein + Pb veya CH3COOH --> denatürasyon (çökelme).

Deneyim 4. Protein + CuSO4 --> denatürasyon (çökelme).

Biyoloji öğretmeni. Denatürasyon, proteinin ikincil ve üçüncül yapılarının oluşumunu ve korunmasını sağlayan hidrojen ve disülfit kovalent bağlarının (fakat peptid bağları, iyonik ve hidrofobik etkileşimler değil) yok edilmesinin bir sonucu olarak meydana gelir. Bu durumda protein doğal biyolojik özelliklerini kaybeder.
Bir maddenin bileşimini belirlemek için kullanılan reaksiyonlara niteliksel denir.
Hangi reaksiyonlar protein için nitelikseldir?

Bir kimya öğretmeni aşağıdaki deneyleri gösteriyor.

Deneyim 1. Ksantoprotein reaksiyonu (proteinin aromatik amino asitlerinin benzen halkalarının nitrasyonu):

protein (soğutulmuş) + HNO 3 (kons.) + ısı --> sarı renk

Deneyim 2. Biüre reaksiyonu (peptit bağlarının sayısını belirlemenizi sağlar):

protein + CuSO 4 + NaOH --> menekşe rengi (bu reaksiyonu üre verir);
CuSO 4 + NaOH --> Cu(OH) 2 +Hayır 2 BU YÜZDEN 4 ;
protein + Cu(OH) 2 --> menekşe rengi.

Tek bir reaktif kullanarak gliserol, protein ve glikozu tanımak mümkün müdür? Olabilmek! Bu reaktif bakır hidroksittir, bu maddelerin çözeltilerine farklı renkler verir:

a) gliserol + Cu(OH) 2 --> parlak mavi çözüm;
b) glikoz + Cu(OH) 2 + ısıtma --> kırmızı çökelti;
c) protein + Cu(OH) 2 --> menekşe rengi.

Biyoloji öğretmeni. Bildiğiniz polipeptitlerin fonksiyonlarını adlandırın. ( Yapı Polipeptitler, mantarların ve mikroorganizmaların hücre duvarlarının bir parçasıdır ve membranların yapımında rol oynar. Saç, tırnaklar ve pençeler keratin proteininden yapılmıştır. Kolajen proteini tendonların ve bağların temelidir. Proteinin bir diğer önemli işlevi enzimatik, katalitiktir.. Proteinler ayrıca her türlü biyolojik hareketliliği sağlar. Ayrıca proteinler taşıma, hormonal veya düzenleyici, reseptör, hemostatik, toksijenik, koruyucu ve enerji fonksiyonlarını yerine getirir..)
Enzimleri tanımlayın. ( Enzimler katalitik aktiviteye sahip proteinlerdir; hızlanan reaksiyonlar.)
Tüm enzimler substratlarına oldukça spesifiktir ve kural olarak yalnızca çok spesifik bir reaksiyonu katalize ederler. Bir enzimin yapısının şematik gösterimine bakın. ( Bir biyoloji öğretmeni, bir enzimin şematik temsilini içeren bir kod filmi gösteriyor.) Her enzimin, reaksiyon substratının kimyasal dönüşümünün meydana geldiği bir aktif bölgesi vardır. Bazen birden fazla substrat bağlanma bölgesi olabilir. Bağlanma bölgesinin yapısı substratın yapısını tamamlayıcı niteliktedir; "bir anahtarın kilide uyması gibi" birbirine uyuyorlar.
Enzimlerin çalışması çok sayıda faktörden etkilenir: pH, sıcaklık, ortamın iyonik bileşimi, enzime bağlanan veya yapısının bir parçası olan ve başka şekilde kofaktörler (koenzimler) olarak adlandırılan küçük organik moleküllerin varlığı. Piridoksin (B) gibi bazı vitaminler 6 ) ve kobalamin (B 12 ).

Bir biyoloji öğretmeni öğrencilere enzimlerin pratik kullanımını tanıtıyor.

Enzimlerin klinik önemi

1. Enzim eksikliğinden kaynaklanan hastalıklar yaygın olarak bilinmektedir. Örnekler: sütün sindirilememesi (laktaz enzimi yok); hipovitaminoz (vitamin eksikliği) – koenzim eksikliği enzim aktivitesini azaltır (B1 vitamini hipovitaminozu beriberi hastalığına yol açar); fenilketonüri (amino asit fenilalanin'in tirozine enzimatik dönüşümünün ihlali nedeniyle).

2. Biyolojik sıvılarda enzim aktivitesinin belirlenmesi hastalıkların teşhisinde büyük önem taşımaktadır. Örneğin viral hepatit, kan plazmasındaki enzimlerin aktivitesiyle belirlenir.

3. Enzimler bazı hastalıkların tanısında reaktif olarak kullanılır.

4. Enzimler bazı hastalıkların tedavisinde kullanılır. Bazı enzim bazlı ilaçlara örnekler: pankreatin, festal, lidaz.

Enzimlerin endüstride kullanımı

1. Gıda endüstrisinde enzimler, alkolsüz içeceklerin, peynirlerin, konserve yiyeceklerin, sosislerin ve tütsülenmiş etlerin hazırlanmasında kullanılmaktadır.

2. Hayvancılıkta yemin hazırlanmasında enzimler kullanılır.

3. Fotoğraf malzemelerinin üretiminde enzimler kullanılır.

4. Keten ve kenevirin işlenmesinde enzimler kullanılır.

5. Deri endüstrisinde deriyi yumuşatmak için enzimler kullanılır.

6. Enzimler çamaşır tozlarının bir parçasıdır.

Biyoloji öğretmeni. Proteinlerin diğer fonksiyonlarına bakalım. Motor fonksiyonları, kas liflerinin bir parçası olan aktin ve miyozin gibi özel kasılma proteinleri tarafından gerçekleştirilir.
Proteinlerin bir diğer önemli işlevi ise taşımadır. Örneğin proteinler, potasyum iyonlarını, amino asitleri, şekerleri ve diğer bileşikleri hücre zarından geçerek hücrenin içine taşır. Proteinler aynı zamanda interstisyel taşıyıcılardır.

Proteinler, hücreler içindeki ve tüm vücudun hücreleri ve dokuları arasındaki metabolizmayı düzenleyerek hormonal veya düzenleyici bir işlev gerçekleştirir. Örneğin insülin hormonu hem protein hem de yağ metabolizmasının düzenlenmesinde rol oynar.
Hücre zarlarının yüzeyinde, hormonları ve aracıları seçici olarak bağlayan ve böylece bir reseptör işlevi gerçekleştiren protein reseptörleri vardır.
Proteinlerin homeostatik işlevi kanamayı durdururken pıhtı oluşturmaktır.
Patojenler veya bazı zehirli hayvanlar gibi organizmalar tarafından salınan bazı proteinler ve peptitler, diğer canlı organizmalar için toksiktir; bu, proteinlerin toksikojenik işlevidir.
Proteinlerin koruyucu işlevi çok önemlidir. Antikorlar, yabancı bir protein, bakteri veya virüs tarafından istila edildiğinde vücudun bağışıklık sistemi tarafından üretilen proteinlerdir. “Yabancıyı” tespit ediyorlar ve onun yok edilmesine katılıyorlar.
Enerji rezervi görevi gören proteinler arasında örneğin sütteki ana protein olan kazein bulunur.

Aşağıdaki soruları cevaplayın.

2. Hastalarda nakledilen organ ve dokuların reddedilmesine ne sebep olur? ( Koruyucu bir işlev gören antikorlar, nakledilen organların yabancı proteinini tanır ve reddedilme reaksiyonlarına neden olur.)

3. Haşlanmış yumurtalardan neden asla tavuk çıkmaz? ( Yumurta akı ısı denatürasyonu nedeniyle doğal yapısını geri dönülemez biçimde kaybetmiştir..)

4. Et ve balığın pişirme sonrasında ağırlığı neden azalır? ( Isıl işlem sırasında et veya balık proteinlerinin denatürasyonu meydana gelir. Proteinler pratikte suda çözünmez hale gelir ve içerdikleri suyun önemli bir kısmını verirler, etin ağırlığı ise %20-40 oranında azalır..)

5. Et pişirirken "pul" oluşumu veya et suyunun bulanıklığı neyi gösterir? ( Et soğuk suya batırılıp ısıtılırsa etin dış katmanlarındaki çözünebilir proteinler suya aktarılır. Pişirme sırasında denatüre olurlar, bu da pulların, suyun yüzeyinde yüzen köpüğün veya çözeltiyi bulanıklaştıran ince bir süspansiyonun oluşmasına neden olur..)

Tüm protein moleküllerinin sınırlı bir ömrü vardır; zamanla parçalanırlar. Bu nedenle vücutta proteinler sürekli yenilenir. Bu bağlamda protein biyosentezinin temellerini hatırlayalım. Aşağıdaki soruları cevaplayın.

1. Hücrede protein sentezi nerede gerçekleşir? ( Ribozomlarda.)

2. Proteinin birincil yapısına ilişkin bilgi hangi hücre organelinde depolanır? ( Kromozomlarda bilgi taşıyıcısı DNA'dır.)

3. “Gen” terimiyle ne kastedilmektedir? ( Bir proteinin sentezini kodlayan nükleotid dizisi.)

4. Protein biyosentezinin ana aşamalarına ne denir? ( Transkripsiyon, yayın.)

5. Transkripsiyon nelerden oluşur? ( Bu, okunan DNA bölgesinin tamamlayıcısı olan haberci RNA'nın sentezlenmesi yoluyla DNA'dan bilgi okunmasıdır..)

6. Transkripsiyon hücrenin hangi kısmında gerçekleşir? ( Çekirdekte.)

7. Yayın nelerden oluşuyor? ( Bu, mRNA'da kayıtlı dizide amino asitlerden protein sentezidir; karşılık gelen amino asitleri ribozoma ileten taşıma tRNA'larının katılımıyla oluşur.)

8. Çeviri hücrenin hangi kısmında gerçekleşir? ( Sitozolde, ribozomlarda, mitokondride.)

Protein biyosentezi vücutta yaşam boyunca, en yoğun olarak çocukluk döneminde meydana gelir. Bazı durumlarda protein sentezinin yoğunluğu ayarlanabilir. Birçok antibiyotiğin etkisi, hastalığa neden olan bakteriler de dahil olmak üzere protein sentezinin baskılanmasına dayanır. Örneğin, antibiyotik tetrasiklin, tRNA'nın ribozomlara bağlanmasını önler.
Modern tıpta kullanılan protein ilaçları ile ilgili kısa mesajları dinleyelim.

Antihistaminikler

Modern hayatın yoğun temposuna kalp krizi, hipertansiyon, obezite ve her türlü alerji gibi hastalıkların sayısında da artış eşlik ediyor. Alerji, vücudun belirli dış tahriş edici maddelere karşı aşırı duyarlılığıdır. Bütün bu hastalıklar kandaki artan histamin seviyeleri ile karakterize edilir. Histaminler, histidinin aminoasitinin dekarboksilasyonuyla oluşan maddelerdir. Antihistaminikler bu reaksiyona müdahale eder ve histamin seviyeleri düşer.

İnterferon

Evrim sürecinde virüslerle mücadelede hayvanlar, koruyucu protein interferonunun sentezi için bir mekanizma geliştirmiştir. Herhangi bir protein gibi interferon oluşumuna yönelik program, hücre çekirdeğindeki DNA'da kodlanır ve hücreler bir virüsle enfekte olduktan sonra açılır. Soğutma, sinir şoku ve gıdadaki vitamin eksikliği, interferon üretme yeteneğinde azalmaya yol açar. Şu anda tıbbi amaçlara yönelik interferon preparatları, donör kanından alınan lökositlerden veya genetik mühendisliği kullanılarak yapılmaktadır. İnterferon, viral enfeksiyonların (grip, herpes ve ayrıca malign neoplazmlar) önlenmesi ve tedavisinde kullanılır.

insülin

İnsülin 51 amino asitten oluşan bir proteindir. Artan kan şekeri seviyelerine yanıt olarak salınır. İnsülin karbonhidrat metabolizmasını kontrol eder ve aşağıdaki etkilere neden olur:

– glikozun glikojene dönüşüm oranının arttırılması;
- kaslarda ve yağ dokusunda hücre zarları yoluyla glikoz transferinin hızlandırılması;
– artan protein ve lipit sentezi;
– ATP, DNA ve RNA’nın sentez hızını arttırmak.

İnsülin yaşam için gereklidir çünkü kandaki glikoz konsantrasyonunu azaltan tek hormondur. Yetersiz insülin salgılanması, diyabet olarak bilinen metabolik bir bozukluğa yol açar. İnsülin preparatları sığır pankreasından veya genetik mühendisliği yoluyla elde edilir.

Kimya hocası.İnsülin, birincil yapısı çözülen ilk proteindi. İnsülindeki amino asitlerin dizilimini oluşturmak neredeyse 10 yıl sürdü. Günümüzde çok daha karmaşık yapılara sahip olanlar da dahil olmak üzere çok sayıda proteinin birincil yapısı çözülmüştür.
Protein maddelerinin sentezi ilk olarak iki hipofiz hormonu (vazopressin ve oksitosin) örneği kullanılarak gerçekleştirildi.
Son olarak öğretmenler öğrencilere kimya ve biyoloji derslerindeki çalışmaları için not verirler.

1. Tanımlanması gereken maddelere göre bilinen niteliksel reaksiyonlar, reaktifler ve tanımlama özellikleri belirtilmelidir.

Bizim durumumuzda aşağıdaki reaksiyonları kullanabiliriz:

2. Bu bileşiklerin belirlenmesi için en etkili diziyi bir diyagram şeklinde önerin.

3. Reaksiyon prosedürünü, koşullarını belirtiniz ve karakteristik tanımlama özelliğini gösteren reaksiyon denklemini yazınız.

Çözünür proteinler için bir ön test olarak, denatürasyona (katlanmaya) neden olan reaktifleri kullanabilirsiniz: termal veya kimyasal.

Bu sorunu çözerken analiz seçenekleri mümkündür.

Seçenek 1.Şişelerin içeriğini belirleme sırası şu şekilde olabilir:

1. Proteinlerin varlığına yönelik bir ön test yapıyoruz. 4 şişenin her birinden numuneleri bir alkol lambasının alevinde ısıtıyoruz. Protein çözeltileri içeren test tüplerinde denatürasyon gözlenir (protein pıhtılaşır ve çözünürlüğünü kaybeder). Diğer maddelerin örneklerinin bulunduğu test tüplerinde herhangi bir değişiklik gözlenmez.

2. Proteinleri amino asit kompozisyonlarındaki farklılıklara göre tanımlarız. Protein örnekleriyle ksantoprotein reaksiyonu gerçekleştiriyoruz. Yumurta akı çözeltisi içeren bir test tüpünde, başlangıçta oluşan sarı çökelti çözülür ve yumurta akı aromatik asitler (tyr, fen, tri) içerdiğinden turuncu bir renk belirir. Jelatin aromatik amino asitler içermez; bunların varlığına ilişkin test negatif olacaktır.

3. Ninhidrin ile reaksiyonu kullanarak şişelerin içeriğini glikoz ve amino asit ile tespit ediyoruz. Glisin içeren bir test tüpünde karakteristik bir mor renk belirir.

4. Kalan şişede glikozun varlığını doğrulayın. Glikoz indirgeyici bir monosakkarittir, dolayısıyla onu tanımlamak için ya "gümüş ayna" reaksiyonunu (su banyosunda ısıtıldığında, test tüpünün duvarlarında karakteristik bir gümüş ayna kaplaması görünür) ya da "bakır ayna" reaksiyonunu kullanabilirsiniz. (alkol lambasının alevinde ısıtıldığında karakteristik bir oksit çökeltisi bakır (I) tuğla kırmızısı renkte görünür).

Seçenek 2.

1. Bir bileşiğin protein grubuna ait olup olmadığını, taze çökeltilmiş bakır (II) hidroksit ile biüre reaksiyonunu kullanarak belirleriz. Protein solüsyonu örnekleri içeren test tüplerinde karakteristik bir mor halka belirir. Glikozlu bir test tüpünde, mavi bir bakır (II) hidroksit çökeltisinin çözünmesi ve kompleks bir bileşiğin (bakır sakaroz) oluşumu nedeniyle peygamber çiçeği mavisi renginin görünümü de gözlenir; bir amino içeren bir test tüpünde asit, karmaşık bir bileşiğin (bakır glisinat) oluşması nedeniyle koyu mavi bir renk ortaya çıkar.

2. Glikozun varlığını doğrulayın. Her iki test tüpünü de bir alkol lambasının alevinde ısıtıyoruz. Glikozlu bir test tüpünde, glikoz indirgeyici monosakarit grubuna ait olduğundan, karakteristik bir tuğla kırmızısı bakır (II) oksit çökeltisi oluşur.

3. Proteinleri amino asit kompozisyonlarındaki farklılıklara göre tanımlarız. Yeni protein çözeltisi örnekleriyle bir ksantoprotein reaksiyonu gerçekleştiriyoruz (bkz. Versiyon 1).

Amino asidi daha doğru bir şekilde tanımlamak için yeni bir örnek alabilir ve bir ninhidrin çözeltisiyle reaksiyon gerçekleştirebilirsiniz.

Reaksiyon ve reaktiflerin sırasına göre farklılık gösteren diğer seçenekler göz ardı edilemez.

1) Biüre reaksiyonu(tüm proteinler için)

Protein + CuSO 4 + NaOH parlak mor renk

СuSO 4 + 2NaOH Cu(OH) 2 + Na 2 SO 4

mavi tortu

C = O: Cu: O = C C = O: N

NHOHN:O=C

çözünür kompleks

parlak mor

2) Ksantoprotein reaksiyonu(aromatik radikalli AA içeren proteinler için)

protein + HNO 3 (k) sarı çökelti

| || -- H 2 O | ||

N CH C─ + HONO 2 N CH C─

sarı renk

Konsantre bir amonyak çözeltisi eklerseniz, nitrobenzendeki elektron yoğunluğu değiştiği için turuncu bir renk görünür.

3) Sistein reaksiyonu- S içeren bir AK kalıntısına reaksiyon

Protein + NaOH + Pb(CH3COO) 2 PbS + protein

Siyah renk

| Pb + PbS

BİYOKATALİZ

Canlı organizmalarda meydana gelen kimyasal reaksiyonların önemli özelliklerinden biri de katalitik yapılarıdır. Canlı bir hücre minyatür bir katalitik reaktör olarak düşünülebilir. Bir hücre ile bir kimyager şişesi arasındaki fark, eğer bir şişede tüm reaksiyonlar bağımsız olarak gerçekleşirse (tepkimelerin bağımsızlığının temel ilkesi uygulanırsa), o zaman bir hücrede her şeyin birbirine bağlı olarak gerçekleşmesidir.

Bu, fiziksel yasaların ihlal edilmesi veya hücrenin diğer yasalara uyması nedeniyle gerçekleşmez; hayır, canlı maddede yalnızca yasalar geçerlidir. Sadece evrim sürecinde doğa, tüm hücresel reaksiyonları düzenlemek için etkili bir aparat yarattı; bu, tüm hücrenin, tüm reaksiyonların en iyi şekilde işleyeceği şekilde ürünlerin oranını kontrol etmesine olanak tanır.

Bu nedenle tüm biyokimyasal reaksiyonlar birer reaksiyondur. katalitik.

Biyolojik katalizörlere denir enzimler veya enzimler.

Prensip olarak hücrede, kimya laboratuvarındakiyle aynı kimyasal reaksiyonlar meydana gelir, ancak hücredeki reaksiyonların koşullarına katı kısıtlamalar uygulanır, yani T = 37 ◦ C ve P = 1 atm.

Bu nedenle laboratuvarda çoğu zaman tek aşamada gerçekleşen işlemler, canlı hücrelerde birkaç aşamada gerçekleştirilir.

Katalitik reaksiyonların özü, çeşitliliklerine rağmen başlangıç ​​malzemelerinin katalizörle oluşması gerçeğine dayanır. ara bağlantı nispeten hızlı bir şekilde reaksiyon ürünlerine dönüşerek katalizörü yeniler.

Bazen ara ürünler saf formda izole edilebilir, ancak genellikle yalnızca çok hassas spektral cihazlar kullanılarak tespit edilebilen kararsız moleküllerden oluşurlar.

Bir katalizör içeren işlem döngüsel veya daireseldir.

Enzim aktivitesinin bir ölçüsü - hız(1 mol enzim başına 1 dakikada değişime uğrayan substratın mol sayısı)

Devir sayısı 10 8'e ulaşabilir.

Çoğunlukla birkaç katalizörün döngüleri bir araya getirilerek dairesel bir süreç oluşturulur.

S1 ve S2 maddeleri P1 ve P2 ürünlerine dönüştürülür. Bu dönüşüm sırasında ilk olarak S1, üçüncü bir X maddesi ve E1 katalizörüyle reaksiyona girerek M1 ara ürününü oluşturur ve bu ürün de E2 katalizörü tarafından M2 ara ürününe vb. dönüştürülür.

Bir katalizörün hızlandırıcı etkisi, aktivasyon enerjisindeki bir azalma ile ilişkilidir (bu, maddenin parçacıklarının reaktif hale gelmesi ve maddenin enerji bariyerini aşabilmesi için bir maddenin bir molüne verilmesi gereken ek enerjidir). reaksiyon).

Enzimlerin temel özellikleri şunlardır:

Hızlanma derecesinde yatan verimlilik (100 milyon kat hızlanma).

Artan substrat spesifikliği. Enzimler substratı biyolojik tanıma (tamamlayıcılık) yoluyla ayırır.

Katalizlenen reaksiyonun artan özgüllüğü. Çoğu enzim bir tür reaksiyonu hızlandırır.

Optik izomerler için artırılmış özgüllük (sol ve sağ elli izomerleri tanıyabilir).

Enzimlerin tüm benzersiz özelliklerinin nedeni uzaysal yapılarıdır. Tipik olarak bunlar, boyut olarak substrattan çok daha büyük olan küresel proteinlerdir. Bu durum, evrim sürecinde enzimin yüzeyinde substratı tamamlayan aktif bir merkezin oluşmasına yol açmaktadır. Bu bir kilit ve anahtar.

Koşullu olarak aktif merkezler ikiye ayrılır: bağlayıcı ve katalitik.

Bağlanma merkezi substratı bağlar ve onu katalize edilen gruba göre en iyi şekilde yönlendirirken, tüm aktif gruplar katalitik merkezde yoğunlaşır.

Bir reaksiyonu gerçekleştirmek için hidroliz (proteinlerin, lipitlerin) gerekliyse, katalize edilen merkez, AA kalıntılarının yan radikalleri tarafından oluşturulur.

Bu durumda enzim yalnızca polipeptit zincirlerinden oluşur. Bununla birlikte, hidrolitik reaksiyonlara ek olarak başkaları da meydana gelir: redoks reaksiyonları, herhangi bir grubun transfer reaksiyonları.

Bu durumlarda enzimler protein olmayan bir kısım içerir. Bu kısım koenzim(r-faktörü, protez grubu). Protein kısmı bağlanma etkisini, koenzim ise katalitik etkiyi sağlar. Protein kısmı - apoenzim.

Apoenzim + koenzim ↔holoenzim