Phương trình protein cu oh 2. Protein như một dạng sống. Trình diễn kinh nghiệm từ bài thuyết trình “Sóc”

Hướng dẫn dành cho giáo viên

2. Các câu hỏi về hóa học chuẩn bị cho buổi hội thảo phải được đưa ra cho học viên chậm nhất là hai tuần trước giờ học.

4. Giáo viên hóa học tạo động cơ cho bài học, xem xét thành phần, tính chất của protein. Giáo viên sinh học khái quát, cập nhật kiến ​​thức về cấu trúc phân tử protein, chức năng và ứng dụng của chúng.

5. Cuối bài, giáo viên đánh giá bài làm của học sinh trong bài này. Thiết bị: phim mã, máy chiếu treo, màn chiếu, máy chiếu treo, cầu kính, hóa chất, bàn trình diễn, bảng biểu.

Giáo án (viết trên bảng)

1. Thành phần và cấu trúc của protein.

2. Tính chất của protein (biến tính, tái tạo, thủy phân, phản ứng tạo màu).

3. Chức năng của protein và sự tổng hợp của nó trong tế bào.

4. Ứng dụng protein, tổng hợp nhân tạo peptide.

Giáo viên môn Hóa học. Hôm nay chúng ta tiến hành một bài học bất thường - nó đề cập đến các vấn đề hóa học và sinh học cùng một lúc. Mục đích bài học của chúng ta là hệ thống hóa và đào sâu kiến ​​thức về chủ đề “Protein”. Chúng tôi đặc biệt chú ý đến việc nghiên cứu protein, vì protein là thành phần chính của mọi sự sống trên Trái đất. Hãy nhớ câu nói của F. Engels về cuộc sống là gì: “Bất cứ nơi nào chúng ta gặp sự sống, chúng ta thấy rằng nó được liên kết với một loại cơ thể protein nào đó, và bất cứ nơi nào chúng ta tìm thấy bất kỳ cơ thể protein nào không đang trong quá trình phân hủy, chúng ta, không có ngoại lệ. , gặp phải những hiện tượng của cuộc sống. Sự sống là cách tồn tại của các cơ thể protein.” Không có chất nào thực hiện các chức năng cụ thể và đa dạng trong cơ thể như protein.
Chúng ta hãy nhớ những hợp chất được gọi là protein. ( Polyme tự nhiên có monome là axit amin.)
Nghiên cứu quá trình nào giúp thiết lập cấu trúc của protein? ( Nghiên cứu quá trình thủy phân protein.)

Quá trình nào được gọi là thủy phân?

Những hợp chất nào được hình thành trong quá trình thủy phân protein?

Những hợp chất nào được gọi là axit amin?

Có bao nhiêu axit amin được biết đến trong tự nhiên?

Có bao nhiêu axit amin được tìm thấy trong protein?

Một giáo viên hóa học trình diễn một bộ phim mật mã.

Giáo viên môn Hóa học. Hãy chú ý đến vị trí của nhóm amino trong axit amin. Tuỳ theo vị trí của nhóm amin, các axit amin cấu tạo nên protein được gọi là axit amin a. Công thức chung của bất kỳ axit amin nào trong số này có thể được viết như sau:

Trên màng mã bạn thấy hai axit amin, một trong số đó chứa hai nhóm cacboxyl – COOH, còn lại – hai nhóm amin – NH2. Các axit như vậy được gọi tương ứng là axit aminodicarboxylic hoặc diaminocarboxylic.
Từ khóa học hóa học, bạn biết về các đồng phân quang học của các hợp chất tự nhiên. Hầu như tất cả các protein chỉ chứa axit L-amino.
Axit amin là monome của protein. Chúng có thể kết nối với nhau thông qua liên kết amit (peptide), được hình thành khi giải phóng nước - đây là phản ứng ngưng tụ.
Hãy lập phương trình phản ứng giữa axit amin glycine và alanine.
(Học sinh làm việc độc lập và sau đó so sánh kết quả của mình với bài viết trên bảng hoặc trên băng.)

Cấu trúc thu được được gọi là dipeptide. Polyme của nhiều axit amin được gọi là polypeptide.

Giáo viên sinh học. Chúng ta hãy tiếp tục nghiên cứu các tính chất của protein, nhưng trước tiên chúng ta sẽ trả lời các câu hỏi sau.

1. Làm thế nào chúng ta có thể giải thích sự đa dạng của protein tồn tại trong tự nhiên? ( Sự khác biệt về thành phần của các axit amin và trình tự khác nhau của chúng trong chuỗi polypeptide.)

2. Phân tử protein có những cấp độ tổ chức nào? ( Trình tự axit amin bậc một; sơ trung - Một -xoắn ốc hoặc b - cấu trúc gấp của các phần chuỗi; bậc ba - cấu trúc không gian của protein, được hình thành do sự tương tác của các dư lượng axit amin của các phần xa của chuỗi: một khối cho protein hình cầu, một cấu trúc dạng sợi cho các protein dạng sợi; bậc bốn - sự kết hợp của hai hoặc nhiều phân tử protein riêng biệt.)

3. Loại liên kết nào xảy ra giữa các axit amin trong cấu trúc bậc một? Tên khác cho kết nối này là gì? ( Liên kết cộng hóa trị. Liên kết amit hoặc peptit.)

4. Liên kết nào chủ yếu tạo nên cấu trúc bậc hai của phân tử protein? ( Liên kết hydro, cầu disulfhydryl.)

5. Những kết nối nào tạo nên cấu trúc bậc ba? ( Liên kết hydro, tương tác kỵ nước và ion.)

6. Những liên kết nào tạo nên cấu trúc bậc bốn của phân tử protein? ( Tương tác tĩnh điện, kỵ nước và ion.)

7. Cho một ví dụ về một loại protein mà bạn biết có cấu trúc bậc bốn. ( ATPase, huyết sắc tố.)

Bây giờ hãy giải quyết vấn đề sau ( tình trạng của nhiệm vụ được chiếu qua máy chiếu trên cao, một slide được hiển thị với vết máu của một người khỏe mạnh và một bệnh nhân mắc bệnh thiếu máu hồng cầu hình liềm).
Bệnh thiếu máu hồng cầu hình liềm đi kèm với việc thay thế dư lượng axit amin axit glutamic trong chuỗi polypeptide của phân tử huyết sắc tố bằng dư lượng valine. Đoạn của chuỗi huyết sắc tố bình thường: – keo–keo–Liz–. Đoạn của chuỗi huyết sắc tố bất thường: – trục–keo–Liz– (keo– axit glutamic; Liz– lysin; trục– valine). Vẽ những mảnh này dưới dạng công thức hóa học.

Giải pháp.

Một đoạn của chuỗi huyết sắc tố bình thường:

Đoạn của chuỗi huyết sắc tố bất thường:

Từ ví dụ trên, cấu trúc bậc một của phân tử protein có thể quyết định tất cả các cấp độ tổ chức tiếp theo của nó. Những thay đổi trong tổ chức cấu trúc của protein có thể phá vỡ các chức năng của nó, trong một số trường hợp dẫn đến sự phát triển của bệnh lý - bệnh tật.
Cấu trúc của protein quyết định các đặc tính hóa lý của nó, chẳng hạn như độ hòa tan.

Một giáo viên hóa học trình diễn một bộ phim mật mã.

Phân loại protein theo độ hòa tan

Giáo viên môn Hóa học.Để duy trì hoạt động chức năng của chúng, protein phải có tổ chức cấu trúc (bản địa) tự nhiên ở mọi cấp độ.
Những rối loạn trong tổ chức bậc một, dẫn đến đứt gãy liên kết amit khi thêm một phân tử nước vào, được gọi là quá trình thủy phân protein. Khi thủy phân hoàn toàn, protein sẽ bị phân hủy thành các axit amin cấu thành.
Vi phạm cấu trúc bậc hai và bậc ba của protein, tức là sự mất đi cấu trúc tự nhiên của nó được gọi là sự biến tính protein.
Sự biến tính protein được gây ra bởi nhiều yếu tố khác nhau: thay đổi đáng kể về nhiệt độ, tăng và giảm độ pH của môi trường, tiếp xúc với các ion kim loại nặng và một số hợp chất hóa học, ví dụ như phenol.

Một giáo viên hóa học đang trình diễn thí nghiệm.

Kinh nghiệm 1. Protein + nhiệt -->

Trải nghiệm 2. Protein + phenol --> biến tính (kết tủa).

Kinh nghiệm 3. Protein + Pb hoặc CH 3 COOH --> biến tính (kết tủa).

Kinh nghiệm 4. Protein + CuSO4 --> biến tính (kết tủa).

Giáo viên sinh học. Sự biến tính xảy ra do sự phá hủy các liên kết cộng hóa trị hydro và disulfide (nhưng không phá hủy liên kết peptide, tương tác ion và kỵ nước), đảm bảo sự hình thành và duy trì cấu trúc bậc hai và bậc ba của protein. Trong trường hợp này, protein mất đi các đặc tính sinh học vốn có của nó.
Các phản ứng được sử dụng để xác định thành phần của một chất được gọi là định tính.
Những phản ứng nào có chất lượng đối với protein?

Giáo viên hóa học trình diễn các thí nghiệm sau.

Kinh nghiệm 1. Phản ứng xanthoprotein (nitrat hóa vòng benzen của axit amin thơm của protein):

protein (làm mát) + HNO 3 (conc.) + nhiệt --> màu vàng

Kinh nghiệm 2. Phản ứng Biuret (cho phép bạn xác định số lượng liên kết peptide):

protein + CuSO 4 + NaOH --> màu tím (ure cho phản ứng này);
CuSO 4 + NaOH --> Cu(OH) 2 +Na 2 VÌ THẾ 4 ;
protein + Cu(OH) 2 --> tô màu tím.

Có thể nhận biết glycerol, protein và glucose bằng một thuốc thử không? Có thể! Thuốc thử này là đồng hydroxit, nó tạo ra các màu khác nhau cho dung dịch của các chất này:

a) glixerol + Cu(OH) 2 --> dung dịch màu xanh sáng;
b) glucozơ + Cu(OH) 2 + đun nóng --> kết tủa đỏ;
c) protein + Cu(OH) 2 --> tô màu tím.

Giáo viên sinh học. Kể tên chức năng của các polypeptide mà bạn biết. ( Sự thi công Polypeptide là một phần của thành tế bào của nấm và vi sinh vật và tham gia vào việc xây dựng màng tế bào. Tóc, móng tay và móng vuốt được làm từ protein keratin. Protein collagen là nền tảng của gân và dây chằng. Một chức năng quan trọng khác của protein là enzyme, xúc tác. Protein cũng cung cấp tất cả các loại khả năng di chuyển sinh học. Ngoài ra, protein còn thực hiện các chức năng vận chuyển, nội tiết tố hoặc điều hòa, thụ thể, cầm máu, tạo độc tố, bảo vệ và năng lượng..)
Định nghĩa enzym. ( Enzyme là các protein có hoạt tính xúc tác, tức là tăng tốc phản ứng.)
Tất cả các enzyme đều có tính đặc hiệu cao đối với cơ chất của chúng và theo quy luật, chỉ xúc tác cho một phản ứng rất đặc hiệu. Nhìn vào sơ đồ biểu diễn cấu trúc của một enzyme. ( Một giáo viên sinh học trình chiếu một đoạn phim mật mã có sơ đồ thể hiện một enzyme.) Mỗi ​​enzyme có một vị trí hoạt động trong đó xảy ra sự biến đổi hóa học của cơ chất phản ứng. Đôi khi có thể có nhiều vị trí liên kết với chất nền. Cấu trúc của vị trí liên kết bổ sung cho cấu trúc của chất nền, tức là chúng khớp với nhau “giống như chiếc chìa khóa khớp với ổ khóa”.
Hoạt động của enzyme bị ảnh hưởng bởi nhiều yếu tố: pH, nhiệt độ, thành phần ion của môi trường, sự hiện diện của các phân tử hữu cơ nhỏ liên kết với enzyme hoặc là một phần trong cấu trúc của nó và còn được gọi là cofactors (coenzym). Một số vitamin như pyridoxine (B 6 ) và cobalamin (B 12 ).

Giáo viên sinh học giới thiệu cho học sinh công dụng thực tế của enzyme.

Ý nghĩa lâm sàng của enzyme

1. Các bệnh do thiếu enzym được biết đến rộng rãi. Ví dụ: sữa khó tiêu (không có enzym lactase); giảm vitamin (thiếu vitamin) – thiếu coenzym làm giảm hoạt động của enzyme (giảm vitamin B1 dẫn đến bệnh beriberi); phenylketonuria (do vi phạm quá trình chuyển đổi enzyme của axit amin phenylalanine thành tyrosine).

2. Việc xác định hoạt tính enzyme trong dịch sinh học có ý nghĩa rất quan trọng trong việc chẩn đoán bệnh. Ví dụ, viêm gan siêu vi được xác định bởi hoạt động của các enzym trong huyết tương.

3. Enzyme được sử dụng làm thuốc thử trong chẩn đoán một số bệnh.

4. Enzyme được sử dụng để điều trị một số bệnh. Ví dụ về một số loại thuốc dựa trên enzyme: pancreatin, festal, lidase.

Ứng dụng enzyme trong công nghiệp

1. Trong công nghiệp thực phẩm, enzyme được sử dụng để chế biến nước ngọt, pho mát, đồ hộp, xúc xích và thịt hun khói.

2. Trong chăn nuôi, enzyme được sử dụng để chế biến thức ăn.

3. Enzyme được sử dụng trong sản xuất vật liệu ảnh.

4. Enzyme được sử dụng trong chế biến cây lanh và cây gai dầu.

5. Enzyme được sử dụng để làm mềm da trong ngành thuộc da.

6. Enzyme là một phần của bột giặt.

Giáo viên sinh học. Hãy xem xét các chức năng khác của protein. Các chức năng vận động được thực hiện bởi các protein co bóp đặc biệt, ví dụ như Actin và myosin, là một phần của sợi cơ.
Một chức năng quan trọng khác của protein là vận chuyển. Ví dụ, protein mang ion kali, axit amin, đường và các hợp chất khác qua màng tế bào vào trong tế bào. Protein cũng là chất mang kẽ hở.

Bằng cách điều chỉnh quá trình trao đổi chất trong tế bào và giữa các tế bào và mô của toàn cơ thể, protein thực hiện chức năng nội tiết tố hoặc điều tiết. Ví dụ, hormone insulin có liên quan đến việc điều hòa chuyển hóa cả protein và chất béo.
Trên bề mặt màng tế bào có các thụ thể protein liên kết có chọn lọc với các hormone và chất trung gian, từ đó thực hiện chức năng thụ thể.
Chức năng cân bằng nội môi của protein là tạo thành cục máu đông khi cầm máu.
Một số protein và peptide do sinh vật tiết ra, chẳng hạn như mầm bệnh hoặc một số động vật có độc, gây độc cho các sinh vật sống khác - đây là chức năng gây độc của protein.
Chức năng bảo vệ của protein rất quan trọng. Kháng thể là các protein được hệ thống miễn dịch của cơ thể tạo ra khi nó bị xâm chiếm bởi protein, vi khuẩn hoặc vi rút lạ. Họ xác định được “người lạ” và tham gia vào việc tiêu diệt hắn.
Các protein đóng vai trò dự trữ năng lượng bao gồm, chẳng hạn như casein, loại protein chính trong sữa.

Trả lời các câu hỏi sau.

2. Nguyên nhân gây đào thải các cơ quan và mô cấy ghép ở bệnh nhân? ( Các kháng thể, thực hiện chức năng bảo vệ, nhận biết protein lạ của các cơ quan được cấy ghép và gây ra phản ứng đào thải nó.)

3. Tại sao trứng luộc không bao giờ ra được con gà? ( Lòng trắng trứng đã mất đi cấu trúc tự nhiên do biến tính nhiệt.)

4. Tại sao trọng lượng thịt, cá giảm sau khi nấu? ( Trong quá trình xử lý nhiệt, sự biến tính của protein thịt hoặc cá xảy ra. Protein thực tế không hòa tan trong nước và thải ra một phần đáng kể lượng nước chứa trong đó, trong khi trọng lượng của thịt giảm 20–40%.)

5. Sự hình thành “vảy” hoặc vẩn đục của nước dùng khi nấu thịt cho thấy điều gì? ( Nếu ngâm thịt trong nước lạnh và đun nóng, các protein hòa tan từ lớp ngoài của thịt sẽ được chuyển vào nước. Trong quá trình nấu, chúng biến tính, tạo thành vảy, bọt nổi lên trên mặt nước hoặc tạo thành huyền phù mịn khiến dung dịch bị đục..)

Tất cả các phân tử protein đều có tuổi thọ hữu hạn - chúng phân hủy theo thời gian. Vì vậy, protein liên tục được đổi mới trong cơ thể. Về vấn đề này, chúng ta hãy nhớ lại những điều cơ bản về sinh tổng hợp protein. Trả lời các câu hỏi sau.

1. Quá trình tổng hợp protein diễn ra ở đâu trong tế bào? ( Trên ribosome.)

2. Cơ quan nào của tế bào chứa đựng thông tin về cấu trúc bậc một của protein? ( Trong nhiễm sắc thể, chất mang thông tin là DNA.)

3. Thuật ngữ “gen” có nghĩa là gì? ( Trình tự nucleotide mã hóa quá trình tổng hợp một protein.)

4. Giai đoạn chính của quá trình sinh tổng hợp protein được gọi là gì? ( Phiên âm, phát sóng.)

5. Phiên âm bao gồm những gì? ( Đây là việc đọc thông tin từ DNA bằng cách tổng hợp RNA thông tin bổ sung cho vùng DNA đang được đọc..)

6. Quá trình phiên mã diễn ra ở bộ phận nào của tế bào? ( Trong cốt lõi.)

7. Buổi phát sóng bao gồm những gì? ( Đây là sự tổng hợp protein từ các axit amin theo trình tự được ghi trên mRNA; nó xảy ra với sự tham gia của các tRNA vận chuyển cung cấp các axit amin tương ứng đến ribosome.)

8. Quá trình dịch mã diễn ra ở phần nào của tế bào? ( Trong tế bào chất, trên ribosome, trong ty thể.)

Quá trình sinh tổng hợp protein diễn ra trong cơ thể trong suốt cuộc đời, mạnh mẽ nhất ở thời thơ ấu. Cường độ tổng hợp protein trong một số trường hợp có thể được điều chỉnh. Tác dụng của nhiều loại kháng sinh dựa trên việc ức chế tổng hợp protein, kể cả ở vi khuẩn gây bệnh. Ví dụ, thuốc kháng sinh tetracycline ngăn chặn tRNA liên kết với ribosome.
Hãy cùng nghe những thông điệp ngắn gọn về các loại thuốc protein được sử dụng trong y học hiện đại.

Thuốc kháng histamine

Nhịp sống bận rộn hiện đại đi kèm với sự gia tăng số lượng bệnh tật, chẳng hạn như đau tim, tăng huyết áp, béo phì và tất cả các loại dị ứng. Dị ứng là sự nhạy cảm quá mức của cơ thể với các chất kích thích bên ngoài cụ thể. Tất cả những bệnh này được đặc trưng bởi sự gia tăng nồng độ histamine trong máu. Histamine là những chất được hình thành bằng cách khử carboxyl của axit amin histidine. Thuốc kháng histamine can thiệp vào phản ứng này và nồng độ histamine giảm xuống.

Interferon

Trong quá trình tiến hóa, trong cuộc chiến chống lại virus, động vật đã phát triển cơ chế tổng hợp protein interferon bảo vệ. Chương trình hình thành interferon, giống như bất kỳ protein nào, được mã hóa trong DNA trong nhân tế bào và được bật sau khi tế bào bị nhiễm vi rút. Hạ nhiệt, sốc thần kinh, thiếu vitamin trong thức ăn dẫn đến giảm khả năng sản xuất interferon. Hiện nay, các chế phẩm interferon dùng cho mục đích y tế được tạo ra từ bạch cầu từ máu người hiến tặng hoặc sử dụng kỹ thuật di truyền. Interferon được sử dụng để ngăn ngừa và điều trị các bệnh nhiễm virus - cúm, mụn rộp, cũng như các khối u ác tính.

insulin

Insulin là một loại protein bao gồm 51 axit amin. Nó được giải phóng để đáp ứng với mức độ đường huyết tăng lên. Insulin kiểm soát quá trình chuyển hóa carbohydrate và gây ra các tác dụng sau:

- tăng tốc độ chuyển đổi glucose thành glycogen;
– tăng tốc độ vận chuyển glucose qua màng tế bào ở cơ và mô mỡ;
– tăng tổng hợp protein và lipid;
- Tăng tốc độ tổng hợp ATP, DNA và RNA.

Insulin cần thiết cho sự sống vì đây là hormone duy nhất làm giảm nồng độ glucose trong máu. Sự tiết insulin không đủ dẫn đến rối loạn chuyển hóa được gọi là đái tháo đường. Các chế phẩm insulin được lấy từ tuyến tụy của gia súc hoặc thông qua kỹ thuật di truyền.

Giáo viên môn Hóa học. Insulin là protein đầu tiên có cấu trúc bậc một được giải mã. Phải mất gần 10 năm để thiết lập được trình tự axit amin trong insulin. Hiện nay, cấu trúc bậc một của một số lượng rất lớn protein, bao gồm cả những cấu trúc phức tạp hơn nhiều, đã được giải mã.
Việc tổng hợp các chất protein lần đầu tiên được thực hiện bằng cách sử dụng hai loại hormone tuyến yên (vasopressin và oxytocin).
Cuối cùng, giáo viên cho điểm bài tập của học sinh trong lớp hóa học và sinh học.

1. Phù hợp với các chất cần xác định, phải chỉ ra các phản ứng định tính đã biết, thuốc thử và đặc điểm nhận dạng.

Trong trường hợp của chúng tôi, chúng tôi có thể sử dụng các phản ứng sau:

2. Đề xuất dưới dạng sơ đồ trình tự hiệu quả nhất để xác định các hợp chất này.

3. Nêu quy trình phản ứng, điều kiện và viết phương trình phản ứng chỉ ra đặc điểm nhận dạng.

Để kiểm tra sơ bộ các protein hòa tan, bạn có thể sử dụng thuốc thử gây biến tính (gấp): nhiệt hoặc hóa học.

Khi giải quyết vấn đề này, các tùy chọn phân tích là có thể.

Lựa chọn 1. Trình tự xác định nội dung của chai có thể như sau:

1. Chúng tôi tiến hành thử nghiệm sơ bộ về sự hiện diện của protein. Chúng tôi đun nóng mẫu của mỗi chai trong số 4 chai trên ngọn lửa đèn cồn. Trong các ống nghiệm chứa dung dịch protein, quan sát thấy sự biến tính (protein đông lại và mất khả năng hòa tan). Trong ống nghiệm có mẫu chất khác không quan sát thấy sự thay đổi.

2. Chúng tôi xác định protein bằng cách sử dụng sự khác biệt của chúng trong thành phần axit amin. Chúng tôi thực hiện phản ứng xanthoprotein với các mẫu protein. Trong ống nghiệm chứa dung dịch lòng trắng trứng, kết tủa màu vàng hình thành ban đầu hòa tan và xuất hiện màu cam, vì lòng trắng trứng có chứa axit thơm (tyr, fen, tri). Gelatin không chứa axit amin thơm, xét nghiệm sự hiện diện của chúng sẽ âm tính.

3. Chúng tôi xác định hàm lượng glucose và axit amin trong chai bằng phản ứng với ninhydrin. Ống nghiệm chứa glycine xuất hiện màu tím đặc trưng.

4. Xác nhận sự hiện diện của glucose trong chai còn lại. Glucose là một monosacarit có tính khử, vì vậy để xác định nó, bạn có thể sử dụng phản ứng “gương bạc” (khi đun nóng trong nồi cách thủy, trên thành ống nghiệm xuất hiện lớp tráng gương đặc trưng bằng bạc) hoặc phản ứng “gương đồng”. (khi đun nóng trên ngọn lửa đèn cồn, kết tủa oxit đặc trưng xuất hiện màu đồng (I) màu đỏ gạch).

Lựa chọn 2.

1. Chúng tôi xác định xem một hợp chất có thuộc nhóm protein hay không bằng phản ứng biuret với hydroxit đồng (II) mới kết tủa. Một vòng màu tím đặc trưng xuất hiện trong ống nghiệm chứa mẫu dung dịch protein. Trong ống nghiệm chứa glucose, người ta cũng quan sát thấy sự hòa tan kết tủa màu xanh lam của đồng (II) hydroxit và sự xuất hiện màu xanh hoa ngô do sự hình thành một hợp chất phức tạp—đồng sucrose—cũng được quan sát thấy; trong ống nghiệm có amino axit, màu xanh đậm xuất hiện do sự hình thành của một hợp chất phức tạp—đồng glycinate.

2. Xác nhận sự hiện diện của glucose. Chúng ta đun nóng cả hai ống nghiệm trên ngọn lửa đèn cồn. Trong ống nghiệm chứa glucose, sẽ tạo thành kết tủa màu đỏ gạch đặc trưng của oxit đồng (II) vì glucose thuộc nhóm monosacarit khử.

3. Chúng tôi xác định protein bằng cách sử dụng sự khác biệt của chúng trong thành phần axit amin. Chúng tôi thực hiện phản ứng xatoprotein với các mẫu dung dịch protein mới (xem phiên bản 1).

Để xác định chính xác hơn axit amin, bạn có thể lấy mẫu mới và thực hiện phản ứng với dung dịch ninhydrin.

Không thể loại trừ các lựa chọn khác khác nhau về trình tự phản ứng và thuốc thử.

1) Phản ứng Biuret(đối với tất cả các protein)

Protein + CuSO 4 + NaOH có màu tím sáng

CuSO 4 + 2NaOH Cu(OH) 2 + Na 2 SO 4

trầm tích màu xanh

C = O: Cu: O = C C = O: N

NHOHN:O=C

phức hợp hòa tan

màu tím sáng

2) Phản ứng xanthoprotein(đối với protein chứa AA có gốc thơm)

protein + HNO 3(k) kết tủa màu vàng

| || -- H 2 O | ||

N CH C─ + HONO 2 N CH C─

màu vàng

Nếu bạn thêm dung dịch amoniac đậm đặc, màu cam sẽ xuất hiện do mật độ electron thay đổi trong nitrobenzen.

3) Phản ứng cystein- phản ứng với dư lượng AK có chứa S

Protein + NaOH + Pb(CH 3 COO) 2 PbS + protein

Màu đen

| Pb + PbS

PHÂN TÍCH SINH HỌC

Một trong những đặc điểm quan trọng của các phản ứng hóa học xảy ra trong cơ thể sống là bản chất xúc tác của chúng. Một tế bào sống có thể được coi như một lò phản ứng xúc tác thu nhỏ. Sự khác biệt giữa tế bào và bình hóa học là nếu trong bình tất cả các phản ứng diễn ra độc lập (nguyên tắc cơ bản về sự độc lập của các phản ứng được thực hiện), thì trong tế bào, mọi thứ diễn ra liên kết với nhau.

Điều này không xảy ra vì các định luật vật lý bị vi phạm hoặc tế bào tuân theo các định luật khác - không, chỉ có các định luật áp dụng trong vật chất sống. Chỉ là trong quá trình tiến hóa, thiên nhiên đã tạo ra một bộ máy hiệu quả để điều chỉnh mọi phản ứng của tế bào, cho phép toàn bộ tế bào kiểm soát tỷ lệ sản phẩm sao cho mọi phản ứng đều hoạt động tối ưu.

Như vậy mọi phản ứng sinh hóa đều là phản ứng xúc tác.

Chất xúc tác sinh học được gọi là enzyme hoặc enzyme.

Về nguyên tắc, các phản ứng hóa học tương tự diễn ra trong tế bào như trong phòng thí nghiệm hóa học, nhưng có những hạn chế nghiêm ngặt được áp dụng đối với các điều kiện cho các phản ứng trong tế bào, cụ thể là T = 37 ◦ C và P = 1 atm.

Do đó, các quá trình thường xảy ra ở một giai đoạn trong phòng thí nghiệm được thực hiện ở nhiều giai đoạn trong tế bào sống.

Bản chất của các phản ứng xúc tác, mặc dù có tính đa dạng, nhưng lại tập trung vào thực tế là các nguyên liệu ban đầu được hình thành cùng với chất xúc tác. kết nối trung gian, tương đối nhanh chóng biến thành sản phẩm phản ứng, tái tạo chất xúc tác.

Đôi khi các chất trung gian có thể được phân lập ở dạng tinh khiết, nhưng thông thường chúng bao gồm các phân tử không ổn định chỉ có thể được phát hiện bằng các dụng cụ quang phổ rất nhạy.

Quá trình liên quan đến chất xúc tác là tuần hoàn hoặc tuần hoàn.

Đo hoạt tính enzyme - tốc độ(số mol cơ chất bị biến đổi trong 1 phút trên 1 mol enzyme)

Số vòng quay có thể đạt tới 10 8.

Thông thường, các chu trình của một số chất xúc tác được kết hợp với nhau, tạo thành một quá trình tuần hoàn.

Chất S1 và S2 được chuyển hóa thành sản phẩm P1 và P2. Trong quá trình biến đổi này, S1 thứ nhất phản ứng với chất thứ ba X và chất xúc tác E1, tạo thành sản phẩm trung gian M1, sau đó được chất xúc tác E2 chuyển đổi thành sản phẩm trung gian M2, v.v..

Tác dụng tăng tốc của chất xúc tác có liên quan đến việc giảm năng lượng kích hoạt (đây là năng lượng bổ sung phải được truyền cho một mol chất để các hạt của chất đó phản ứng và có thể vượt qua hàng rào năng lượng của chất xúc tác). sự phản ứng lại).

Các tính chất chính của enzyme bao gồm:

Hiệu quả, nằm ở mức độ tăng tốc (tăng tốc 100 triệu lần).

Tăng tính đặc hiệu của chất nền. Enzyme phân biệt chất nền thông qua nhận biết sinh học (tính bổ sung).

Tăng tính đặc hiệu của phản ứng xúc tác. Hầu hết các enzyme đều tăng tốc độ một loại phản ứng.

Tăng độ đặc hiệu cho các đồng phân quang học (có thể nhận biết được đồng phân thuận tay trái và tay phải).

Sở dĩ có tất cả những đặc tính độc đáo của enzym là cấu trúc không gian của chúng. Thông thường đây là những protein hình cầu, có kích thước lớn hơn nhiều so với chất nền. Tình huống này dẫn đến thực tế là trong quá trình tiến hóa, một trung tâm hoạt động được hình thành trên bề mặt enzyme, trung tâm này bổ sung cho cơ chất. Đây là ổ khóa và chìa khóa.

Các trung tâm hoạt động có điều kiện được chia thành: liên kết và xúc tác.

Trung tâm liên kết liên kết với chất nền và định hướng nó một cách tối ưu so với nhóm được xúc tác, trong khi tất cả các nhóm hoạt động đều tập trung ở trung tâm xúc tác.

Nếu cần phải thủy phân (protein, lipid) để thực hiện phản ứng thì trung tâm xúc tác được hình thành bởi các gốc bên của dư lượng AA.

Trong trường hợp này, enzyme chỉ bao gồm các chuỗi polypeptide. Tuy nhiên, ngoài các phản ứng thủy phân còn xảy ra các phản ứng khác: phản ứng oxi hóa khử, phản ứng chuyển nhóm nào.

Trong những trường hợp này, enzyme có chứa một phần không phải là protein. Phần này là coenzim(yếu tố r, nhóm giả). Phần protein cung cấp tác dụng liên kết và coenzym cung cấp tác dụng xúc tác. Phần chất đạm - apoenzim.

Apoenzim + coenzim ↔holoenzim